Dom » Trudnoća i porođaj » Šta je karakteristično za enzime? Strukturna i funkcionalna organizacija enzima. Regulacija aktivnosti enzima. Određivanje aktivnosti amilaze u urinu

Šta je karakteristično za enzime? Strukturna i funkcionalna organizacija enzima. Regulacija aktivnosti enzima. Određivanje aktivnosti amilaze u urinu

Enzimi

ENZIMI-s; pl.(jedinični enzim, -a; m.). [od lat. fermentum - kvasac] Biol., chem. Specifični proteinski katalizatori, prisutni u svim živim ćelijama, koji regulišu metabolizam i stoga igraju važnu ulogu u svim životnim procesima; enzimi. Fermentacijski enzim. F. truljenje. F. oksidacija. Aktivnost enzima zavisi od unosa vitamina u organizam. Proučavanje svojstava pojedinih enzima.

◁ Enzimski, oh, oh. Biol., chem. Peta reakcija. F otrovi. Enzimski, oh, oh. F supstance. Proučavanje enzimskih procesa.

enzimi

(od latinskog fermentum - kvasac) (enzimi), biološki katalizatori prisutni u svim živim ćelijama. Oni vrše transformaciju supstanci u tijelu, usmjeravajući i regulišući tako njegov metabolizam. By hemijske prirode- proteini. Enzimi imaju optimalnu aktivnost pri određenim pH vrijednostima, često u prisustvu potrebnih koenzima i kofaktora, te u odsustvu inhibitora. Svaka vrsta enzima katalizuje transformaciju određenih supstanci (supstrata), ponekad samo jedne supstance. Stoga, brojne bio hemijske reakcije sprovodi u ćelijama ogroman broj raznih enzima. Svi enzimi su podijeljeni u 6 klasa: oksidoreduktaze, transferaze, hidrolaze, liaze, izomeraze i ligaze. Mnogi enzimi su izolovani iz živih ćelija i dobijeni u kristalnom obliku (prvi put 1926. godine). Enzimski preparati se koriste u medicini, prehrambenoj i lakoj industriji. Enzimologija proučava enzime.

ENZIMI

ENZIMI (od latinskog “fermentum” - fermentacija, kvasac), enzimi, specifični proteini koji povećavaju brzinu hemijskih reakcija u ćelijama svih živih organizama. Po hemijskoj prirodi - proteini koji imaju optimalnu aktivnost pri određenom pH, prisustvo potrebnih koenzima i kofaktora i odsustvo inhibitora. Enzimi se takođe nazivaju biokatalizatori po analogiji sa katalizatorima (cm. KATALIZATORI) u hemiji. Svaka vrsta enzima katalizuje transformaciju određenih tvari (supstrata), ponekad samo jedne supstance u jednom smjeru. Stoga se brojne biokemijske reakcije u stanicama odvijaju uz pomoć ogromnog broja različitih enzima. Podijeljeno u 6 klasa: oksidoreduktaze, transferaze, hidrolaze (cm. HIDROLAZE), lyases (cm. LIASES), izomeraze (cm. IZOMERAZE) i ligaze (cm. LIGAZE). Mnogi enzimi su izolovani iz živih ćelija i dobijeni u kristalnom obliku (prvi put 1926. godine).
Uloga enzima u organizmu
Enzimi su uključeni u sve metaboličke procese i implementaciju genetskih informacija. Varenje i apsorpcija hranljive materije, sintezu i razgradnju proteina (cm. PROTEINI (organska jedinjenja)), nukleinske kiseline (cm. NUKLEINSKE KISELINE), debeo (cm. MASTI), ugljeni hidrati (cm. UGLJIKOHIDRATI) i druga jedinjenja u ćelijama i tkivima svih organizama - svi ovi procesi su nemogući bez učešća enzima. Bilo koja manifestacija funkcija živog organizma - disanje, kontrakcija mišića, neuropsihička aktivnost, reprodukcija itd. - osigurava se djelovanjem enzima. Pojedinačne karakteristike ćelija koje obavljaju određene funkcije u velikoj su mjeri određene jedinstvenim skupom enzima čija je proizvodnja genetski programirana. Nedostatak čak i jednog enzima ili bilo kakav nedostatak u njemu može dovesti do ozbiljnih negativnih posljedica po organizam.
Katalitička svojstva enzima
Enzimi su najaktivniji od svih poznatih katalizatora. Većina reakcija u ćeliji odvija se milione i milijarde puta brže nego da se dešavaju u odsustvu enzima. Dakle, jedan molekul enzima katalaze (cm. CATALASE) sposoban je pretvoriti do 10 hiljada molekula vodikovog peroksida, toksičnog za stanice, u vodu i kisik u sekundi, nastalih tijekom oksidacije različitih spojeva. Katalitička svojstva enzima su zbog njihove sposobnosti da značajno smanje energiju aktivacije reagujućih jedinjenja, odnosno, u prisustvu enzima, potrebno je manje energije za „pokretanje“ date reakcije.
Istorija otkrića enzima
Procesi koji se odvijaju uz učešće enzima poznati su čoveku od davnina, jer se priprema hleba, sira, vina i sirćeta zasniva na enzimskim procesima. Ali tek 1833. godine prvi put je iz klijavih zrna ječma izdvojena aktivna tvar koja pretvara škrob u šećer i naziva se dijastaza (sada se ovaj enzim zove amilaza). (cm. AMILAZA)). Krajem 19. vijeka. Dokazano je da sok dobiven mljevenjem stanica kvasca sadrži složenu mješavinu enzima koji osiguravaju proces alkoholna fermentacija. Od tada počinje intenzivno proučavanje enzima – njihove strukture i mehanizma djelovanja. S obzirom na to da je uloga biokatalize otkrivena u proučavanju fermentacije, s ovim procesom se od 19. stoljeća povezuju dva utvrđena. nazivi su "enzim" (u prevodu sa grčkog "od kvasca") i "enzim". Istina, posljednji sinonim se koristi samo u književnosti na ruskom jeziku naučni pravac, koja se bavi proučavanjem enzima i procesa koji ih uključuju, tradicionalno se naziva enzimologija. U prvoj polovini 20. vijeka. Utvrđeno je da su enzimi po hemijskoj prirodi proteini, a u drugoj polovini veka već je određen redosled aminokiselinskih ostataka za više stotina enzima i uspostavljena je prostorna struktura. 1969. godine prvi put je izvršena hemijska sinteza enzima ribonukleaze. Ogroman napredak je postignut u razumijevanju mehanizma djelovanja enzima.
Lokacija enzima u tijelu
U ćeliji su neki enzimi locirani u citoplazmi, ali su uglavnom enzimi povezani sa određenim ćelijskim strukturama, gdje vrše svoje djelovanje. U jezgri se, na primjer, nalaze enzimi odgovorni za replikaciju – sintezu DNK (cm. DEOKSIRIBONUKLEINSKE KISELINE)(DNK polimeraza), za njenu transkripciju - formiranje RNK (cm. RIBONUKLEINSKE KISELINE)(RNA polimeraze). Mitohondrije sadrže enzime odgovorne za skladištenje energije; lizosomi sadrže većinu hidrolitičkih enzima uključenih u razgradnju nukleinskih kiselina i proteina.
Uslovi djelovanja enzima
Sve reakcije koje uključuju enzime odvijaju se uglavnom u neutralnoj, blago alkalnoj ili blago kiseloj sredini. Međutim, maksimalna aktivnost svakog pojedinačnog enzima se javlja pri strogo određenim pH vrijednostima. Za djelovanje većine enzima toplokrvnih životinja najpovoljnija temperatura je 37-40 o C. Kod biljaka, na temperaturama ispod 0 o C, djelovanje enzima ne prestaje u potpunosti, iako je vitalna aktivnost biljaka naglo smanjena. Enzimski procesi se po pravilu ne mogu odvijati na temperaturama iznad 70 o C, jer su enzimi, kao i svi proteini, podložni termalnoj denaturaciji (strukturnoj destrukciji).
Veličine enzima i njihova struktura
Molekularna težina enzima, kao i svih drugih proteina, leži u rasponu od 10 hiljada - 1 milion (ali može biti i više). Mogu se sastojati od jednog ili više polipeptidnih lanaca i mogu biti predstavljeni kompleksnim proteinima. Potonji, uz proteinsku komponentu (apoenzim), uključuje niskomolekularne spojeve - koenzime (kofaktore, koenzime), uključujući ione metala, nukleotide, vitamine i njihove derivate. Neki enzimi nastaju u obliku neaktivnih prekursora (proenzima) i postaju aktivni nakon određenih promjena u strukturi molekule, na primjer, nakon cijepanja malog fragmenta od njega. To uključuje digestivni enzimi tripsin (cm. TRYPSIN) i himotripsin (cm. CHYMOTRIPSIN), koje sintetiziraju stanice pankreasa u obliku neaktivnih prekursora (tripsinogen i kimotripsinogen) i postaju aktivni u tanko crijevo kao dio sok pankreasa. Mnogi enzimi formiraju takozvane enzimske komplekse. Takvi kompleksi su, na primjer, ugrađeni u membrane ćelija ili ćelijske organele i uključeni su u transport supstanci.
Supstanca koja je podvrgnuta transformaciji (supstrat) se veže za određeni dio enzima, aktivni centar, koji je formiran od bočnih lanaca aminokiselina, često smještenih u dijelovima polipeptidnog lanca koji su značajno udaljeni jedan od drugog. Na primjer, aktivni centar molekule kimotripsina formiraju ostaci histidina (cm. HISTIDIN), koji se nalazi u polipeptidnom lancu na poziciji 57, serin (cm. SERINE) na poziciji 195 i asparaginska kiselina na poziciji 102 (ukupno ima 245 aminokiselina u molekulu kimotripsina). Dakle, složeni raspored polipeptidnog lanca u proteinskoj molekuli - enzimu pruža mogućnost da se nekoliko bočnih lanaca aminokiselina pojavi na strogo određenom mjestu i na određenoj udaljenosti jedan od drugog. Koenzimi su također dio aktivnog centra (proteinski dio i neproteinska komponenta odvojeno nemaju enzimsku aktivnost i stiču svojstva enzima samo kada se spoje).
Procesi koji uključuju enzime
Većinu enzima karakterizira visoka specifičnost (selektivnost) djelovanja, kada se konverzija svakog reaktanta (supstrata) u produkt reakcije vrši posebnim enzimom. U ovom slučaju, djelovanje enzima može biti striktno ograničeno na jedan supstrat. Na primjer, enzim ureaza (cm. UREAZE), koji sudjeluje u razgradnji uree do amonijaka i ugljičnog dioksida, ne reagira na metilureu, koja je slične strukture. Mnogi enzimi djeluju na nekoliko strukturno povezanih spojeva ili na jednu vrstu kemijske veze (na primjer, enzim fosfataze koji cijepa fosfodiestarsku vezu (cm. FOSFATAZE)).
Enzim provodi svoje djelovanje kroz formiranje kompleksa enzim-supstrat, koji se zatim razlaže i formira produkte enzimska reakcija i oslobađanje enzima. Kao rezultat formiranja kompleksa enzim-supstrat, supstrat mijenja svoju konfiguraciju; u ovom slučaju, konvertovana enzimsko-hemijska veza je oslabljena i reakcija se odvija s manjim početnim utroškom energije i, stoga, mnogo većom brzinom. Brzina enzimske reakcije mjeri se količinom supstrata koji se pretvara u jedinici vremena ili količinom nastalog proizvoda. Mnoge enzimske reakcije, ovisno o koncentraciji supstrata i produkta reakcije u mediju, mogu se odvijati i direktno i indirektno. obrnuti smjer(višak supstrata pomera reakciju ka stvaranju produkta, dok će kod prekomerne akumulacije potonjeg doći do sinteze supstrata). To znači da enzimske reakcije mogu biti reverzibilne. Na primjer, karboanhidraza (cm. KARBONAN HIDRAZA) u krvi pretvara ugljični dioksid koji dolazi iz tkiva u ugljičnu kiselinu (H 2 CO 3), a u plućima, naprotiv, katalizuje pretvaranje ugljične kiseline u vodu i ugljični dioksid koji se uklanja pri izdisaju. Međutim, treba imati na umu da enzimi, kao i drugi katalizatori, ne mogu pomjeriti termodinamičku ravnotežu kemijske reakcije, već samo značajno ubrzavaju postizanje ove ravnoteže.
Nomenklatura naziva enzima
Kada imenujete enzim kao bazu, uzmite naziv supstrata i dodajte sufiks “aza”. Tako su se, posebno, pojavile proteinaze - enzimi koji razgrađuju proteine (proteine), lipaze (razgrađuju lipide ili masti) itd. Neki enzimi su dobili posebna (trivijalna) imena, na primjer, probavni enzimi - pepsin (cm. PEPSIN), himotripsin (cm. CHYMOTRIPSIN) i tripsin (cm. TRYPSIN).
Nekoliko hiljada različitih metaboličkih reakcija odvija se u tjelesnim ćelijama i stoga postoji isti broj enzima. Kako bi se takva raznolikost unijela u sistem, usvojen je međunarodni sporazum o klasifikaciji enzima. U skladu sa ovim sistemom, svi enzimi, u zavisnosti od vrste reakcija koje katalizuju, podeljeni su u šest glavnih klasa, od kojih svaka uključuje niz podklasa. Osim toga, svaki enzim je dobio četverocifreni kodni broj (šifru) i ime koje ukazuje na reakciju koju enzim katalizira. Enzimi koji katalizuju istu reakciju u organizmima različite vrste, mogu se međusobno značajno razlikovati po strukturi proteina, ali u nomenklaturi imaju zajednički naziv i jedan kodni broj.
Bolesti povezane s poremećenom proizvodnjom enzima
Odsustvo ili smanjenje aktivnosti bilo kojeg enzima (često prekomjerna aktivnost) kod ljudi dovodi do razvoja bolesti (enzimopatija) ili smrti tijela. Dakle, galaktozemija, nasljedna bolest djece (dovodi do mentalna retardacija) - razvija se kao rezultat poremećaja sinteze enzima odgovornog za konverziju galaktoze (cm. GALAKTOZA) u lako svarljivu glukozu (cm. GLUKOZA). Uzrok druge nasljedne bolesti - fenilketonurije, praćen poremećajem mentalna aktivnost, je gubitak sposobnosti ćelija jetre da sintetiziraju enzim koji katalizuje konverziju aminokiseline fenilalanin (cm. FENILALANIN) na tirozin (cm. TIROZIN). Određivanje aktivnosti mnogih enzima u krvi, urinu, likvoru, sjemenu i drugim tjelesnim tekućinama koristi se za dijagnosticiranje niza bolesti. Pomoću ove analize krvnog seruma moguće je otkriti rana faza infarkt miokarda, virusni hepatitis, pankreatitis, nefritis i druge bolesti.
Ljudska upotreba enzima
Budući da enzimi zadržavaju svoja svojstva izvan tijela, uspješno se koriste u raznim industrijama. Na primjer, proteolitički enzim papaje (iz soka papaje (cm. PAPAYA)) - u pivarstvu, za omekšavanje mesa; pepsin - u proizvodnji "gotovih" žitarica i kao lijek; tripsin - u proizvodnji prehrambenih proizvoda za bebe; renin (sirilo iz želuca teleta) - u proizvodnji sira. Katalaza se široko koristi u prehrambenoj i gumarskoj industriji, a celulaze i pektidaze koje razgrađuju polisaharide koriste se za bistrenje voćnih sokova. Enzimi su neophodni u uspostavljanju strukture proteina, nukleinskih kiselina i polisaharida, u genetskom inženjeringu itd. Uz pomoć enzima se dobijaju lekovi i složena hemijska jedinjenja.
Otkrivena je sposobnost nekih oblika ribonukleinskih kiselina (ribozima) da kataliziraju pojedinačne reakcije, odnosno da djeluju kao enzimi. Možda su tokom evolucije organskog svijeta ribozimi služili kao biokatalizatori prije nego što je enzimska funkcija prenijeta na proteine koji su pogodniji za obavljanje ovog zadatka.

- (od latinskog fermentum fermentacija, kvasac), enzimi, biokatalizatori, specifični. proteini koji su prisutni u svim živim ćelijama i igraju ulogu biol. katalizatori. Kroz njih se ostvaruje genetika. sprovode se informacije i svi procesi razmjene...... Biološki enciklopedijski rječnik

- (lat. Fermentum kvasac, od fervere biti vruć). Organske tvari koje proizvode fermentaciju drugih organskih tijela, a da se sami ne raspadaju. Rječnik strane reči, uključeno u ruski jezik. Čudinov A.N., 1910. ENZIMI...... Rečnik stranih reči ruskog jezika

- (od latinskog fermentum kvasac) (enzimi) biološki katalizatori prisutni u svim živim ćelijama. Oni vrše transformaciju supstanci u tijelu, usmjeravajući i regulišući tako njegov metabolizam. Prema hemijskoj prirodi proteina. Enzimi...... Veliki enciklopedijski rječnik

- (od latinskog fermentum kvasac), biološki katalizatori prisutni u svim živim ćelijama. Sprovode transformacije (metabolizam) supstanci u organizmu. Prema hemijskoj prirodi proteina. Učestvuje u brojnim biohemijskim reakcijama u ćeliji...... Moderna enciklopedija

Imenica, broj sinonima: 2 biokatalizatora (1) enzimi (2) ASIS rečnik sinonima. V.N. Trishin. 2013… Rečnik sinonima

Enzimi. Vidi enzime. (

Istorija studije

Termin enzim koji je u 17. veku predložio hemičar van Helmont kada je raspravljao o mehanizmima varenja.

U kon. XVIII - rano XIX veka već se znalo da se meso vari želudačnim sokom, a škrob se pod djelovanjem pljuvačke pretvara u šećer. Međutim, mehanizam ovih pojava bio je nepoznat.

Klasifikacija enzima

Prema vrsti reakcija koje katalizuju, enzimi se dijele u 6 klasa prema hijerarhijskoj klasifikaciji enzima (CF, - Enzyme Commission code). Predložena je klasifikacija Međunarodna unija biohemija i molekularna biologija (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Svaka klasa sadrži podklase, tako da je enzim opisan skupom od četiri broja odvojena tačkama. Na primjer, pepsin ima EU naziv 3.4.23.1. Prvi broj otprilike opisuje mehanizam reakcije koju katalizira enzim:

CF 1: Oksidoreduktaze, katalizujući oksidaciju ili redukciju. Primjer: katalaza, alkohol dehidrogenaza.
CF 2: Transferaze, katalizujući transfer hemijske grupe od jednog supstratnog molekula do drugog. Među transferazama, posebno se izdvajaju kinaze koje prenose fosfatnu grupu, obično iz ATP molekula.
CF 3: Hidrolaze, katalizujući hidrolizu hemijske veze. Primjer: esteraza, pepsin, tripsin, amilaza, lipoprotein lipaza.
CF 4: Lyases, katalizujući razbijanje hemijskih veza bez hidrolize sa stvaranjem dvostruke veze u jednom od proizvoda.
CF 5: Izomeraze, katalizujući strukturne ili geometrijske promjene u molekuli supstrata.
CF 6: Ligaze, katalizujući stvaranje hemijskih veza između supstrata usled hidrolize ATP-a. Primjer: DNK polimeraza.

Kinetičke studije

Najjednostavniji opis kinetika enzimske reakcije sa jednim supstratom je Michaelis-Menten jednadžba (vidi sliku). Do danas je opisano nekoliko mehanizama djelovanja enzima. Na primjer, djelovanje mnogih enzima opisano je ping-pong mehanizmom.

Godine 1972-1973 stvoren je prvi kvantnomehanički model enzimske katalize (autori M.V. Volkenshtein, R.R. Dogonadze, Z.D. Urushadze, itd.).

Struktura i mehanizam djelovanja enzima

Aktivnost enzima određena je njihovom trodimenzionalnom strukturom.

Kao i svi proteini, enzimi se sintetiziraju u obliku linearnog lanca aminokiselina, koji se savija na određeni način. Svaka sekvenca aminokiselina savija se na poseban način, a rezultirajuća molekula (proteinska globula) ima jedinstvena svojstva. Nekoliko proteinskih lanaca može se kombinirati kako bi se formirao proteinski kompleks. Tercijarna struktura proteina je uništena toplotom ili izlaganjem određenim hemikalijama.

Aktivno mjesto enzima

Aktivni centar se konvencionalno dijeli na:

katalitički centar - u direktnoj hemijskoj interakciji sa supstratom;
centar vezivanja (kontaktno ili „sidreno“ mesto) – obezbeđuje specifičan afinitet za supstrat i formiranje kompleksa enzim-supstrat.

Da bi katalizirao reakciju, enzim se mora vezati za jedan ili više supstrata. Proteinski lanac enzima se savija na takav način da se na površini globule formira praznina ili udubljenje gdje se supstrati vezuju. Ovo područje se naziva mjesto vezivanja supstrata. Obično se podudara sa aktivnim mjestom enzima ili je blizu njega. Neki enzimi također sadrže vezna mjesta za kofaktore ili ione metala.

Enzim se kombinuje sa supstratom:

čisti podlogu od vodenog “premaza”
raspoređuje reagujući supstratni molekuli u prostoru na način koji je neophodan da bi se reakcija odigrala
priprema molekule supstrata za reakciju (na primjer, polarizira).

Obično se enzim veže za supstrat putem jonskih ili vodikovih veza, rijetko kroz kovalentne veze. Na kraju reakcije, njen proizvod (ili proizvodi) se odvajaju od enzima.

Kao rezultat toga, enzim smanjuje energiju aktivacije reakcije. To je zato što u prisustvu enzima reakcija slijedi drugačiji put (zapravo se događa drugačija reakcija), na primjer:

U nedostatku enzima:

A+B = AB

U prisustvu enzima:

A+F = AF
AF+B = AVF
AVF = AB+F

gdje su A, B supstrati, AB je proizvod reakcije, F je enzim.

Enzimi ne mogu samostalno da obezbede energiju za endergonske reakcije (koje zahtevaju energiju da bi se desile). Stoga ih enzimi koji provode takve reakcije spajaju s eksergonijskim reakcijama koje oslobađaju više energije. Na primjer, reakcije sinteze biopolimera često su povezane s reakcijom hidrolize ATP-a.

Aktivni centri nekih enzima karakteriziraju se fenomenom kooperativnosti.

Specifičnost

Enzimi općenito pokazuju visoku specifičnost za svoje supstrate (specifičnost supstrata). Ovo se postiže djelomičnom komplementarnošću između oblika, raspodjele naboja i hidrofobnih područja na molekulu supstrata i mjesta vezivanja supstrata na enzimu. Enzimi se obično takođe pokazuju visoki nivo stereospecifičnost (formiraju samo jedan od mogućih stereoizomera kao proizvod ili koriste samo jedan stereoizomer kao supstrat), regioselektivnost (formiraju ili prekidaju hemijsku vezu samo u jednom od mogućih položaja supstrata) i hemoselektivnost (katalizuju samo jedan hemijska reakcija od nekoliko mogućih za date uslove). Uprkos sveukupnom visokom nivou specifičnosti, stepen specifičnosti supstrata i reakcije enzima može varirati. Na primjer, endopeptidaza tripsin samo razbija peptidnu vezu nakon arginina ili lizina osim ako ih prati prolin, ali pepsin je mnogo manje specifičan i može razbiti peptidnu vezu nakon mnogih aminokiselina.

Model sa ključem

Koshlandova indukovana korespondencija pretpostavka

Realnija situacija je u slučaju indukovane korespondencije. Pogrešne podloge - prevelike ili premale - ne odgovaraju aktivnom mjestu

Emil Fischer je 1890. godine predložio da je specifičnost enzima određena točnim podudaranjem između oblika enzima i supstrata. Ova pretpostavka se naziva model zaključavanja ključa. Enzim se kombinuje sa supstratom i formira kratkotrajni kompleks enzim-supstrat. Međutim, iako ovaj model objašnjava visoku specifičnost enzima, on ne objašnjava fenomen stabilizacije prelaznog stanja koji se uočava u praksi.

Model inducirane korespondencije

Godine 1958. Daniel Koshland je predložio modifikaciju modela brave sa ključem. Enzimi općenito nisu kruti, već fleksibilni molekuli. Aktivno mjesto enzima može promijeniti konformaciju nakon vezivanja supstrata. Bočne grupe aminokiselina aktivnog mjesta zauzimaju položaj koji omogućava enzimu da izvrši svoju katalitičku funkciju. U nekim slučajevima, molekul supstrata također mijenja konformaciju nakon vezivanja na aktivnom mjestu. Za razliku od modela zaključavanja ključa, model induciranog uklapanja objašnjava ne samo specifičnost enzima, već i stabilizaciju prijelaznog stanja. Ovaj model se zove “ruka rukavica”.

Modifikacije

Mnogi enzimi prolaze kroz modifikacije nakon sinteze proteinskog lanca, bez kojih enzim ne pokazuje u potpunosti svoju aktivnost. Takve modifikacije se nazivaju posttranslacijske modifikacije (obrada). Jedan od najčešćih tipova modifikacije je dodavanje hemijskih grupa bočnim ostacima polipeptidnog lanca. Na primjer, dodavanje ostatka fosforne kiseline naziva se fosforilacija i katalizira ga enzim kinaza. Mnogi eukariotski enzimi su glikozilirani, odnosno modificirani oligomerima ugljikohidratne prirode.

Drugi uobičajeni tip post-translacijske modifikacije je cijepanje polipeptidnog lanca. Na primjer, himotripsin (proteaza uključena u probavu) se dobiva cijepanjem polipeptidne regije od kimotripsinogena. Kimotripsinogen je neaktivan prekursor kimotripsina i sintetizira se u pankreasu. Neaktivni oblik se transportuje u želudac, gdje se pretvara u himotripsin. Ovaj mehanizam je neophodan kako bi se izbjeglo cijepanje pankreasa i drugih tkiva prije nego što enzim uđe u želudac. Neaktivni prekursor enzima naziva se i "zimogen".

Enzimski kofaktori

Neki enzimi obavljaju katalitičku funkciju sami, bez ikakvih dodatnih komponenti. Međutim, postoje enzimi koji zahtijevaju ne-proteinske komponente za katalizu. Kofaktori mogu biti ili neorganski molekuli (joni metala, klasteri željezo-sumpor, itd.) ili organski (na primjer, flavin ili hem). Organski kofaktori koji su čvrsto vezani za enzim nazivaju se i prostetičke grupe. Organski kofaktori koji se mogu odvojiti od enzima nazivaju se koenzimi.

Enzim koji zahtijeva prisustvo kofaktora za katalitičku aktivnost, ali nije vezan za njega, naziva se apo enzim. Apo enzim u kombinaciji sa kofaktorom naziva se holo enzim. Većina kofaktora je vezana za enzim nekovalentnim, ali prilično jakim interakcijama. Postoje i prostetičke grupe koje su kovalentno vezane za enzim, na primjer, tiamin pirofosfat u piruvat dehidrogenazi.

Regulacija enzima

Neki enzimi imaju mjesta vezanja malih molekula i mogu biti supstrati ili produkti metaboličkog puta u koji enzim ulazi. Oni smanjuju ili povećavaju aktivnost enzima, što stvara priliku za povratnu informaciju.

Inhibicija krajnjim proizvodom

Metabolički put je lanac uzastopnih enzimskih reakcija. Često je krajnji proizvod metaboličkog puta inhibitor enzima koji ubrzava prvu reakciju u tom metaboličkom putu. Ako je konačnog proizvoda previše, tada djeluje kao inhibitor za prvi enzim, a ako nakon toga ostane premalo konačnog proizvoda, tada se prvi enzim ponovo aktivira. Dakle, inhibicija krajnjim proizvodom po principu negativne povratne sprege je važan način održavanja homeostaze (relativne konstantnosti uslova unutrašnje sredine tela).

Utjecaj uslova okoline na aktivnost enzima

Aktivnost enzima zavisi od uslova u ćeliji ili organizmu - pritiska, kiselosti sredine, temperature, koncentracije rastvorenih soli (jonska jačina rastvora) itd.

Višestruki oblici enzima

Višestruki oblici enzima mogu se podijeliti u dvije kategorije:

Izoenzimi
Pravilni oblici množine (tačno)

Izoenzimi- to su enzimi, čiju sintezu kodiraju različiti geni, imaju različite primarne strukture i različita svojstva, ali kataliziraju istu reakciju. Vrste izoenzima:

Organ - enzimi glikolize u jetri i mišićima.
Stanična - citoplazmatska i mitohondrijska malat dehidrogenaza (enzimi su različiti, ali kataliziraju istu reakciju).
Hibrid - enzimi s kvaternarnom strukturom, nastali kao rezultat nekovalentnog vezivanja pojedinačnih podjedinica (laktat dehidrogenaza - 4 podjedinice 2 tipa).
Mutant - formiran kao rezultat mutacije jednog gena.
Aloenzimi su kodirani različitim alelima istog gena.

Zapravo oblici množine(tačno) su enzimi čiju sintezu kodira isti alel istog gena, imaju istu primarnu strukturu i svojstva, ali nakon sinteze na ribosomima podliježu modifikaciji i postaju različiti, iako kataliziraju istu reakciju.

Izoenzimi su različiti na genetskom nivou i razlikuju se od primarne sekvence, a pravi višestruki oblici postaju različiti na posttranslacionom nivou.

Medicinski značaj

Prvi put je utvrđena veza između enzima i nasljednih metaboličkih bolesti A. Garrodom 1910-ih godina Garrod je bolesti povezane s defektima enzima nazvao "urođenim greškama metabolizma".

Ako dođe do mutacije u genu koji kodira određeni enzim, aminokiselinska sekvenca enzima se može promijeniti. Štoviše, kao rezultat većine mutacija, njegova katalitička aktivnost se smanjuje ili potpuno nestaje. Ako organizam primi dva takva mutantna gena (po jedan od svakog roditelja), hemijska reakcija koju katalizira ovaj enzim prestaje da se odvija u tijelu. Na primjer, pojava albina povezuje se s prestankom proizvodnje enzima tirozinaze, koji je odgovoran za jednu od faza sinteze tamnog pigmenta melanina. Fenilketonurija je povezana sa smanjenom ili odsutnom aktivnošću enzima fenilalanin 4-hidroksilaze u jetri.

Trenutno su poznate stotine nasljednih bolesti povezanih s defektima enzima. Razvijene su metode za liječenje i prevenciju mnogih od ovih bolesti.

Praktična upotreba

Enzimi se široko koriste u nacionalnoj privredi - hrani, tekstilnoj industriji, u farmakologiji i medicini. Većina lijekova utiče na tok enzimskih procesa u tijelu, pokrećući ili zaustavljajući određene reakcije.

Područje upotrebe enzima u naučno istraživanje i u medicini.

Bilješke

Književnost

Pogledajte šta su "enzimi" u drugim rječnicima:

ENZIMI- (sin. enzimi; francuska dijastaza), biol. agensi koji katalizuju većinu hemikalija. reakcije koje su u osnovi životne aktivnosti ćelija i organizama. Brojna karakteristična svojstva: termolabilnost, specifičnost djelovanja, visoka katalitička efikasnost, ... ... Veliki medicinska enciklopedija

- (lat. Fermentum kvasac, od fervere biti vruć). Organske tvari koje proizvode fermentaciju drugih organskih tijela, a da se sami ne raspadaju. Rječnik stranih riječi uključenih u ruski jezik. Čudinov A.N., 1910. ENZIMI...... Rečnik stranih reči ruskog jezika

Imenica, broj sinonima: 2 biokatalizatora (1) enzimi (2) ASIS rečnik sinonima. V.N. Trishin. 2013… Rečnik sinonima

Enzimi. Vidi enzime. (

Uvod

1. Enzimi

1.1 Termin "enzimi" biološka uloga enzimi

1.2 Karakteristike strukture jednostavnih i složenih enzima. Prednosti u odnosu na hemijske katalizatore

1.3 Metode za izolaciju enzima

1.4 Klasifikacija enzima prema vrsti katalizirane reakcije

1.5 Obim primjene

2. Biokataliza

2.1 Princip djelovanja enzima

2.2 Faktori koji utiču na reakcije fermentacije

3. Osobine biomimetike

Zaključak

Spisak korištenih izvora

enzimska reakcija katalizatora

Uvod

Odabrao sam temu „Enzimi. Biokataliza. Mogućnosti biomimetike”, jer nedavno as lijekovi Počeli su se široko koristiti lijekovi koji ciljano djeluju na enzimske procese u tijelu. Kao što znate, u našem tijelu postoji mnogo enzima koji doprinose metaboličkim procesima (disanje, probava, kontrakcija mišića, fotosinteza), koji određuju sam proces života. Stoga su lijekovi dobili široku primjenu u liječenju bolesti praćenih gnojno-nekrotičnim procesima, trombozama i tromboembolijama, te probavnim poremećajima. Enzimski preparati su takođe počeli da se koriste u liječenju raka.

Enzimi igraju važnu ulogu u mnogim tehnološkim procesima. Visokokvalitetni enzimi omogućavaju poboljšanje tehnologije, smanjenje troškova, pa čak i stvaranje novih proizvoda.

Trenutno se enzimi koriste u više od 25 industrija: prehrambenoj industriji, farmaceutskoj industriji, industriji celuloze i papira, lakoj industriji, a takođe iu poljoprivredi.

Svrha mog eseja je: detaljno proučavanje pojmova enzima i enzimske katalize (biokatalize).

S tim u vezi, zainteresovao sam se da saznam istoriju pojave prvih enzima, strukturne karakteristike, njihova svojstva, klasifikaciju, princip delovanja, metode izolovanja enzima.

1. Enzimi

1.1 Pojam “enzimi”, biološka uloga enzima

Kroz istoriju postojanja, čovek je koristio enzime, često bez smisla.

Termin enzim koji je u 17. veku predložio hemičar Van Helmont kada je raspravljao o mehanizmima varenja. U kon. XVIII - rano XIX veka Već je bilo poznato da se meso vari želudačni sok, a škrob se pod djelovanjem pljuvačke pretvara u šećer. Međutim, mehanizam ovih pojava bio je nepoznat. U 19. vijeku Louis Pasteur, proučavajući transformaciju ugljikohidrata u etanol pod uticajem kvasca, došao do zaključka da ovaj proces (fermentaciju) katalizira određena vitalna sila koja se nalazi u ćelijama kvasca. Termin enzim(od grčkog ἐ ν- - u- i ζύμη - kvasac, kvasac) predložen je 1876.

Prvi kristalni enzim (ureaza) izolovao je američki biohemičar D. Sumner 1926. godine.

Dakle, šta su enzimi? Enzimi (od latinskog fermentum - fermentacija, kvasac) ili enzimi - organska materija proteinske prirode, koji se sintetiziraju u stanicama i mnogo puta ubrzavaju reakcije koje se u njima odvijaju, a da ne prolaze kroz kemijske transformacije.

Do danas je poznato preko 3000 enzima. Svi oni imaju niz specifičnih svojstava koja ih razlikuju od anorganskih katalizatora. Samo unutra ljudsko tijelo Hiljade enzimskih reakcija dešava se svake sekunde. Enzimi igraju vitalnu ulogu u svim životnim procesima, usmjeravaju i regulišu metabolizam tijela.

Takođe treba napomenuti da sve Živa priroda postoji isključivo zbog biokatalize. Nije ni čudo veliki ruski fiziolog, Nobelovac I.P. Pavlov je enzime nazvao nosiocima života.

1.2 Karakteristike strukture jednostavnih i složenih enzima. Prednosti u odnosu na hemijske katalizatore

Po strukturi, enzimi mogu biti jednokomponentni, jednostavni proteini ili dvokomponentni, složeni proteini. U drugom slučaju, enzim sadrži ne samo proteinsku komponentu - apoenzim ( apoenzim), ali i dodatna grupa neproteinske prirode – koenzim (koenzim). Potonje tvari, za razliku od proteinske komponente enzima (apoenzima), imaju relativno malu molekularnu težinu i u pravilu su termostabilne.

Hemijska priroda najvažnijih koenzima razjašnjena je 30-ih godina našeg veka zahvaljujući radovima O. Warburga, R. Kuhna, P. Carrera i dr. Pokazalo se da ulogu koenzima imaju u dvokomponentnim enzimima. većinom vitamina (E, K, Q, B1, B2, B6, B12, C, H itd.) ili jedinjenja izgrađenih uz učešće vitamina, zbog čega se moraju unositi u organizam hranom. Mnogi enzimi velike molekularne težine pokazuju katalitičku aktivnost samo u prisustvu specifičnih niskomolekularnih supstanci zvanih koenzimi (ili kofaktori).

Karakteristična karakteristika dvokomponentnih enzima je da ni proteinski dio ni dodatna grupa zasebno nemaju primjetnu katalitičku aktivnost. Samo njihov kompleks pokazuje enzimska svojstva. U ovom slučaju, protein naglo povećava katalitičku aktivnost dodatne grupe, koja mu je inherentna u slobodnom stanju u vrlo maloj mjeri; dodatna grupa stabilizira proteinski dio i čini ga manje osjetljivim na denaturirajuće agense.

Jednokomponentni enzimi su jednostavni proteini. Jednokomponentni enzimi koji nemaju dodatnu grupu koja bi mogla doći u direktan kontakt sa jedinjenjem koje se pretvara. Ovu funkciju obavlja dio proteinske molekule koji se naziva katalitički centar. Pretpostavlja se da je katalitički centar jednokomponentnog enzima jedinstvena kombinacija nekoliko aminokiselinskih ostataka smještenih u određenom dijelu proteinske molekule. Ostaci aminokiselina koji formiraju katalitički centar jednokomponentnog enzima nalaze se na različitim tačkama u jednom polipeptidnom lancu. Stoga se katalitički centar pojavljuje u trenutku kada proteinska molekula dobije svoju inherentnu tercijarnu strukturu. Posljedično, promjena tercijarne strukture enzima pod utjecajem određenih faktora može dovesti do deformacije katalitičkog centra i promjene enzimske aktivnosti.

Osim katalitičkog centra nastalog kombinacijom radikala aminokiselina ili dodatkom koenzima, enzimi imaju još dva centra: supstratni i alosterični. Pod centrom supstrata se podrazumijeva dio molekula enzima koji je odgovoran za vezivanje supstance (supstrata) koja prolazi kroz enzimsku transformaciju. Ovo područje se često naziva "sidrom" enzima, gdje, poput broda na sidru, postaje supstrat. Koncept katalitičkog i supstratnog centra ne treba apsolutizirati. U stvarnim enzimima, centar supstrata može se podudarati (ili preklapati) sa katalitičkim centrom. Štaviše, katalitički centar se konačno može formirati u trenutku vezivanja supstrata. Stoga se često govori o aktivnom centru enzima, koji je kombinacija prvog i drugog.

Alosterički centar je dio molekule enzima, kao rezultat dodavanja određene tvari niske molekulske težine (a ponekad i visoke molekulske težine) kojoj se mijenja tercijarna struktura proteinske molekule. Kao rezultat toga, konfiguracija aktivnog centra se mijenja, praćena povećanjem ili smanjenjem katalitičke aktivnosti enzima.

Enzimi kao biološki katalizatori imaju niz karakteristika koje ih razlikuju od anorganskih katalizatora:

enzimske reakcije odvijaju se u fiziološki normalnim uvjetima za živi organizam i ne zahtijevaju teške uslove - povišena temperatura, visoka kiselost okoline, višak pritiska;

enzimi kao katalizatori su strogo specifični, katalizuju samo određene biohemijske reakcije, djelujući samo na određeni supstrat;

enzimske reakcije u živim organizmima odvijaju se uzastopno, na način da je supstrat za svaki sljedeći enzim konačni proizvod enzimske reakcije koja mu prethodi;

brzina enzimskih reakcija je visoka, ali zavisi od određenih faktora. Ubrzavaju reakciju za 10 8 -10 20 puta. Enzimske reakcije se odvijaju sa 100% prinosom i ne proizvode nusproizvode. Cathal se koristi za izražavanje katalitičke aktivnosti prema preporukama Međunarodne biohemijske unije. Kathal (kat) je katalitička aktivnost sposobna za izvođenje reakcije brzinom od 1 mol u sekundi;

svi enzimi su proteini. Molekularna težina enzima varira od 12*10 3 do 10*10 6 Da.

1.3 Metode izolacije enzima

Proces izolacije proteina počinje prijenosom proteina tkiva u otopinu. Da bi se to postiglo, tkivo (materijal) iz kojeg se dobija enzim temeljito se usitnjava u homogenizatoru u prisustvu puferske otopine. Za bolje uništavanje ćelija materijalu se dodaje kvarcni pijesak ako se materijal samlje u malteru. Kao rezultat, dobija se kaša - homogenat. Ako nije izvršeno prethodno frakcioniranje ćelijskih organela, homogenat sadrži ćelijske fragmente, jezgra, hloroplaste i druge ćelijske organele, rastvorljive pigmente i proteine.

Prilikom izolacije enzima iz tkiva živih organizama, uključujući biljke, potrebno je poštivati uvjete koji ne uzrokuju denaturaciju proteina. Svi radovi se izvode na niskoj temperaturi (4 0 C) i pri pH vrijednostima puferske otopine koje su optimalne za dati enzim.

Nakon prelaska enzima iz tkiva u otopljeno stanje, homogenat se podvrgava centrifugiranju da se odvoji nerastvorljivi dio materijala, a zatim se slijedeći enzimi izoluju u odvojenim frakcijama centrifugalnog ekstrakta.

Pošto su svi enzimi proteini, za dobijanje prečišćenih enzimskih preparata koriste se iste metode izolacije kao i kod rada sa proteinima.

Uvod

1. Enzimi

1.1 Pojam “enzimi”, biološka uloga enzima

1.2 Karakteristike strukture jednostavnih i složenih enzima. Prednosti u odnosu na hemijske katalizatore

1.3 Metode za izolaciju enzima

1.4 Klasifikacija enzima prema vrsti katalizirane reakcije

1.5 Obim primjene

2. Biokataliza

2.1 Princip djelovanja enzima

2.2 Faktori koji utiču na reakcije fermentacije

3. Osobine biomimetike

Zaključak

Spisak korištenih izvora

enzimska reakcija katalizatora

Uvod

Odabrao sam temu „Enzimi. Biokataliza. Mogućnosti biomimetike”, jer su u posljednje vrijeme lijekovi koji ciljano djeluju na enzimske procese u tijelu dobili široku primjenu kao lijekovi. Kao što znate, u našem tijelu postoji mnogo enzima koji doprinose metaboličkim procesima (disanje, probava, kontrakcija mišića, fotosinteza), koji određuju sam proces života. Stoga su lijekovi dobili široku primjenu u liječenju bolesti praćenih gnojno-nekrotičnim procesima, trombozama i tromboembolijama, te probavnim poremećajima. Enzimski preparati su takođe počeli da se koriste u liječenju raka.

Enzimi igraju važnu ulogu u mnogim tehnološkim procesima. Visokokvalitetni enzimi omogućavaju poboljšanje tehnologije, smanjenje troškova, pa čak i stvaranje novih proizvoda.

Trenutno se enzimi koriste u više od 25 industrija: prehrambenoj industriji, farmaceutskoj industriji, industriji celuloze i papira, lakoj industriji, a takođe iu poljoprivredi.

Svrha mog eseja je: detaljno proučavanje pojmova enzima i enzimske katalize (biokatalize).

S tim u vezi, zainteresovao sam se da saznam istoriju pojave prvih enzima, strukturne karakteristike, njihova svojstva, klasifikaciju, princip delovanja, metode izolovanja enzima.

1. Enzimi

1.1 Pojam “enzimi”, biološka uloga enzima

Kroz istoriju postojanja, čovek je koristio enzime, često bez smisla.

Termin enzim koji je u 17. veku predložio hemičar Van Helmont kada je raspravljao o mehanizmima varenja. U kon. XVIII - rano XIX veka Već je bilo poznato da se meso vari želudačnim sokom, a škrob se pod djelovanjem pljuvačke pretvara u šećer. Međutim, mehanizam ovih pojava bio je nepoznat. U 19. vijeku Louis Pasteur, proučavajući pretvaranje ugljikohidrata u etil alkohol pod djelovanjem kvasca, došao je do zaključka da ovaj proces (fermentaciju) katalizira određena vitalnost nalazi u ćelijama kvasca. Termin enzim(od grčkog ἐν- - u- i ζύμη - kvasac, kvasac) predložen je 1876.

Prvi kristalni enzim (ureaza) izolovao je američki biohemičar D. Sumner 1926. godine.

Dakle, šta su enzimi? Enzimi (od latinskog fermentum - fermentacija, kvasac) ili enzimi su organske tvari proteinske prirode koje se sintetiziraju u stanicama i mnogo puta ubrzavaju reakcije koje se u njima odvijaju bez kemijskih transformacija.

Do danas je poznato preko 3000 enzima. Svi oni imaju niz specifičnih svojstava koja ih razlikuju od anorganskih katalizatora. Hiljade enzimskih reakcija odvija se svake sekunde samo u ljudskom tijelu. Enzimi igraju vitalnu ulogu u svim životnim procesima, usmjeravaju i regulišu metabolizam tijela.

Također treba napomenuti da sva živa priroda postoji isključivo zahvaljujući biokatalizi. Nije ni čudo što je veliki ruski fiziolog, nobelovac I.P. Pavlov je enzime nazvao nosiocima života.

1.2 Karakteristike strukture jednostavnih i složenih enzima. Prednosti u odnosu na hemijske katalizatore

Po strukturi, enzimi mogu biti jednokomponentni, jednostavni proteini ili dvokomponentni, složeni proteini. U drugom slučaju, enzim ne sadrži samo proteinsku komponentu - apoenzim ), ali i dodatna grupa neproteinske prirode – koenzim . Potonje supstance, za razliku od proteinska komponenta enzim (apoenzim), imaju relativno malu molekulsku masu i po pravilu su termostabilni.

Jednokomponentni enzimi su jednostavni proteini Jednokomponentni enzimi nemaju dodatnu grupu koja bi mogla doći u direktan kontakt sa jedinjenjem koje se pretvara. Ovu funkciju obavlja dio proteinske molekule koji se naziva katalitički centar. Pretpostavlja se da je katalitički centar jednokomponentnog enzima jedinstvena kombinacija nekoliko aminokiselinskih ostataka smještenih u određenom dijelu proteinske molekule. Ostaci aminokiselina koji formiraju katalitički centar jednokomponentnog enzima nalaze se na različitim tačkama u jednom polipeptidnom lancu. Stoga se katalitički centar pojavljuje u trenutku kada proteinska molekula dobije svoju inherentnu tercijarnu strukturu. Posljedično, promjena tercijarne strukture enzima pod utjecajem određenih faktora može dovesti do deformacije katalitičkog centra i promjene enzimske aktivnosti.

Enzimi kao biološki katalizatori imaju niz karakteristika koje ih razlikuju od anorganskih katalizatora:

· enzimske reakcije odvijaju se u fiziološki normalnim uslovima za živi organizam i ne zahtevaju teške uslove - povišena temperatura, visoka kiselost sredine, višak pritiska;

· enzimi kao katalizatori su strogo specifični, katalizuju samo određene biohemijske reakcije, djelujući samo na određeni supstrat;

· enzimske reakcije u živim organizmima odvijaju se uzastopno, na način da je supstrat za svaki sljedeći enzim konačni proizvod enzimske reakcije koja mu prethodi;

· brzina enzimskih reakcija je visoka, ali zavisi od određenih faktora. Ubrzavaju reakciju za 10 8 -10 20 puta. Enzimske reakcije se odvijaju sa 100% prinosom i ne proizvode nusproizvode. Cathal se koristi za izražavanje katalitičke aktivnosti prema preporukama Međunarodne biohemijske unije. Kathal (kat) je katalitička aktivnost sposobna za izvođenje reakcije brzinom od 1 mol u sekundi;

Svi enzimi su proteini. Molekularna težina enzima varira od 12*10 3 do 10*10 6 Da.

1.3 Metode izolacije enzima

Pošto su svi enzimi proteini, za dobijanje prečišćenih enzimskih preparata koriste se iste metode izolacije kao i kod rada sa proteinima.

Metode odabira:

· precipitacija proteina organskim rastvaračima;

· soljenje;

· metoda elektroforeze;

· metoda jonske hromatografije;

· metoda centrifugiranja;

· metoda gel filtracije;

· metoda afinitetne hromatografije, ili metoda afinitetne hromatografije;

· selektivna denaturacija.

1.4 Klasifikacija i nomenklatura enzima prema vrsti katalizirane reakcije

Klasifikacija i nomenklatura enzima zasniva se na vrsti reakcije koju kataliziraju, budući da je katalizirana reakcija specifičnost po kojoj se jedan enzim razlikuje od drugog.

Godine 1961. posebna komisija Međunarodne biohemijske unije predložila je sistematsku nomenklaturu enzima. Enzimi su podijeljeni u 6 grupa ili klasa prema opšti tip reakcije koje katalizuju: oksidoreduktaze, transferaze, hidrolaze, liaze, izomeraze, ligaze.

Svaki enzim dobio je sistematski naziv koji tačno opisuje reakciju koju katalizira. Međutim, kako se pokazalo da su mnoga od ovih sistematskih naziva veoma dugačka i složena, svaki enzim je dobio i trivijalno, radno ime namenjeno svakodnevnoj upotrebi. U većini slučajeva, sastoji se od naziva supstance na koju enzim djeluje, naznake vrste reakcije koja se katalizira i završetka –aze.

Međunarodna komisija za enzime razvila je sistem za dodjeljivanje kodnih brojeva (šifara) pojedinačnim enzimima. Šifra za svaki enzim sadrži četiri broja odvojena tačkama. Sastavlja se prema sljedećem principu:

O. Prvi broj pokazuje kojoj klasi enzim pripada.

B. Drugi broj, koji je dodijeljen enzimu prema klasifikaciji, označava podklasu. U oksidoreduktazama označava prirodu grupe u donorskom molekulu koja je podložna oksidaciji (1- označava alkoholnu grupu –CH-OH; 2-aldehidnu ili ketonsku grupu, itd.); za transferaze - priroda transportirane grupe; za hidrolaze - tip hidrolizovane veze; u liazama, vrsta veze koja je podložna kidanju; za izomeraze, tip katalizirane reakcije izomerizacije; za ligaze, tip novonastale veze.

B. treći broj označava potklasu. U oksidoreduktazama, označava za svaku grupu donora tip uključenog akceptora (1 označava koenzim NAD + ili NASP +; 2 - citokrom; 3 - molekularni kiseonik, itd.); za transferaze, treći broj označava vrstu grupe koja se prevozi; za hidrolaze, ovaj broj specificira tip veze koja se hidrolizira, a za liaze, tip odlazeće grupe; za izomeraze, pojašnjava prirodu transformacije supstrata, a za ligaze prirodu jedinjenja koja formira.

D. Četvrti broj označava serijski broj enzima u ovoj potklasi.

Klasifikacija šifre ima vrlo važnu prednost - eliminiše potrebu za promjenom brojeva svih narednih enzima prilikom dodavanja novootkrivenih enzima na listu. Novi enzim se može staviti na kraj odgovarajuće potklase bez ometanja ostatka numeracije.

Enzimi se široko koriste u industrijama kao što su pekarska, pivarska, vinarstvo, proizvodnja čaja, kože i krzna, proizvodnja sira, prirodnih sokova, kafe, kuhanje (prerada mesa) itd. IN poslednjih godina enzimi su se počeli koristiti u finoj hemijskoj industriji za izvođenje takvih reakcija organska hemija, kao što su oksidacija, redukcija, deaminacija, dekarboksilacija, dehidracija, kondenzacija, kao i za odvajanje i izolaciju izomera aminokiselina L-serije (hemijska sinteza proizvodi racemične smjese L- i D-izomera), koje se koriste u industrije, poljoprivrede i medicine. Ovladavanje suptilnim mehanizmima djelovanja enzima nesumnjivo će pružiti neograničene mogućnosti za dobivanje korisnih tvari u ogromnim količinama i velikom brzinom u laboratoriji sa skoro 100% prinosom.

Enzimi se koriste u proizvodnji deterdženata i papira, kao i u tehnološkim procesima za proizvodnju kože i tekstila, farmaceutsku industriju (festal, mezimforte). Trenutno ih je postalo moguće koristiti u hrani za životinje.

Enzimi koji se koriste u prehrambenoj industriji imaju širok raspon primjene, uključujući funkcije sinteze i razgradnje (degradacije). Prilikom odabira enzima za određeni prehrambeni proces treba uzeti u obzir njegov izvor i biohemijske karakteristike koje su važne za certifikaciju.

Kao i drugi prehrambeni aditivi, upotreba enzima u prehrambenim proizvodima je regulisana zakonom.

2. Biokataliza

Biokataliza (enzimska kataliza), ubrzanje hemijskih reakcija pod uticajem enzima. Životna aktivnost zasniva se na brojnim hemijskim reakcijama razgradnje hranljivih materija, sinteze neophodan organizmu hemijska jedinjenja i transformaciju njihove energije u energiju fizioloških procesa (rad mišića, bubrega, nervna aktivnost i tako dalje.). Sve ove reakcije ne bi se mogle odvijati brzinom potrebnom za žive organizme da se tokom evolucije nisu pojavili mehanizmi za njihovo ubrzanje putem biokatalize.

2.1 Princip djelovanja enzima

Supstanca koja prolazi kroz transformaciju u prisustvu enzima naziva se supstrat. Supstrat se vezuje za enzim, koji ubrzava razbijanje nekih hemijskih veza u njegovoj molekuli i stvaranje drugih; rezultirajući proizvod se odvaja od enzima.

Enzimi nisu podložni trošenju tokom reakcije. Oni se oslobađaju po završetku reakcije i odmah su spremni za početak sljedeće reakcije. Teoretski, ovo se može nastaviti u nedogled, barem dok ne potroše sav supstrat. U praksi, zbog njihove osjetljivosti i organskog sastava, životni vijek enzima je ograničen.

Prema figurativnom izrazu koji se koristi u biohemijskoj literaturi, enzim se približava supstratu poput "ključa od brave". Ovo pravilo je formulisao E. Fischer 1894. na osnovu činjenice da je specifičnost djelovanja enzima određena strogom korespondencijom geometrijske strukture supstrata i aktivnog centra enzima. Enzim se kombinuje sa supstratom i formira kratkotrajni kompleks enzim-supstrat (formiranje intermedijarnog kompleksa). Međutim, iako ovaj model objašnjava visoku specifičnost enzima, on ne objašnjava fenomen stabilizacije prelaznog stanja koji se uočava u praksi. Pedesetih godina našeg veka ovu statičku ideju zamenila je hipoteza D. Koshlanda o indukovanoj korespondenciji supstrata i enzima. Njegova se suština svodi na činjenicu da se prostorna korespondencija između strukture supstrata i aktivnog centra enzima stvara u trenutku njihove međusobne interakcije, što se može izraziti formulom "rukavica-ruka". Enzimi općenito nisu kruti, već fleksibilni molekuli. Aktivno mjesto enzima može promijeniti konformaciju nakon vezivanja supstrata. Bočne grupe aminokiselina aktivnog mjesta zauzimaju položaj koji omogućava enzimu da izvrši svoju katalitičku funkciju. U nekim slučajevima, molekul supstrata također mijenja konformaciju nakon vezivanja na aktivnom mjestu. Za razliku od modela zaključavanja ključa, model induciranog uklapanja objašnjava ne samo specifičnost enzima, već i stabilizaciju prijelaznog stanja.

Ali u procesu sve većeg razvoja nauke, Koshlandovu hipotezu postupno zamjenjuje hipoteza topohemijske korespondencije. Čuvajući glavne odredbe hipoteze o međusobno indukovanom podešavanju supstrata i enzima, skreće pažnju na činjenicu da se specifičnost delovanja enzima objašnjava prvenstveno prepoznavanjem onog dela supstrata koji se ne menja tokom kataliza. Između ovog dijela supstrata i supstratnog centra enzima javljaju se brojne hidrofobne interakcije i vodikove veze.

2.2 Faktori koji utiču na enzimske reakcije

Na aktivnost enzima, a samim tim i na brzinu reakcija enzimske katalize, utiču različiti faktori:

· Koncentracija i dostupnost supstrata. Pri konstantnoj količini enzima, brzina raste s povećanjem koncentracije supstrata. Ova reakcija podliježe zakonu djelovanja mase i razmatra se u svjetlu Michaelis–Mentonove teorije.

· Koncentracija enzima. Koncentracija enzima je uvijek relativno niska. Brzina bilo kojeg enzimskog procesa u velikoj mjeri ovisi o koncentraciji enzima. Za većinu primjene u hrani brzina reakcija je proporcionalna koncentraciji enzima. Izuzetak su oni slučajevi kada su reakcije dovedene do vrlo niske nivoe supstrat.

· Temperatura reakcije. Do određene temperature (u prosjeku do 50°C) katalitička aktivnost se povećava, a za svakih 10°C stopa konverzije supstrata raste otprilike 2 puta. Općenito, za enzime životinjskog porijekla ona je između 40 i 50°C, a za biljne enzime između 50 i 60°C. Najoptimalnija temperatura je 37 o C, pri kojoj se procesi u živom organizmu odvijaju brzo, štedeći veliku količinu energije. Međutim, postoje enzimi sa višim temperaturnim optimumom, na primjer, papain ima optimum na 8°C. Istovremeno, katalaza ima optimalnu temperaturu djelovanja između 0 i -10°C.

· pH reakcija. Svaki enzim karakterizira određeni pH raspon pri kojem enzim pokazuje maksimalnu aktivnost. kako god najbolji uslovi njihovo funkcioniranje je blizu neutralnih pH vrijednosti. Samo neki enzimi dobro rade u oštro kiseloj ili jako alkalnoj sredini. Utjecaj pH na djelovanje enzima zasniva se na činjenici da dolazi do promjene naboja različitih proteinskih grupa u aktivnom centru enzima, što uzrokuje značajnu promjenu konformacije polipeptidnog lanca.

· Trajanje procesa. Za reakciju prvog reda kataliziranu enzima, brzina reakcije se smanjuje tokom vremena kako se smanjuje dostupnost supstrata. Takve reakcije katalizirane enzimima zahtijevaju dosta vremena da se završe.

· Prisustvo inhibitora ili aktivatora. Hemikalije koje mogu uzrokovati štetnih efekata na reakciju fermentacije nazivaju se “inhibitori”. Takve supstance mogu biti metali (bakar, gvožđe, kalcijum) ili jedinjenja iz supstrata. Neke tvari mogu aktivirati ili stabilizirati enzime. Prisustvo određenih jona u reakcionom mediju može aktivirati formiranje aktivnog supstratnog enzimskog kompleksa, u kom slučaju će se brzina enzimske reakcije povećati. Takve supstance se nazivaju aktivatori.

3. Osobine biomimetike

Znanje koje ljudi stiču iz prirode koristi se svuda u savremenom svetu, od građevinarstva do medicine. Danas je ovo znanje već formiralo novu oblast nauke: biomimetiku. Ovaj termin je prva uvela američka spisateljica prirode Janine Benius.

Biomimetika je oblast hemije koja modelira procese koji se dešavaju u živoj prirodi. Otkrića u oblasti biomimetičkih sistema pripremaju revolucionarnu revoluciju u oblasti sinteze novih materijala. Oni su:

biološki, koji proučava procese koji se dešavaju u biološki sistemi;

· teorijski, izgradnja matematičkih modela ovih procesa;

· tehnički, korištenje modela teorijske biomimetike za rješavanje inženjerskih problema.

U Institutu za probleme hemijske fizike Ruske akademije nauka u Černoglavki, biomimetički pristupi enzimskoj fiksaciji azota, anaerobnoj oksidaciji alkana (metan u metanol) i fotooksidaciji vode za proizvodnju kiseonika (to je ono što biljke rade tokom fotosinteze ) su već pronađeni.

Proizvod boje i lakova Lotosan proizveden u Njemačkoj je vrlo otporan na mrlje. Ideja je preuzeta iz lotosovih cvjetova koji rastu u močvarnim područjima i uprkos tome zadržavaju svoju bjelinu. Ispostavilo se da se radi o mikroskopskim bodljama koje prekrivaju površinu cvijeta. One sprečavaju zadržavanje čestica na laticama i omogućavaju kišnici da ih lako ispere. Trenutno, programeri pokušavaju stvoriti lagane, elastične i izdržljive (5 puta jače od čelika) materijale na bazi paukove mreže. Ideologija biomimetike čvrsto je zauzela svoje mjesto u raznim disciplinama - inženjerstvu, hemijskoj tehnologiji, nanotehnologiji i mnogim drugim. Naučnici će pokušati pronaći kemijske analoge enzima i koristiti ih za stvaranje novih industrijskih procesa. I ovaj proces će vremenom samo dobijati na zamahu.

Zaključak

Ovaj rad ispituje jednu od bioloških aktivne supstance, odnosno enzimi. Enzimi su biološki katalizator proteinske prirode, ubrzavajući hemijske reakcije u živim organizmima i izvan njih. Enzimi imaju jedinstvena svojstva koja ih razlikuju od konvencionalnih organskih katalizatora. To je prije svega neobično visoka katalitička aktivnost. Još jedno važno svojstvo enzima je selektivnost njihovog djelovanja.

Važno svojstvo enzima koje se mora uzeti u obzir prilikom njihove praktične upotrebe je stabilnost, tj. njihovu sposobnost da održe katalitičku aktivnost.

Zahvaljujući visokoj specifičnosti enzima, u tijelu ne vlada haos: svaki enzim obavlja svoje strogo dodijeljene funkcije, ne utječući na tok mnogih desetina i stotina drugih reakcija koje se dešavaju u njegovoj okolini. Uloga enzima u životu organizama je velika.

Budućnost enzima je veoma uzbudljiva. Tehnologija za otkrivanje i proizvodnju novih enzima razvija se velikom brzinom. Ranije se razvila upotreba i proizvodnja enzima uglavnom putem pokušaja i grešaka. Pošto su detalji koji utiču na hemiju i delovanje enzima bili slabo poznati, u preparatima su korišćene mešavine najuniverzalnijih enzima. Zahvaljujući novim istraživanjima, moguće je koristiti specifičnije enzime u proizvodnji tržišnih proizvoda.

Danas, tehnologije u razvoju svakodnevno otkrivaju nova čuda stvaranja života, a "biomimetika" kao nauka bira primjere odličnih sistema u organizmima živih bića, stvarajući izume po njihovoj slici i sličnosti za dobrobit ljudi. Naučnici će pokušati pronaći kemijske analoge enzima i koristiti ih za stvaranje novih industrijskih procesa.

Bibliografija

1. http://www.krugosvet.ru/articles/03/1000310/1000310a1.htm

2. Gabrielyan O.S., Maskaev F.N., Ponomarev S.Yu., Terenin V.I. Udžbenik hemija 10 razred. - M., 2005.

3. Nechaev A.P., Kochetkova A.A., Zaitsev A.N. Prehrambeni aditivi - M., 2001.

4. Biohemija biljnih sirovina / Ed. Shcherbakova V.G. M., 1999.

5. http://www.gazeta.ru/science/2007/10/15_a_2241957.shtml?incut2

6. http://www.cleandex.ru/articles/2008/07/07/biomimetic-1

Aneks 1

Tabela 1

Klase enzima	Katalizirana reakcija	Primjeri enzima ili njihovih grupa (daju se trivijalni nazivi)
Oksidoreduktaze	Prijenos atoma vodika ili elektrona s jedne tvari na drugu	Dehidrogenaza, oksidaza
Transferaze	Prijenos određene grupe atoma - metilne, acilne, fosfatne ili amino grupe - s jedne tvari na drugu	Transaminaza, kinaza
Hidrolaze	Reakcije hidrolize	Lipaza, amilaza, peptidaza
Lyases	Nehidrolitičko vezivanje na podlogu	Dekarboksilaza, fumaraza, aldolaza
Izomeraze	Intramolekularno preuređenje	Izomeraza, mutaza
Ligaze	Spajanje dvaju molekula rezultira stvaranjem novih C-C konekcije, C-N, C-O ili C-S, povezane sa razgradnjom ATP-a	Synthetase

Dodatak 2

Neki primjeri upotrebe enzima u industriji

tabela 2

Enzim		Industrija	Upotreba
Amilaze (razgrađuju skrob)		pivara	Saharizacija škroba sadržanog u sladu
		tekstil	Uklanjanje škroba nanesenog na niti tokom dimenzioniranja
		pekara	Škrob glukoza. Ćelije kvasca, fermentirajući glukozu, proizvode ugljični dioksid, čiji mjehurići opuštaju tijesto i daju kruhu poroznu strukturu. Hleb se bolje zapeče i ne traje duže
Proteaze (podijeliti	papain	pivara	Koraci u procesu kuvanja koji kontrolišu kvalitet pjene
		meso	Omekšavanje mesa. Ovaj enzim je prilično otporan na porast temperature i nastavlja djelovati neko vrijeme kada se meso zagrije. Tada se, naravno, deaktivira
		farmaceutski	Aditivi pastama za zube za uklanjanje plaka
	ficin	fotografija	Ispiranje želatine sa korištene folije kako bi se izvuklo srebro sadržano u njemu
	pepsin	hrana	Proizvodnja "gotovih" kašica
	pepsin	farmaceutski	Digestivni lijekovi (pored normalnog djelovanja pepsina u želucu)
	tripsin	hrana	Proizvodnja proizvoda za dječju hranu
	rennin	pravljenje sira	Koagulacija mlijeka (dobivanje kazeinske grude)
	rial proteaze	Praonica	Prašci za pranje sa enzimskim aditivima
		kožara	Odvajanje kose je metoda u kojoj se ne oštećuju ni kosa ni koža
		tekstil	Vađenje vune iz ostataka ovčje kože

Odavno je utvrđeno da su svi enzimi proteini i da imaju sva svojstva proteina. Stoga se, kao i proteini, enzimi dijele na jednostavne i složene.

Jednostavni enzimi sastoje se samo od aminokiselina - npr. pepsin , tripsin , lizozim.

Kompleksni enzimi(holoenzimi) imaju proteinski dio koji se sastoji od aminokiselina - apoenzim, i neproteinski dio - kofaktor. Kofaktor se, zauzvrat, može nazvati koenzimom ili prostetičkom grupom. Primjer bi mogao biti sukcinat dehidrogenaza(sadrži FAD) (u ciklusu trikarboksilne kiseline), aminotransferaze(sadrže piridoksal fosfat), peroksidaza(sadrži hem).

Za izvođenje katalize neophodan je kompletan kompleks apoproteina i kofaktora; oni ne mogu provoditi katalizu odvojeno. Kofaktor je dio aktivnog centra i učestvuje u vezivanju supstrata ili u njegovoj transformaciji.

Kao i mnogi proteini, enzimi mogu biti monomeri, tj. sastoje se od jedne podjedinice, i polimeri, koji se sastoji od nekoliko podjedinica.

Strukturna i funkcionalna organizacija enzima

Enzim sadrži područja koja obavljaju različite funkcije:

1. Aktivni centar – kombinacija aminokiselinskih ostataka (obično 12-16) koja obezbjeđuje direktno vezivanje za molekul supstrata i vrši katalizu. Radikali aminokiselina u aktivnom centru mogu biti u bilo kojoj kombinaciji, s aminokiselinama koje se nalaze u blizini koje su značajno udaljene jedna od druge u linearnom lancu. U aktivnom centru postoje dvije regije:

sidro(kontakt, vezivanje) – odgovoran za vezivanje i orijentaciju podloge u aktivnom centru,
katalitički– direktno je odgovoran za sprovođenje reakcije.

Dijagram strukture enzima

Enzimi koji sadrže nekoliko monomera mogu imati nekoliko aktivnih centara prema broju podjedinica. Također, dvije ili više podjedinica mogu formirati jedno aktivno mjesto.

U kompleksnim enzimima, funkcionalne grupe kofaktora se nužno nalaze u aktivnom centru.

Shema formiranja kompleksnog enzima

2. Alosterični centar (allos- strano) je centar za regulaciju aktivnosti enzima, koji je prostorno odvojen od aktivnog centra i nije prisutan u svim enzimima. Vezivanje za alosterični centar bilo koje molekule (koji se naziva aktivator ili inhibitor, kao i efektor, modulator, regulator) uzrokuje promjenu konfiguracije proteina enzima i, kao posljedicu, brzinu enzimske reakcije.

Alosterični enzimi su polimerni proteini; aktivni i regulatorni centri nalaze se u različitim podjedinicama.

Shema strukture alosteričnog enzima

Takav regulator može biti proizvod ove ili neke od narednih reakcija, reakcijski supstrat ili neka druga supstanca (vidi “Regulacija aktivnosti enzima”).

Izoenzimi

Izoenzimi su molekularni oblici istog enzima koji su rezultat blagih genetskih razlika u primarnoj strukturi enzima. Različiti izoenzimi određuju brzinu i smjer reakcije zbog različitih afiniteta prema supstratu.

Na primjer, dimerni enzim kreatin kinaza (CK) je predstavljen sa tri oblika izoenzima sastavljena od dvije vrste podjedinica: M (eng. mišića– mišić) i B (eng. mozak- mozak). Kreatin kinaza-1 (CK-1) sastoji se od podjedinica tipa B i lokalizirana je u mozgu, kreatin kinaze-2 (CK-2) - po jedna M- i B-podjedinica, aktivna u miokardu, kreatin kinaze-3 ( CK-3) sadrži dvije M podjedinice, specifične za skeletne mišiće.

Postoji i pet izoenzima laktat dehidrogenaza(uloga LDH) - enzim uključen u metabolizam glukoze. Razlike između njih leže u različitom omjeru H podjedinica. srce- srce) i M (eng. mišića– mišić). Laktat dehidrogenaze tipa 1 (H 4) i 2 (H 3 M 1) prisutne su u tkivima sa aerobna metabolizma (miokard, mozak, korteks bubrega), imaju visok afinitet prema mliječnoj kiselini (laktatu) i pretvaraju je u piruvat. LDH-4 (H 1 M 3) i LDH-5 (M 4) nalaze se u tkivima sklonim anaerobni metabolizma (jetra, skeletni mišići, koža, bubrežna srž), imaju nizak afinitet prema laktatu i kataliziraju konverziju piruvata u laktat. U tkivima sa srednji vrsta metabolizma (slezena, pankreas, nadbubrežne žlijezde, Limfni čvorovi) Preovlađuje LDH-3 (H 2 M 2).

Podijeli: