Ev » pediatri » Oksihemoglobinin ayrışma miktarını ne belirler? Oksihemoglobin: kavram, oluşum mekanizması, ayrışma eğrisi ve kaymaları. Oksihemoglobin ayrışma eğrisinin kayması

Oksihemoglobinin ayrışma miktarını ne belirler? Oksihemoglobin: kavram, oluşum mekanizması, ayrışma eğrisi ve kaymaları. Oksihemoglobin ayrışma eğrisinin kayması

Kitap arama ← + Ctrl + →

Oksihemoglobin ayrışma eğrisi

Pa02'nin normal seviyesi (92-98 mm Hg) S.0'a karşılık gelir; %94-98 Hemoglobinin oksijenle tam doygunluğunu elde etmek, yalnızca solunan gazdaki oksijen içeriğini artırarak mümkündür.

Nabız oksimetresi seçerken genellikle kendileri üzerinde test ederler. Monitör SpO2 = %100 gösteriyorsa (ve bu tür iyimser modeller oldukça yaygındır), satın almaya değer olup olmadığını düşünün. Sigara içmeyen bir kişi nabız oksimetresini test etmelidir, çünkü “sigara içtikten sonra kan hemoglobinin %8-10'a kadarı karboksihemoglobine dönüştürülür. Bu durumda, nabız oksimetresi Sa02'yi fazla tahmin eder ve model haksız yere tehlikeye girebilir.

Her hasta için SaO2'nin PaO2'ye bağımlılığı, sıcaklık, pH ve diğer faktörleri hesaba katan ampirik formüllerle (Hill'in denklemi, Kelman algoritmaları, Severinghaus, vb.) açıklanabilir. Çeşitli modifikasyonlardaki bu formüller genellikle kandaki oksijen geriliminden hemoglobin doygunluğunu hesaplayan modern otomatik asit-baz dengesi ve kan gazı izleme cihazlarına (Radyometre, AVL, Enstrümantasyon Laboratuvarları, vb.) dahil edilir. Aslında, oksihemoglobin ayrışma eğrisinin kendisi bu denklemlerin grafiksel bir ifadesidir. Ayrışma eğrisinin konumunun daha basit bir göstergesi, Pm indeksidir; hemoglobin doygunluğunun% 50 olduğu kandaki oksijen basıncına eşittir (Şekil 1.7).

P50'nin normal değeri 27 mm Hg'dir. Sanat. Azalması, eğrinin sola kaymasına ve artması, sağa kaymasına karşılık gelir.

Hemoglobinin oksijenle tamamen doygunluğundan sonra, Pa02'de daha fazla bir artışa, fiziksel olarak çözünmüş oksijen nedeniyle CaO2'de sadece hafif bir artış eşlik eder. Bu nedenle, solunan veya üflenen gazdaki (F1O2) oksijen konsantrasyonunda, hemoglobin kapasitesini tamamen doyurmak için yeterli bir seviyenin (Sa02 = %99-100) üzerinde bir artış nadiren haklı görülür.

Arteriyel kan kılcal damarlardan geçerek içerdiği oksijenin bir kısmını dokulara verir ve venöz kana dönüşür (PvO2 = 40 mm Hg, SvO2 = %75). Bu nedenle, oksijen kaynağının sadece yaklaşık %25'i gaz değişimine katılır. atardamar kanı ve hemoglobinin doygunluğu ve desatürasyonu ayrışma eğrisinin düz bir bölümünde meydana gelir.

Patoloji solunum sistemi derecesi bir nabız oksimetresi ile ölçülen arteriyel hipokseminin gelişmesiyle akciğerlerde bozulmuş kan oksijenasyonuna yol açar. Bu koşullar altında, dokuların oksijenle beslenmesi, PaO2'deki hafif bir düşüşün gerekli oksijen miktarını oksihemoglobinden ayırmak için yeterli olduğu eğrinin dik bir bölümünde "acil durum" modunda gerçekleştirilir. Acil durum modu, dokulardaki düşük oksijen geriliminin de gösterdiği gibi voltajı ve dolayısıyla dokulardaki oksijen içeriğini azaltmaktır. venöz kan.

Bir taşıma proteini olarak hemoglobin, iki sorunu çözmek için tasarlanmıştır: oksijeni akciğerlere bağlamak ve onu dokulara vermek. Bu görevler doğada zıttır, ancak aynı madde tarafından gerçekleştirilir, bu nedenle hemoglobinin oksijene bağlanma arzusu (oksijen için hemoglobin afinitesi) yeterli olmalıdır - akciğerlerde kanın oksijenlenmesini sağlamak için, ancak aşırı değil - periferde oksijen salınım sürecini bozmak için. Oksihemoglobin ayrışma eğrisinin normal konumu, hemoglobinin her iki görevi yerine getirmek için optimal hazırlığına karşılık gelir. Ancak belirli koşullar altında, hemoglobinin oksijeni bağlama arzusu ile onu vermeye hazır olma durumu arasındaki denge bozulur. Grafiksel olarak bu, ayrışma eğrisinin sağa veya sola kaymasıyla ifade edilir (Şekil 1.8).

Pirinç. 1.8. Oksihemoglobin ayrışma eğrisinin kayması

Asidoz (solunum veya metabolik), hipertermi ve eritrositlerdeki 2,3-difosfogliserat (2,3-DPG) konsantrasyonundaki artış ile hemoglobinin oksijene olan afinitesi azalır ve HbO2 ayrışma eğrisi sağa kayar. Aynı zamanda, hemoglobinin akciğerlerdeki oksijenle doygunluğu kötüleşir (aynı PaO2'de Sp02'de azalma), ancak kılcal damarlarda oksijenin oksihemoglobinden ayrılması kolaylaştırılır.

Akciğerlerdeki gaz değişimi bozulmazsa, dissosiyasyon eğrisinin önemli ölçüde sağa kaymasına bile Sp02'de çok hafif bir düşüş eşlik eder, çünkü akciğerlerdeki olaylar eğrinin düz bir kısmında meydana gelir. Dokularda oksijen gerilimi artar. Oksijen homeostazı ile ilgili olarak, bu genellikle güvenli bir durumdur. Hatta bazı uzmanlar

normal akciğer fonksiyonu sırasında asidoz dokulara oksijen sağlanmasına katkıda bulunur.

Şiddetli solunum patolojisinde, kanın HbO2 ayrışma eğrisinin dik bir kısmına karşılık gelen düşük bir oksijen gerilimi ile akciğerlerden aktığı zaman farklı bir tablo gözlenir. Eğri sağa kaydırılırsa SpO2, eğrinin normal konumunda olduğu duruma göre çok daha düşük olabilir. Bu durum, dokuların oksijen ile beslenmesine ek bir darbe ve hipoksi gelişimine önemli bir katkıdır. Böylece başlangıçtaki arteriyel hipoksemi (düşük PaC2 seviyesi) ile metabolik asidoz, hiperkapni ve hipertermi, hemoglobin satürasyonunu (Sp02) ve sonuç olarak arteriyel kandaki oksijen içeriğini önemli ölçüde azaltabilir.

Alkaloz (solunum veya metabolik), hipotermi ve 2,3-DPH konsantrasyonundaki azalma, hemoglobinin oksijen için afinitesini artırır ve HbO2 ayrışma eğrisi sola kayar. Bu koşullar altında hemoglobin, akciğerlerde açgözlülükle oksijeni kendisine bağlar (aynı PaO2'de SpO2 artar) ve isteksizce dokulara verir. Ayrışma eğrisinin sola kaymasının her zaman doku oksijenlenmesini olumsuz etkilediğine inanılmaktadır, çünkü arteriyel kandaki oksijen içeriğindeki (ancak gerilimdeki değil) küçük bir artış, oksihemoglobinin oksijeni dokularla paylaşma konusundaki isteksizliğini telafi etmez. çevrede. Belki de sadece yeni doğanlar HbO2 ayrışma eğrisinin sol konumundan muzdarip değildir. Ama bu ayrı bir konu.

PaO2 ve SpO2 arasındaki ilişkinin değişkenliği, nabız oksimetre verilerinin anlaşılmasını zorlaştırabilir: şu anda hemoglobinin hangi ayrışma eğrisi üzerinde çalıştığı her zaman bilinmez.

← + Ctrl + →
fizyolojik temel nabız oksimetresiDishemoglobinler, boyalar ve oje hakkında

İnsan kanının kırmızı pigmenti, demir içeren kompleks bir protein (globin ve her birinin merkezinde demir içeren dört hemeden oluşan bir kromoprotein) - ile bağlantı moleküler oksijen (O2) akciğerlerde oksijenli bir form oluşturur - oksihemoglobin (HHbO2). Oksihemoglobin, edinme benzersiz özellikler ve yaşamın temel tezahürlerinden biri olan solunumun sağlanması, organizmanın yaşamını devam ettirir. Örneğin, doku solunumunun enzimatik sistemlerini engelleyen siyanürler (hidrosiyanik asit tuzları) yutulduğunda ve vücut hemen öldüğünde, oksijen yerine karbon monoksit vermek veya hücreler tarafından O2 tüketimini bozmak yeterlidir.

Nefes almak, ilk bakışta oldukça basit süreç. Bu arada, dev bir kırmızı kan pigmenti - hemoglobin kromoprotein molekülünü oluşturan birçok bileşenin etkileşimine dayanır ve bu da, oksihemoglobinin aralarında şüphesiz ilgi duyduğu çeşitli türevlerle ayırt edilir. Böylece, demir içeren kompleks hemoglobin proteinini solunan havayla sağlanan oksijenle birleştirerek akciğerlerde oksihemoglobin oluşur.

Oksihemoglobinin oluşumu ve parçalanması

Sakin bir durumda, insan vücudunun dokuları dakikada yaklaşık 0,2 litre oksijene ihtiyaç duyar, ancak her şey değiştiğinde değişir. fiziksel aktivite ve ne kadar yoğun olursa, nefes almak için gerekli olan gaza o kadar çok doku ihtiyaç duyar. İhtiyaçlarını karşılamak için oksijen ihtiyacı 10-15 kat artabilir ve dakikada 2 hatta 3 litre O2'ye ulaşabilir. Ancak bu miktardaki gaz halindeki oksijen hiçbir şekilde dokulara giremeyecektir çünkü hem suda hem de plazmada hemen hemen çözünmez, yani bu element dokuya birleşebilecek bir protein tarafından iletilmelidir. ve ulaşım sorununu çözmek.

Biyolojik bir ortam olarak kan, işlevini gerçekleştirir. işlevsel sorumluluklar demir içeren kompleks bir protein - hemoglobin varlığından dolayı nefes almayı sağlamak, fizyolojik rol hangi olarak araç oksijen, Hb'nin kandaki bu gazın konsantrasyonu (kısmi basınç - P) ile ilişkili olarak O2'yi bağlama ve salma yeteneğine dayanır. Oksihemoglobin oluşumu, ortam havasından nefes alırken oksijenin geldiği akciğer parankimasında gerçekleştirilir.

HHbO2 oluşum süreci, akciğerlerdeki kan sadece yarım saniye oyalandığından, saniyenin çok küçük bir bölümünde (0,01 s) gerçekleşir. Şematik ve kısaca, oksihemoglobin oluşumu aşağıdaki gibi gösterilebilir:

Akciğerlerin kılcal damarlarına giren kan oksijenle zenginleştirilir, yani kırmızı kan pigmenti oksijeni 4 heme bağlar - bir oksidasyon reaksiyonu (oksijenasyon) meydana gelir;
Oksijen, ferrumun (demir - Fe) koordinasyon bağlarını kullanarak kromoproteinin hemlerine bağlanır ve bu durumda ikincisinin değerini değiştirmeden (hemde, demirin değeri her zaman - II'dir), onu aktarır ( Hb) biraz farklı bir duruma;
Demir içeren proteinin hemi aktif merkez, yardımı ile, kromoprotein, yukarıdaki reaksiyonun bir sonucu olarak, kararsız bir kompleks - kırmızı olan oksijenli hemoglobine (HHbO2) geçer. kan hücreleri- Oksihemoglobinin parçalanması ve ayrışma sürecinde oksijenin salınması yoluyla solunumlarını sağlamak için kan akışıyla birlikte eritrositler doku hücrelerine iletilir.

Böylece oksijenasyon reaksiyonunun sonucu, oksihemoglobin oluşumu, biyolojik sıvının asitlenmesi, alkali rezervinde azalma, yani o sırada elbette azalan karbondioksiti (CO2) bağlama yeteneğidir.

Doymuş demir içeren protein akciğer parankimi oksijen ve oksijenli bir form elde ettikten sonra, kandaki konsantrasyonu keskin bir şekilde azaltılan kılcal damarlarda O2'yi dokulara taşır. Orada oksihemoglobin parçalanır (ayrışma), oksijen doku solunumuna gider, hemoglobin harcanan karbondioksiti alır, başka bir fizyolojik modele - karbohemoglobine (HHbCO2) dönüşür ve bu şekilde CO2'yi bir sonraki kısım için değiştirmek üzere ana solunum organına gönderilir. vücut için gerekli gaz.

Oksihemoglobinin oluşum ve bozunma (ayrışma) eğrisi

Pulmoner alveollerdeki (yaklaşık 100 mm Hg) O2'nin yüksek voltajı (kısmi basıncı), demir içeren proteinin oksijenle hızlı bir şekilde doymasını (oksihemoglobin oluşumu) garanti eden bir ajan görevi görür.

Kırmızı kan pigmentinin oksijen ile doygunluk derecesi ile kısmi O2 basıncı (PO2) arasındaki korelasyon, oksihemoglobin ayrışma eğrisi olarak adlandırılan bir S-eğrisi (sigmoid) olarak ifade edilir.

Kırmızı kan pigmentinin S-şekilli (sigmoid) oksihemoglobin ayrışma eğrisi özelliği, ilk O2 molekülünün Hb hemlerinden biriyle temasının, kalan üç heme elementin diğer moleküllerinin eklenmesinin yolunu açtığını gösterir. Demir içeren proteinin oksijenle doygunluk eğrisi, oldukça fizyolojik öneme sahiptir - S şeklindeki konfigürasyon, biyolojik sıvıdaki oksijen konsantrasyonundaki oldukça geniş aralıklarla değişikliklerle kanın bu gazla zenginleştirilmesine izin verir. Örneğin, böyle özel bozukluklar beklenmemelidir. solunum fonksiyonu ifade edildiği gibi kan oksijen açlığı(hipoksi), deniz seviyesinden 3,5 km yüksekliğe çıkarken veya bir uçak uçuşu sırasında. Solunan havadaki P O 2 büyük ölçüde azaltılsa da kandaki oksijen konsantrasyonu yeterli seviyede olacaktır. yüksek seviye Hb'nin bu gazla doygunluğunu sağlamak için. Bu aynı zamanda üst segmentinde oksihemoglobinin oluşumu ve bozulmasının eğimli grafiği ile de gösterilir (eğrinin üst segmenti, akciğer parankimindeki kırmızı kan pigmentinin O2 doygunluğu sürecinin seyrini gösterir ve aralığındadır. %75 - 98).

Oksihemoglobin ayrışma eğrisi, her biri belirli bir oksihemoglobin oluşumu dönemine karşılık gelen 4 bölüme ayrılabilir (kromoproteinin oksijen doyma oranının kandaki kısmi gaz basıncına bağlılığı):

0 - 10 mmHg Sanat. - hemoglobin doymak için acele etmez;
10 - 40 mm Hg. Sanat. - oksijenasyon keskin bir şekilde hızlanır (eğrinin hızlı yükselişi), %75'e kadar ulaşır;
40 - 60 mm Hg. Sanat. - oksijenlenme belirgin şekilde yavaşlar ve yavaş yavaş %90'a ulaşır;
P O 2 değerleri 60 mmHg işaretini geçiyor. Sanat. - doygunluk zayıf (çizgi tembelce yukarı doğru kayıyor). Ancak eğri yavaş yavaş %100 işaretine yaklaşmaya devam eder ancak ona ulaşmadan %96 - 98 seviyesinde durur. Bu arada, Hb'nin oksijenle doygunluğunun bu tür göstergeleri yalnızca gençlerde gözlenir ve sağlıklı insanlar(P O 2 arteriyel kan ≈ 95 mm Hg, pulmoner kılcal damarlar - ≈ 100 mm Hg). Yaşla birlikte kanın solunum kapasitesi azalır.

Arteriyel kandaki kısmi oksijen basıncı ile akciğerlerin alveollerindeki bir gaz karışımı arasındaki tutarsızlık şu şekilde yorumlanır:

Kan akışının yoğunluğu ile ana solunum organı olan akciğerlerin farklı bölümlerinin havalandırılması arasındaki bazı anlaşmazlıklar;
Küçük bir hacimde kanın bronşiyal damarlardan akciğerlere akması venöz damarlar arteriyel kanın aktığı bilinen akciğerler (şant);
Koroner damarlardan bir miktar kanın, her iki yönde de açıklığın mümkün olduğu Tebesius damarları (Tebesia-Viessen damarları) yoluyla kalbin sol karıncığına ulaşması.

Bu arada, oksihemoglobinin oluşum ve ayrışma eğrisinin sigmoid bir şekil kazanmasının nedenleri hala tam olarak anlaşılamamıştır.

Oksihemoglobin ayrışma eğrisinin kayması

Ancak yukarıda tartışılan oksihemoglobinin ayrışma eğrisi, vücutta her şey normalse geçerlidir. Diğer durumlarda, grafik bir yönde veya başka bir yönde kayabilir.

Sayısal olarak, hemoglobinin oksijene olan afinitesi, kırmızı kan pigmentinin oksijenle yarı doygunluk voltajı olan P 50 değeriyle veya başka bir deyişle: Hb'nin% 50'sinin içinde olduğu O2'nin kısmi voltajı ile gösterilir. oksihemoglobin formu ( optimal koşullar: pH - 7.4, tº - 37ºC). normal değerler arteriyel kandaki bu gösterge 34,67 hPa (26 mm Hg) değerine yaklaşır. Grafiğin sağa kayması, kırmızı kan pigmentinin oksijenle birleşme yeteneğinin azaldığını ve bunun da doğal olarak P 50 değerlerini artırdığını gösterir.Eğrinin sola kayması ise bu kromoproteinin afinitesinin arttığını gösterir. oksijen için (↓P 50.).

Sigmoidin seyrine, kanın oksijenle zenginleşmesini artıran ve böylece doku solunumuna katılan, bu nedenle yardımcı olarak adlandırılan bazı faktörler yardımcı olur:

Kandaki hidrojen indeksinde (pH) bir artış (Bohr etkisi), çünkü hemoglobinin oksijen bağlama yeteneği, belirli bir biyolojik ortamın hidrojen indeksi (pH) ile ilişkilidir (hemoglobin dörtten biridir) tampon sistemleri ve pH'ı istenen seviyede tutarak asit-baz dengesinin düzenlenmesini etkiler: 7.36 - 7.4). Bu nedenle, pH ne kadar yüksekse, hemoglobin oksijene göre o kadar aktiftir ve bunun tersi de geçerlidir - pH'ın düşürülmesi kromoproteinin oksijeni bağlama yeteneğini ortadan kaldırır, örneğin: ↓pH ila 7,2, grafiğin sağa sapmasına neden olur (≈ %15), pH'ı 7,6'ya getirmek oksihemoglobin ayrışma eğrisini sola kaydırır (≈ %15);
Karbondioksitin akciğerlerdeki karbohemoglobinden ayrılması ve pH'taki bir artışın arka planına karşı solunan havayla CO2'nin salınması (Bohr-Verigo etkisi), hemoglobinin oksijenle açgözlü doygunluğu (oksihemoglobin oluşumu) için koşullar yaratır. akciğerler);
Metabolizma için önemli olan fosfat seviyesinde bir artış - kandaki içeriği metabolik süreçlerin koşullarına bağlı olarak değişen 2,3-difosfogliserat (2,3-DFG);
Akciğerlerde sıcaklıkta bir azalma (dokularda akciğerlerden daha yüksektir) ve tº düştükçe, demir içeren proteine oksijen bağlama yeteneği o kadar fazla görünür (sıcaklığın artmasıyla ters etki meydana gelir).

Kandaki kırmızı pigment seviyesi ve ayrıca oksijen bağlama yeteneği (oksihemoglobin ayrışma eğrisi) bir dereceye kadar yaşa bağlı dalgalanmalara tabidir. Bu nedenle, dünyaya ilk ağlamalarını yeni bildiren bebeklerde, hemoglobin miktarı gözle görülür şekilde daha yüksektir, bu, bildiğiniz gibi oksijene karşı artan bir afiniteye sahip olan fetal hemoglobinin varlığıyla açıklanır. Yaşlıların kanındaki kırmızı pigment ise tam tersine oksijen bağlama yeteneğini giderek azaltır.

Sonuç olarak, hemoglobinin sadece oksijene afinitesi olmadığını, aynı zamanda karbondioksit ile kolayca birleştiğini belirtmek isterim. Kırmızı kan pigmentinin fizyolojik bileşenlerine ek olarak, belirli koşullar altında diğer gazlarla, özellikle de karbonmonoksit(CO) ve nitrik oksit (NO) ve bağlantı da doğal olarak gerçekleşir

Hb'nin karbon monoksite olan yüksek afinitesi, kromoproteinin oksijen ile birleşmesini engelleyen karboksihemoglobin (HHbCO) oluşumuna neden olur ve bunun sonucunda dokular O2'siz kalır. Bunun neye yol açabileceğini herkes bilir: Karbon monoksit zehirlenmesi durumunda, kişiye zamanında yardım edilmezse ölüm riski yüksektir.

Nitrik oksit veya nitrobenzen buharı ile zehirlenme durumunda hemoglobin, demir değerindeki bir değişiklikle (II → III) methemoglobine (HHbOH) geçer. Methemoglobin ayrıca oksijenin hemoglobin ile birleşmesine izin vermez, bunun sonucunda dokularda oksijen açlığı oluşur ve organizmanın yaşamı için bir tehdit oluşur.

Video: hemoglobin tarafından oksijen ve karbondioksitin taşınması hakkında

kanın oksijen kapasitesi. Oksijenin çoğu kanda hemoglobin ile kimyasal bir bileşik şeklinde taşınır. En büyük O 2 miktarının ne olduğunu bulmak için; hemoglobin tarafından bağlanabilir, ikincisinin molekülünün dört alt birimden oluştuğu akılda tutulmalıdır. Bu nedenle oksijenlenme reaksiyonu Hb + 4O 2 Hb (O 2) 4 şeklinde yazılabilir.

Böylece 1 mol hemoglobin 4 mol O2 bağlayabilir. 1 mol ideal gazın hacmi 22,4 l olduğundan, 64.500 g hemoglobin 4 x 22,4 l O2 ve 1 g hemoglobin 1,39 ml O2 bağlar. Kanın gaz bileşimini analiz ederken, biraz daha düşük bir değer elde edilir (1 g Hb başına 1.34-1.36 ml O2). Bu, olmamasından kaynaklanmaktadır. çoğu hemoglobin inaktiftir. Böylece, yaklaşık olarak, in vivo 1 g Hb'nin 1,34 ml O2 bağladığını varsayabiliriz (Hüfner sayısı olarak adlandırılır).

Hüfner sayısına göre, hemoglobin içeriğini bilerek kanın oksijen kapasitesini hesaplamak mümkündür: [O 2 ] maks \u003d (1 g Hb başına 1,34 ml O 2) (1 litre kan başına 150 g Hb) ) \u003d 1 litre kan başına 0,2 l O2. Bununla birlikte, kanda böyle bir oksijen içeriği ancak kanın oksijenle doymuş bir gaz karışımı (RO 2 > 300 mm Hg) ile temas halinde olması durumunda elde edilebilir; denge önemli ölçüde sağa kayarken. Doğal koşullar altında, bu reaksiyon O2 kısmi basıncının daha düşük bir değerinde ilerler, bu nedenle hemoglobin tamamen oksijenlenmez.

Oksihemoglobin ayrışma eğrisi.

Oksijenin hemoglobin ile etkileşiminin reaksiyonu, kütle eylemi yasasına uyar. Bu, hemoglobin ve oksihemoglobin miktarları arasındaki oranın, kanda fiziksel olarak çözünmüş O2 içeriğine bağlı olduğu anlamına gelir; ikincisi, Henry-Dalton yasasına göre O2 voltajıyla orantılıdır. Toplam hemoglobin içeriğindeki oksihemoglobinin yüzdesine hemoglobinin oksijen doygunluğu (S02) denir. Hemoglobin tamamen oksijenden arındırılmışsa, SO2 = %0; tüm hemoglobin oksihemoglobine dönüşmüşse, SO 2 \u003d %100. Kitle eylemi yasasına göre, hemoglobinin oksijenle doygunluğu O2 voltajına bağlıdır. Grafiksel olarak, bu bağımlılık sözde oksihemoglobin ayrışma eğrisi tarafından yansıtılır. Bu eğri S şeklindedir. Oksihemoglobin ayrışma eğrisinin konumu bir dizi faktöre bağlıdır (aşağıya bakın). Bu eğrinin konumunu karakterize eden en basit gösterge, sözde yarı doygunluk voltajıdır (% 50), yani. hemoglobinin oksijenle doygunluğunun %50 olduğu böyle bir O2 voltajı. Normalde (pH=7.4 ve t=37°C'de), arteriyel kan yarı doygunluğu yaklaşık 26 mm Hg'dir. (3,46 kPa).

Oksihemoglobin ayrışma eğrisinin S-şeklinin nedenleri tamamen açık değildir. Her hemoglobin molekülü yalnızca bir O2 molekülü bağlamış olsaydı, bu reaksiyonun kinetiği bir hiperbol ile grafiksel olarak açıklanırdı. Örneğin, hemoglobin oksijenasyonu reaksiyonuna benzer olan kırmızı kas pigmenti miyoglobin ile oksijen kombinasyonunun reaksiyonu için tipik olan bu hiperbolik ayrışma eğrisidir. Miyoglobinin yapısı, hemoglobinin dört alt biriminden birinin yapısına benzer, bu nedenle bu iki maddenin moleküler ağırlıkları 1:4 olarak ilişkilidir. Miyoglobin sadece bir pigment grubu içerdiğinden, bir miyoglobin molekülü sadece bir O2 molekülü bağlayabilir. Hb02 ayrışma eğrisinin S şeklindeki formunun, dört O2 molekülünün bir hemoglobin molekülü tarafından bağlanmasına bağlı olduğu şeklindeki oldukça makul varsayıma dayanarak Eder, sözde ara bileşik hipotezini ileri sürdü. Bu hipoteze göre, hemoglobine dört O2 molekülünün eklenmesi birkaç aşamada gerçekleşir ve bu aşamaların her biri bir sonraki reaksiyonun dengesini etkiler. Bu nedenle, oksijen bileşiğinin hemoglobin ile reaksiyonu, oksihemoglobin ayrışma eğrisinin sigmoid şeklini açıklayan dört denge sabiti ile tanımlanır.

Aynı zamanda, iki hemoglobin formunun - oksijenli ve oksijensizleştirilmiş, konformasyonel yeniden düzenlemelerin bir sonucu olarak diğerine geçtiği başka bir açıklama mümkündür. Bu iki hemoglobin formu için oksijenasyon reaksiyonlarının denge parametrelerinin farklı olduğunu varsayarsak, bu hipotezin bakış açısından HbO2 ayrışma eğrisinin S şeklindeki şeklini açıklamak mümkündür.

Oksihemoglobin ayrışma eğrisinin şeklinin biyolojik anlamı. Oksihemoglobin ayrışma eğrisinin konfigürasyonu, kanda oksijen taşınması açısından önemlidir. Akciğerlerde oksijen emilimi sürecinde, kandaki O2 gerilimi alveollerdekine yaklaşır. Gençlerde arteriyel kan RO2 yaklaşık 95 mm Hg'dir. (12,6 kPa). Bu voltajda oksijen ile hemoglobin doygunluğu yaklaşık %97'dir. Yaşla birlikte (ve hatta akciğer hastalıklarında daha da fazla), arteriyel kandaki O 2 gerilimi önemli ölçüde düşebilir, ancak sağ tarafındaki oksihemoglobin ayrışma eğrisi neredeyse yatay olduğundan oksijen satürasyonu fazla azalmaz. Yani, arteriyel kanda RO 2'de 60 mm Hg'ye düşüş olsa bile. (8.0 kPa) hemoglobinin oksijen ile doygunluğu %90'dır. Böylece oksijen geriliminin yüksek olduğu bölgenin oksihemoglobin disosiasyon eğrisinin yatay bölümüne denk gelmesi nedeniyle arteriyel oksijen satürasyonunun önemli ölçüde düşmesi engellenir.

Oksihemoglobin ayrışma eğrisinin orta bölümünün dik eğimi, oksijenin dokulara dönüşü için çok uygun koşulları gösterir. Yerel oksijen talebindeki bir değişiklikle, arteriyel kanda PO2'de önemli kaymalar olmadığında, yeterli miktarlarda salınmalıdır. İstirahat halinde, kılcal damarın venöz ucu bölgesindeki RO2 yaklaşık 40 mm Hg'dir. (5,3 kPa), bu da yaklaşık %73 doygunluğa karşılık gelir. Oksijen tüketimindeki artış sonucunda venöz kandaki gerilimi sadece 5 mm Hg düşerse. (0,7 kPa), daha sonra hemoglobinin oksijen ile doygunluğu en az %7 azalır; bu durumda salınan O2 hemen metabolik işlemler için kullanılabilir.

Kandaki kimyasal olarak bağlı oksijen miktarı, hemoglobinin bununla doygunluğuna bağlıdır.

Kan, doku kılcal damarlarından geçerken toplam oksijen kapasitesinin sadece %25'i kullanılır. Tabii ki, farklı organlar oksijen çıkarma derecesinde önemli ölçüde farklılık gösterir. Yoğun fiziksel aktivite ile arteriyovenöz oksijen farkı 0,1'i geçebilir.

Vücut sıcaklığında 100 ml kanda sadece 0,3 ml oksijen çözünür. Pulmoner dolaşımın kılcal damarlarının kan plazmasında çözünen oksijen, eritrositlere yayılır, hemen hemoglobine bağlanarak oksijenin 190 ml / l olduğu oksihemoglobini oluşturur. Oksijen bağlama oranı yüksektir: hemoglobinin oksijen ile yarı doygunluk süresi yaklaşık 3 ms'dir. Alveoler kılcal damarlarda, uygun ventilasyon ve perfüzyonla, hemen hemen tüm hemoglobin oksihemoglobine dönüştürülür.

Oksihemoglobin ayrışma eğrisi. Hemoglobinin oksihemoglobine dönüşümü, çözünmüş oksijenin gerilimi ile belirlenir. Grafiksel olarak, bu bağımlılık ifade edilir oksihemoglobin ayrışma eğrisi(Şek. 151).

Oksijen gerilimi sıfır olduğunda, kanda yalnızca indirgenmiş hemoglobin (deoksihemoglobin) bulunur. Oksijen gerilimindeki bir artışa oksihemoglobin miktarındaki bir artış eşlik eder. Ancak bu bağımlılık doğrusaldan önemli ölçüde farklıdır, eğri bir S şekline sahiptir. Oksihemoglobin seviyesi, oksijen basıncında 10'dan 40 mm Hg'ye bir artışla özellikle hızlı bir şekilde (% 75'e kadar) artar. Sanat. 60 mm Hg'de. Sanat. hemoglobinin oksijenle doygunluğu %90'a ulaşır ve oksijen geriliminin daha da artmasıyla çok yavaş bir şekilde tam doygunluğa yaklaşır. Böylece, oksihemoglobin ayrışma eğrisi iki ana bölümden oluşur - dik ve eğimli.

Eğrinin yüksek (60 mm Hg'den fazla) oksijen gerilimlerine karşılık gelen eğimli kısmı, bu koşullar altında oksihemoglobin içeriğinin oksijen gerilimine ve solunan ve alveoler havadaki kısmi basıncına çok az bağlı olduğunu gösterir. Böylece, deniz seviyesinden 2 km yüksekliğe yükselmeye, atmosferik basıncın 760'tan 600 mm Hg'ye düşmesi eşlik eder. Art., alveoler havadaki kısmi oksijen basıncı 105 ila 70 mm Hg. Art., ve oksihemoglobin içeriği sadece% 3 azalır. Bu nedenle, ayrışma eğrisinin üst eğimli kısmı, hemoglobinin solunan havadaki kısmi basıncında orta düzeyde bir azalmaya rağmen büyük miktarlarda oksijen bağlama yeteneğini yansıtır. Ve bu koşullar altında, dokulara yeterince oksijen verilir.

Ayrışma eğrisinin dik kısmı, vücut dokularında (35 mm Hg ve altı) yaygın olan oksijen gerilimlerine karşılık gelir. Çok fazla oksijen emen dokularda (çalışan kaslar, karaciğer, böbrekler), oksihemoglobin daha büyük ölçüde, bazen neredeyse tamamen ayrışır. Oksidatif süreçlerin yoğunluğunun düşük olduğu dokularda, oksihemoglobinin çoğu ayrışmaz. Dokuların dinlenme durumundan aktif duruma geçişi (kas kasılması, bezlerin salgılanması) otomatik olarak oksihemoglobinin ayrışmasını artırmak ve dokulara oksijen tedarikini artırmak için koşullar yaratır.

Hemoglobinin oksijene afinitesi (oksihemoglobinin ayrışma eğrisi ile yansıtılır) sabit değildir. Aşağıdaki faktörler özellikle önemlidir. 1. Eritrositler özel bir madde 2,3-difosfogliserat içerir. Özellikle kandaki oksijen geriliminin azalmasıyla miktarı artar. 2,3-difos-fogliserat molekülü, Merkezi kısmı hemoglobinin oksijen için afinitesinde bir azalmaya yol açan hemoglobin molekülleri. Ayrışma eğrisi sağa kayar. Oksijen dokulara daha kolay geçer. 2. Hemoglobinin oksijene afinitesi, H4 "ve karbondioksit konsantrasyonundaki artışla azalır (Şekil 152). Oksihemoglobinin ayrışma eğrisi de bu koşullar altında sağa kayar. 3. Benzer şekilde, oksihemoglobinin ayrışmasını etkiler sıcaklık artışı. Hemoglobinin oksijene olan afinitesindeki bu değişikliklerin dokulara oksijen sağlanmasını sağlamak için önemli olduğunu anlamak zor değildir. Metabolik süreçlerin yoğun olarak devam ettiği dokularda karbondioksit ve asidik ürünlerin konsantrasyonu artar ve sıcaklık yükselir. Bu, oksihemoglobin ayrışmasının artmasına neden olur.

Fetal kan hemoglobini (HbF), yetişkin hemoglobininden (HbA) çok daha yüksek oksijen afinitesine sahiptir. HbF ayrışma eğrisi, HbA ayrışma eğrisine göre sola kaydırılır.

liflerde iskelet kası hemoglobin ile yakından ilişkili olan miyoglobin içerir. Oksijene afinitesi çok yüksektir.

Kandaki oksijen miktarı. Hemoglobin tamamen oksijenle doygun hale geldiğinde kanın bağlayabileceği maksimum oksijen miktarına ne ad verilir? kanın oksijen kapasitesi. Bunu belirlemek için, kan atmosferik oksijen ile doyurulur. Kanın oksijen kapasitesi, içindeki hemoglobin içeriğine bağlıdır.

Bir mol oksijen 22,4 litre hacim kaplar. Bir hemoglobin gram molekülü 22,400X4 = 89,600 ml oksijen bağlayabilir (4, bir hemoglobin molekülündeki hem sayısıdır). Hemoglobinin moleküler ağırlığı 66.800'dür, bu da 1 g hemoglobinin 89.600:66.800 == 1.34 ml oksijen bağlayabildiği anlamına gelir. 140 g / l hemoglobin kan içeriği ile kanın oksijen kapasitesi 1.34- olacaktır. 140 === 187.6 ml veya yaklaşık 19 hacim. % (hariç büyük bir miktar değil plazmada fiziksel olarak çözünmüş oksijen).

Arteriyel kanda oksijen içeriği, kanın oksijen kapasitesinden sadece biraz (%3-4) daha düşüktür. Normalde 1 litre arteriyel kan 180-200 ml oksijen içerir. Saf oksijen solurken, arteriyel kandaki miktarı pratik olarak oksijen kapasitesine karşılık gelir. Atmosferik hava ile solumaya kıyasla taşınan oksijen miktarı biraz artar (%3-4 oranında), ancak aynı zamanda çözünmüş oksijenin gerilimi ve dokulara yayılma kabiliyeti artar.

Dinlenme halindeki venöz kan yaklaşık 120 ml/l oksijen içerir. Böylece doku kılcal damarlarından akan kan, oksijenin tamamını bırakmaz. Oksijenin arteriyel kandan dokularca emilen kısmına denir. oksijen kullanım katsayısı. Hesaplamak için arteriyel ve venöz kandaki oksijen içeriği arasındaki farkı arteriyel kandaki oksijen içeriğine bölün ve 100 ile çarpın. Örneğin: (200-120): 200-100=%40. Dinlenme halinde, oksijen kullanım oranı %30 ila %40 arasında değişir. Ağır kas çalışması ile %50-60'a kadar yükselir.

Paylaşmak: