Dom » Trudnoća i porođaj » Pojam enzima. Enzimi su biološki katalizatori

Pojam enzima. Enzimi su biološki katalizatori

Istorija studija

Termin enzim koji je u 17. veku predložio hemičar van Helmont kada je raspravljao o mehanizmima varenja.

U kon. XVIII - rano. 19. vijek već se znalo da se meso vari želudačnim sokom, a škrob se djelovanjem pljuvačke pretvara u šećer. Međutim, mehanizam ovih pojava bio je nepoznat.

Klasifikacija enzima

Prema vrsti kataliziranih reakcija, enzimi se dijele u 6 klasa prema hijerarhijskoj klasifikaciji enzima (KF, - Enzyme Comission code). Klasifikaciju je predložila Međunarodna unija za biohemiju i molekularnu biologiju (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Svaka klasa sadrži podklase, tako da je enzim opisan skupom od četiri broja odvojena tačkama. Na primjer, pepsin ima naziv EC 3.4.23.1. Prvi broj otprilike opisuje mehanizam reakcije koju katalizira enzim:

CF 1: Oksidoreduktaza koji katalizuju oksidaciju ili redukciju. Primjer: katalaza, alkohol dehidrogenaza.
CF 2: Transferaze koji katalizuju transfer hemijskih grupa sa jednog supstratnog molekula na drugi. Među transferazama posebno se izdvajaju kinaze, koje prenose fosfatnu grupu, u pravilu, iz molekule ATP.
CF 3: Hidrolaze koji katalizuju hidrolizu hemijskih veza. Primjer: esteraze, pepsin, tripsin, amilaza, lipoprotein lipaza.
CF 4: Liase, katalizujući razbijanje hemijskih veza bez hidrolize sa stvaranjem dvostruke veze u jednom od proizvoda.
CF 5: Izomeraze, koji kataliziraju strukturne ili geometrijske promjene u molekuli supstrata.
CF 6: Ligaze, katalizujući stvaranje hemijskih veza između supstrata usled hidrolize ATP-a. Primjer: DNK polimeraza.

Kinetičko istraživanje

Najjednostavniji opis kinetika enzimske reakcije sa jednim supstratom je Michaelis-Menten jednačina (vidi sliku). Do danas je opisano nekoliko mehanizama djelovanja enzima. Na primjer, djelovanje mnogih enzima opisano je shemom "ping-pong" mehanizma.

Godine 1972-1973. stvoren je prvi kvantno-mehanički model enzimske katalize (autori M. V. Volkenshtein, R. R. Dogonadze, Z. D. Urushadze i drugi).

Struktura i mehanizam djelovanja enzima

Aktivnost enzima određena je njihovom trodimenzionalnom strukturom.

Kao i svi proteini, enzimi se sintetiziraju kao linearni lanac aminokiselina koji se savija na specifičan način. Svaka sekvenca aminokiselina se savija na specifičan način, a rezultirajuća molekula (proteinska globula) ima jedinstvena svojstva. Nekoliko proteinskih lanaca može se kombinovati u proteinski kompleks. Tercijarna struktura proteina se uništava kada se zagrije ili izloži određenim kemikalijama.

Aktivno mjesto enzima

U aktivnom centru uvjetno dodijelite:

katalitički centar - u direktnoj hemijskoj interakciji sa supstratom;
centar vezivanja (kontaktno ili "sidro" mjesto) - pruža specifičan afinitet za supstrat i formiranje kompleksa enzim-supstrat.

Da bi katalizirao reakciju, enzim se mora vezati za jedan ili više supstrata. Proteinski lanac enzima je presavijen na takav način da se na površini globule formira praznina, odnosno udubljenje, gdje se supstrati vezuju. Ovo područje se naziva mjesto vezivanja supstrata. Obično se podudara s aktivnim mjestom enzima ili se nalazi blizu njega. Neki enzimi također sadrže vezna mjesta za kofaktore ili ione metala.

Enzim se vezuje za supstrat:

čisti podlogu od vodenog "krznenog kaputa"
raspoređuje reakcione molekule supstrata u prostoru na način koji je neophodan da bi se reakcija odvijala
priprema za reakciju (na primjer, polarizira) molekule supstrata.

Obično se vezivanje enzima za supstrat događa zbog jonskih ili vodoničnih veza, rijetko zbog kovalentnih veza. Na kraju reakcije, njen proizvod (ili proizvodi) se odvaja od enzima.

Kao rezultat toga, enzim smanjuje energiju aktivacije reakcije. To je zato što u prisustvu enzima reakcija ide drugim putem (u stvari, dolazi do drugačije reakcije), na primjer:

U nedostatku enzima:

A+B = AB

U prisustvu enzima:

A+F = AF
AF+V = AVF
AVF \u003d AV + F

gdje je A, B - supstrati, AB - produkt reakcije, F - enzim.

Enzimi ne mogu sami osigurati energiju za endergonske reakcije (koje zahtijevaju energiju). Stoga ih enzimi koji provode takve reakcije spajaju s eksergonijskim reakcijama koje se nastavljaju oslobađanjem više energije. Na primjer, reakcije sinteze biopolimera često su povezane s reakcijom hidrolize ATP-a.

Aktivni centri nekih enzima karakteriziraju se fenomenom kooperativnosti.

Specifičnost

Enzimi obično pokazuju visoku specifičnost za svoje supstrate (specifičnost supstrata). Ovo se postiže djelomičnom komplementarnošću oblika, raspodjele naboja i hidrofobnih područja na molekulu supstrata i na mjestu vezivanja supstrata na enzimu. Enzimi takođe obično pokazuju visoke nivoe stereospecifičnosti (formiraju samo jedan od mogućih stereoizomera kao proizvod ili koriste samo jedan stereoizomer kao supstrat), regioselektivnost (formiraju ili prekidaju hemijsku vezu samo u jednoj od mogućih pozicija supstrata) i hemoselektivnost (katalizuju samo jednu hemijsku reakciju) nekoliko mogućih uslova za ove uslove). Uprkos opštem visokom nivou specifičnosti, stepen specifičnosti supstrata i reakcije enzima može biti različit. Na primjer, endopeptidaza tripsin se razbija peptidnu vezu samo nakon arginina ili lizina, osim ako ih prati prolin, a pepsin je mnogo manje specifičan i može razbiti peptidnu vezu nakon mnogih aminokiselina.

Model sa ključem

Koshlandova indukovana pretpostavka o uklapanju

Realnija situacija je u slučaju indukovanog podudaranja. Neispravne podloge - prevelike ili premale - ne odgovaraju aktivnom mjestu

Emil Fischer je 1890. godine sugerirao da je specifičnost enzima određena tačnom korespondencijom između oblika enzima i supstrata. Ova pretpostavka se naziva model brave i ključa. Enzim se vezuje za supstrat i formira kratkotrajni kompleks enzim-supstrat. Međutim, iako ovaj model objašnjava visoku specifičnost enzima, on ne objašnjava fenomen stabilizacije prelaznog stanja koji se uočava u praksi.

Model indukovanog uklapanja

Godine 1958. Daniel Koshland je predložio modifikaciju modela brave sa ključem. Enzimi općenito nisu kruti, već fleksibilni molekuli. Aktivno mjesto enzima može promijeniti konformaciju nakon vezivanja supstrata. Bočne grupe aminokiselina aktivnog mjesta zauzimaju položaj koji omogućava enzimu da izvrši svoju katalitičku funkciju. U nekim slučajevima, molekul supstrata također mijenja konformaciju nakon vezivanja za aktivno mjesto. Za razliku od modela zaključavanja ključa, model induciranog uklapanja objašnjava ne samo specifičnost enzima, već i stabilizaciju prijelaznog stanja. Ovaj model je nazvan "ruka-rukavica".

Modifikacije

Mnogi enzimi prolaze kroz modifikacije nakon sinteze proteinskog lanca, bez kojih enzim ne pokazuje svoju aktivnost u punoj mjeri. Takve modifikacije se nazivaju posttranslacijske modifikacije (obrada). Jedan od najčešćih tipova modifikacije je dodavanje hemijskih grupa bočnim ostacima polipeptidnog lanca. Na primjer, dodavanje ostatka fosforne kiseline naziva se fosforilacija i katalizira ga enzim kinaza. Mnogi eukariotski enzimi su glikozilirani, tj. modificirani oligomerima ugljikohidrata.

Još jedan uobičajeni tip post-translacijskih modifikacija je cijepanje polipeptidnog lanca. Na primjer, himotripsin (proteaza uključena u probavu) se dobiva cijepanjem polipeptidne regije od kimotripsinogena. Kimotripsinogen je neaktivni prekursor kimotripsina i sintetizira se u pankreasu. Neaktivni oblik se transportuje u želudac gdje se pretvara u himotripsin. Ovaj mehanizam je neophodan kako bi se izbjeglo cijepanje pankreasa i drugih tkiva prije nego što enzim uđe u želudac. Neaktivni prekursor enzima se također naziva "zimogen".

Enzimski kofaktori

Neki enzimi obavljaju katalitičku funkciju sami, bez ikakvih dodatnih komponenti. Međutim, postoje enzimi koji zahtijevaju ne-proteinske komponente za katalizu. Kofaktori mogu biti ili neorganski molekuli (joni metala, klasteri željezo-sumpor, itd.) ili organski (na primjer, flavin ili hem). Organski kofaktori koji su snažno povezani sa enzimom nazivaju se i prostetičke grupe. Organski kofaktori koji se mogu odvojiti od enzima nazivaju se koenzimi.

Enzim koji zahtijeva kofaktor da bi pokazao katalitičku aktivnost, ali nije vezan za njega, naziva se apo-enzim. Apo-enzim u kombinaciji sa kofaktorom naziva se holo-enzim. Većina kofaktora je povezana sa enzimom nekovalentnim, ali prilično jakim interakcijama. Postoje i prostetičke grupe koje su kovalentno vezane za enzim, kao što je tiamin pirofosfat u piruvat dehidrogenazi.

Regulacija enzima

Neki enzimi imaju mjesta vezanja malih molekula i mogu biti supstrati ili produkti metaboličkog puta u koji enzim ulazi. Oni smanjuju ili povećavaju aktivnost enzima, što ga čini mogućim povratne informacije.

Inhibicija krajnjeg proizvoda

Metabolički put - lanac uzastopnih enzimskih reakcija. Često je krajnji proizvod metaboličkog puta inhibitor enzima koji ubrzava prvu od reakcija u tom metaboličkom putu. Ako je krajnjeg proizvoda previše, tada djeluje kao inhibitor za prvi enzim, a ako nakon toga krajnji proizvod postane premali, onda se prvi enzim ponovo aktivira. Dakle, inhibicija krajnjim proizvodom po principu negativne povratne sprege je važan način održavanja homeostaze (relativne konstantnosti uslova unutrašnje sredine tela).

Utjecaj uslova okoline na aktivnost enzima

Aktivnost enzima zavisi od uslova u ćeliji ili organizmu - pritiska, kiselosti sredine, temperature, koncentracije rastvorenih soli (jonska jačina rastvora) itd.

Višestruki oblici enzima

Višestruki oblici enzima mogu se podijeliti u dvije kategorije:

Izoenzimi
Pravilni oblici množine (tačno)

Izoenzimi- To su enzimi, čiju sintezu kodiraju različiti geni, imaju različite primarne strukture i različita svojstva, ali kataliziraju istu reakciju. Vrste izoenzima:

Organski - enzimi glikolize u jetri i mišićima.
Stanična - citoplazmatska i mitohondrijska malat dehidrogenaza (enzimi su različiti, ali kataliziraju istu reakciju).
Hibrid - enzimi sa kvaternarnom strukturom, nastaju kao rezultat nekovalentnog vezivanja pojedinačnih podjedinica (laktat dehidrogenaza - 4 podjedinice 2 tipa).
Mutantni - nastaju kao rezultat jedne mutacije gena.
Aloenzimi - kodirani različitim alelima istog gena.

Pravilni oblici množine(tačno) su enzimi čiju sintezu kodira isti alel istog gena, imaju istu primarnu strukturu i svojstva, ali nakon sinteze na ribosomima podliježu modifikaciji i postaju različiti, iako kataliziraju istu reakciju.

Izoenzimi su različiti na genetskom nivou i razlikuju se od primarne sekvence, a pravi višestruki oblici postaju različiti na posttranslacionom nivou.

medicinski značaj

Odnos između enzima i nasljedne bolesti metabolizam je prvi put uspostavljen A. Garrodom 1910-ih godina Garrod je bolesti povezane s defektima enzima nazvao "urođenim greškama metabolizma".

Ako dođe do mutacije u genu koji kodira određeni enzim, aminokiselinska sekvenca enzima se može promijeniti. Istovremeno, kao rezultat većine mutacija, njegova katalitička aktivnost se smanjuje ili potpuno nestaje. Ako organizam primi dva od ovih mutantnih gena (po jedan od svakog roditelja), hemijska reakcija koju katalizira taj enzim prestaje da se odvija u tijelu. Na primjer, pojava albina povezuje se s prestankom proizvodnje enzima tirozinaze, koji je odgovoran za jednu od faza u sintezi tamnog pigmenta melanina. Fenilketonurija je povezana sa smanjenom ili odsutnom aktivnošću enzima fenilalanin-4-hidroksilaze u jetri.

Stotine poznatih nasljedne bolesti povezane sa defektima enzima. Razvijene su metode za liječenje i prevenciju mnogih od ovih bolesti.

Praktična upotreba

Enzimi se široko koriste u nacionalne ekonomije- hrana, tekstilnoj industriji, u farmakologiji i medicini. Većina lijekova utiče na tok enzimskih procesa u tijelu, pokrećući ili zaustavljajući određene reakcije.

Opseg upotrebe enzima u naučnim istraživanjima i medicini je još širi.

Bilješke

Književnost

Pogledajte šta su "enzimi" u drugim rječnicima:

ENZIMI- (sin. enzimi; francuska dijastaza), biol. agensi koji katalizuju većinu hem. reakcije koje su u osnovi vitalne aktivnosti ćelije i organizma. Brojna karakteristična svojstva su termolabilnost, specifičnost djelovanja, visoka katalitička efikasnost, ... ... Veliki medicinska enciklopedija

- (od lat. fermentum fermentacija, kiselo tijesto), enzimi, biokatalizatori, specifični. proteini prisutni u svim živim ćelijama i igraju ulogu biol. katalizatori. Kroz njih se ostvaruje genetika. vrše se informacije i svi procesi razmjene ... ... Biološki enciklopedijski rječnik

- (lat. Fermentum kvasac, od fervere biti vruć). Organske tvari koje fermentiraju druga organska tijela, a da se same ne trule. Rječnik strane reči uključeno u ruski jezik. Čudinov A.N., 1910. ENZIMI ... ... Rečnik stranih reči ruskog jezika

- (od lat. fermentum kvasac) (enzimi) biološki katalizatori prisutni u svim živim ćelijama. Provodi transformaciju tvari u tijelu, usmjeravajući i regulišući time njegov metabolizam. Hemijska priroda proteina. Enzimi ... ... Veliki enciklopedijski rječnik

- (od latinskog fermentum kvasac), biološki katalizatori prisutni u svim živim ćelijama. Sprovode transformacije (metabolizam) supstanci u organizmu. Hemijska priroda proteina. Učestvuje u brojnim biohemijskim reakcijama u ćeliji ... ... Moderna enciklopedija

Postoji, broj sinonima: 2 biokatalizatora (1) enzimi (2) ASIS sinonimski rječnik. V.N. Trishin. 2013 ... Rečnik sinonima

Enzimi. Vidi enzime. (

Uvod

1. Enzimi

1.1 Termin "enzimi", biološka uloga enzimi

1.2. Strukturne karakteristike jednostavnih i složenih enzima. Prednosti u odnosu na hemijske katalizatore

1.3 Metode izolacije enzima

1.4 Klasifikacija nomenklature enzima prema vrsti katalizirane reakcije

1.5 Obim

2. Biokataliza

2.1 Kako enzimi rade

2.2 Faktori koji utiču na reakcije fermentacije

3. Osobine biomimetike

Zaključak

Spisak korištenih izvora

enzimska reakcija katalizatora

Uvod

Odabrao sam temu „Enzimi. Biokataliza. Mogućnosti biomimetike”, jer nedavno as lijekovi počeli su naširoko koristiti lijekove koji imaju usmjereni učinak na enzimske procese u tijelu. Kao što znate, u našem tijelu postoji mnogo enzima koji doprinose realizaciji metaboličkih procesa (disanje, probava, kontrakcija mišića, fotosinteza), koji određuju sam proces života. Stoga su lijekovi dobili široku primjenu u liječenju bolesti praćenih gnojno-nekrotičnim procesima, trombozama i tromboembolijama, te probavnim poremećajima. Enzimski preparati su takođe počeli da nalaze primenu u lečenju onkoloških bolesti.

enzimi igraju važnu ulogu i u izvođenju mnogih tehnoloških procesa. Enzimi Visoka kvaliteta omogućavaju poboljšanje tehnologije, smanjenje troškova, pa čak i dobijanje novih proizvoda.

Trenutno se enzimi koriste u više od 25 industrija: prehrambena industrija, farmaceutska, celulozna i papirna, laka industrija, kao i u poljoprivredi.

Svrha mog sažetka je: detaljno proučavanje pojmova enzima i enzimske katalize (biokatalize).

S tim u vezi, postalo mi je zanimljivo saznati povijest pojave prvih enzima, strukturne karakteristike, njihova svojstva, klasifikaciju, princip djelovanja, metode za izolaciju enzima.

1. Enzimi

1.1 Pojam "enzimi", biološka uloga enzima

Tokom svoje istorije postojanja, čovek je koristio enzime, često ne znajući to.

Termin enzim koji je u 17. veku predložio hemičar Van Helmont kada je raspravljao o mehanizmima varenja. U kon. XVIII - rano. 19. vijek već se znalo da se meso vari želudačnim sokom, a škrob se djelovanjem pljuvačke pretvara u šećer. Međutim, mehanizam ovih pojava bio je nepoznat. U 19. vijeku Louis Pasteur, proučavajući transformaciju ugljikohidrata u etanol pod djelovanjem kvasca došao do zaključka da ovaj proces (fermentaciju) katalizira određena životnu snagu nalazi u ćelijama kvasca. Termin enzim(od grčkog ἐν- - u- i ζύμη - kvasac, kiselo tijesto) predloženo je 1876.

Prvi kristalni enzim (ureaza) izolovao je američki biohemičar D. Sumner 1926. godine.

Dakle, šta su enzimi? Enzimi (od lat. fermentum - fermentacija, kiselo tijesto) ili enzimi - organska materija proteinske prirode, koji se sintetiziraju u stanicama i mnogo puta ubrzavaju reakcije koje se u njima odvijaju, a da ne prolaze kroz kemijske transformacije.

Do danas je poznato preko 3000 enzima. Svi oni imaju niz specifičnih svojstava koja ih razlikuju od anorganskih katalizatora. Samo u ljudskom tijelu svake sekunde se dešavaju hiljade enzimskih reakcija. Enzimi igraju važnu ulogu u svim životnim procesima, usmjeravaju i regulišu metabolizam tijela.

Takođe treba napomenuti da sve Živa priroda postoji isključivo putem biokatalize. Nije ni čudo veliki ruski fiziolog, Nobelovac I.P. Pavlov je enzime nazvao nosiocima života.

1.2. Strukturne karakteristike jednostavnih i složenih enzima. Prednosti u odnosu na hemijske katalizatore

Po strukturi, enzimi mogu biti jednokomponentni, jednostavni proteini i dvokomponentni, složeni proteini. U drugom slučaju, ne samo proteinska komponenta, apoenzim (apoenzim ), ali i dodatna grupa neproteinske prirode - koenzim (koenzim) . Potonje supstance, za razliku od proteinska komponenta enzim (apoenzim), imaju relativno malu molekulsku masu i po pravilu su termostabilni.

Hemijska priroda najvažnijih koenzima rasvetljena je 30-ih godina našeg veka zahvaljujući radovima O. Warburga, R. Kuhna, P. Carrera i dr. Pokazalo se da ulogu koenzima imaju u dvokomponentnim enzimima. većinom vitamina (E, K, Q, B1, B2, B6, B12, C, H itd.) ili jedinjenja izgrađenih uz učešće vitamina, zbog čega se moraju unositi hranom. Mnogi enzimi velike molekularne težine pokazuju katalitičku aktivnost samo u prisustvu specifičnih niskomolekularnih supstanci zvanih koenzimi (ili kofaktori).

Karakteristična karakteristika dvokomponentnih enzima je da ni proteinski dio ni dodatna grupa pojedinačno nemaju primjetnu katalitičku aktivnost. Samo njihov kompleks pokazuje enzimska svojstva. Istovremeno, protein naglo povećava katalitičku aktivnost dodatne grupe, koja mu je inherentna u slobodnom stanju u vrlo maloj mjeri; dodatna grupa stabilizira proteinski dio i čini ga manje osjetljivim na denaturirajuće agense.

Jednokomponentni enzimi su jednostavni proteini, a jednokomponentni enzimi nemaju dodatnu grupu koja bi mogla doći u direktan kontakt sa konvertovanim jedinjenjem. Ovu funkciju obavlja dio proteinske molekule koji se naziva katalitički centar. Pretpostavlja se da je katalitički centar jednokomponentnog enzima jedinstvena kombinacija nekoliko aminokiselinskih ostataka smještenih u određenom dijelu proteinske molekule. Aminokiselinski ostaci koji formiraju katalitički centar jednokomponentnog enzima nalaze se na različitim tačkama u jednom polipeptidnom lancu. Stoga, katalitički centar nastaje u trenutku kada proteinski molekul dobije svoju inherentnu tercijarnu strukturu. Posljedično, promjena tercijarne strukture enzima pod utjecajem određenih faktora može dovesti do deformacije katalitičkog centra i promjene enzimske aktivnosti.

Pored katalitičkog centra formiranog kombinacijom radikala aminokiselina ili dodatkom koenzima, u enzimima se razlikuju još dva centra: supstratni i alosterični. Pod centrom supstrata podrazumijeva se dio molekule enzima koji je odgovoran za vezivanje supstance (supstrata) koja prolazi kroz enzimsku transformaciju. Često se ovo mjesto naziva "oblast sidra" enzima, gdje, poput broda na sidru, postaje supstrat. Koncept katalitičkog i supstratnog centra ne treba uzeti kao apsolut. U stvarnim enzimima, mjesto supstrata može se podudarati sa (ili se preklapati) sa katalitičkim mjestom. Štaviše, katalitički centar se može konačno formirati u trenutku vezivanja supstrata. Stoga se često govori o aktivnom centru enzima, koji je kombinacija prvog i drugog.

Alosterički centar je dio molekule enzima, kao rezultat vezivanja za koji određena tvar male molekulske (a ponekad i visoke molekularne težine) mijenja tercijarnu strukturu proteinske molekule. Kao rezultat toga, konfiguracija aktivnog centra se mijenja, praćena povećanjem ili smanjenjem katalitičke aktivnosti enzima.

Enzimi kao biološki katalizatori imaju niz karakteristika koje ih razlikuju od anorganskih katalizatora:

Enzimske reakcije se odvijaju u fiziološki normalnim uslovima za živi organizam i ne zahtevaju oštre uslove - povišena temperatura, visoka kiselost medijuma, prekomerni pritisak;

Enzimi kao katalizatori su strogo specifični, katalizuju samo određene biohemijske reakcije, djelujući samo na određeni supstrat;

enzimske reakcije u živim organizmima odvijaju se uzastopno, na način da je supstrat za svaki sljedeći enzim krajnji proizvod koji mu prethodi. enzimska reakcija;

Brzina enzimskih reakcija je visoka, ali zavisi od određenih faktora. Ubrzajte reakciju za 10 8 -10 20 puta. Enzimske reakcije idu sa 100% prinosom i ne daju nusproizvode. Catal se koristi za izražavanje katalitičke aktivnosti prema preporukama Međunarodne biohemijske unije. Catal (mačka) je katalitička aktivnost sposobna da izvede reakciju brzinom od 1 mol u sekundi;

Svi enzimi su proteini. Molekularna težina enzima varira od 12*10 3 do 10*10 6 Da.

1.3 Metode izolacije enzima

Proces izolacije proteina počinje prijenosom proteina tkiva u otopinu. Da bi se to postiglo, tkivo (materijal) iz kojeg se dobija enzim pažljivo se melje u homogenizatoru u prisustvu puferske otopine. Za bolje uništavanje ćelija materijalu se dodaje kvarcni pijesak ako se materijal samlje u malteru. Kao rezultat, dobije se kaša - homogenat. Ako nije izvršeno prethodno frakcionisanje ćelijskih organela, homogenat sadrži fragmente ćelija, jezgra, hloroplaste i druge ćelijske organele, rastvorljive pigmente i proteine.

Prilikom izolacije enzima iz tkiva živih organizama, uključujući biljke, potrebno je poštivati uvjete koji ne uzrokuju denaturaciju proteina. Svi radovi se izvode na niskoj temperaturi (4 0 C) i pri pH vrijednostima puferske otopine koje su optimalne za ovaj enzim.

Nakon prelaska enzima iz tkiva u otopljeno stanje, homogenat se podvrgava centrifugiranju da se odvoji nerastvorljivi dio materijala, a zatim se slijedeći enzimi izoluju u odvojenim frakcijama ekstrakta-centrifugata.

Pošto su svi enzimi proteini, za dobijanje prečišćenih enzimskih preparata koriste se iste metode izolacije kao i kod rada sa proteinima.

Metode odabira:

precipitacija proteina organskim rastvaračima;

soljenje;

metoda elektroforeze;

metoda jono-izmjenjivačke hromatografije;

Metoda centrifugiranja

metoda gel filtracije;

metoda afinitetne hromatografije ili metoda afinitetne hromatografije;

selektivna denaturacija.

1.4 Klasifikacija i nomenklatura enzima prema vrsti katalizirane reakcije

Klasifikacija i nomenklatura enzima zasniva se na vrsti reakcije koju katalizuju, budući da je katalizirana reakcija specifičnost po kojoj se jedan enzim razlikuje od drugog.

Godine 1961. posebna komisija Međunarodne biohemijske unije predložila je sistematsku nomenklaturu enzima. Enzimi su klasifikovani u 6 grupa ili klasa prema opštem tipu reakcije koje katalizuju: oksidoreduktaze, transferaze, hidrolaze, liaze, izomeraze, ligaze.

Svaki enzim tada dobija sistematski naziv koji tačno opisuje reakciju koju katalizira. Međutim, kako se pokazalo da su mnoga od ovih sistematskih naziva veoma dugačka i složena, svakom enzimu je dodijeljen i trivijalan, radni naziv namijenjen svakodnevnoj upotrebi. U većini slučajeva, sastoji se od naziva supstance na koju enzim djeluje, naznaka vrste reakcije koja se katalizira i završetka -aza.

Međunarodna komisija za enzime razvila je sistem za dodjeljivanje kodnih brojeva (šifara) pojedinačnim enzimima. Šifra za svaki enzim sadrži četiri broja odvojena tačkama. Sastavlja se prema sljedećem principu:

O. Prvi broj označava kojoj klasi enzim pripada.

B. Drugi broj dodijeljen enzimu klasifikacijom označava podklasu. Za oksidoreduktaze, ukazuje na prirodu grupe u donorskom molekulu koja je podvrgnuta oksidaciji (1- označava alkoholnu grupu -CH-OH; 2-aldehidnu ili ketonsku grupu, itd.); za transferaze, prirodu transportovane grupe; u hidrolazama, tip hidrolizabilne veze; u lyases, vrsta veze koja prolazi kroz rupturu; za izomeraze, tip katalizirane reakcije izomerizacije; za ligaze, tip novonastale veze.

B. Treći broj označava podklasu. Za oksidoreduktaze, označava za svaku grupu donora tip uključenog akceptora (1 označava NAD + ili NASP + koenzim; 2- citokrom; 3- molekularni kiseonik, itd.); u transferazama, treći broj označava vrstu grupe koja se prevozi; u hidrolazama, ovaj broj specificira tip veze koja se može hidrolizirati, dok u liazama tip grupe koja se odcjepljuje; za izomeraze, specificira prirodu transformacije supstrata, a za ligaze, specificira prirodu jedinjenja koja formira.

D. Četvrti broj označava serijski broj enzima u ovoj potklasi.

Klasifikacija šifre ima vrlo važnu prednost - eliminiše potrebu za promjenom brojeva svih narednih enzima kada se novootkriveni enzimi uključuju u listu. Novi enzim se može staviti na kraj odgovarajuće podklase bez ometanja ostatka numeracije.

Enzimi se široko koriste u industrijama kao što su pekarska, pivarska, vinarstvo, proizvodnja čaja, kože i krzna, proizvodnja sira, prirodnih sokova, kafe, kuhanje (za preradu mesa) itd. AT poslednjih godina enzimi su se počeli koristiti u finoj hemijskoj industriji za izvođenje takvih reakcija organska hemija, kao oksidacija, redukcija, deaminacija, dekarboksilacija, dehidracija, kondenzacija, kao i za odvajanje i izolaciju izomera aminokiselina L-serije (tokom hemijske sinteze nastaju racemične smjese L- i D-izomera), koje se koristi se u industriji, poljoprivredi i medicini. Ovladavanje suptilnim mehanizmima delovanja enzima nesumnjivo će pružiti neograničene mogućnosti za dobijanje korisnih supstanci u velikim količinama i velikom brzinom u laboratorijskim uslovima sa skoro 100% prinosom.

Enzimi se koriste u proizvodnji deterdženata i papira, kao i u tehnološkim procesima za proizvodnju kože i tekstila, farmaceutsku industriju (festal, mezimforte). Sada ih je postalo moguće koristiti u hrani za životinje.

Enzimi koji se koriste u prehrambenoj industriji imaju širok spektar primjena, uključujući funkcije sinteze i razgradnje (razgradnje). Prilikom odabira enzima za određeni prehrambeni proces, treba uzeti u obzir njegov izvor i biohemijske karakteristike, što je važno za sertifikaciju.

Kao i ostali aditivi u hrani, upotreba enzima u hrani je regulisana zakonom.

2. Biokataliza

Biokataliza (enzimska kataliza), ubrzanje hemijske reakcije pod uticajem enzima. U središtu vitalne aktivnosti su brojne hemijske reakcije cijepanja nutrijenata, sinteze neophodne organizmu hemijska jedinjenja i transformaciju njihove energije u energiju fizioloških procesa (rad mišića, bubrega, nervna aktivnost itd.). Sve ove reakcije ne bi se mogle odvijati brzinom potrebnom za žive organizme, da mehanizmi njihovog ubrzanja uz pomoć biokatalize nisu nastali u toku evolucije.

2.1 Kako enzimi rade

Supstanca koja prolazi kroz transformaciju u prisustvu enzima naziva se supstrat. Supstrat se pridružuje enzimu, što ubrzava razbijanje nekih hemijskih veza u njegovoj molekuli i stvaranje drugih; rezultirajući proizvod se odvaja od enzima.

Enzimi nisu podložni trošenju tokom reakcije. Oni se oslobađaju po završetku reakcije i odmah su spremni za početak sljedeće reakcije. Teoretski, ovo se može nastaviti u nedogled, barem dok ne potroše sav supstrat. U praksi, zbog njihove osjetljivosti i organskog sastava, životni vijek enzima je ograničen.

Prema figurativnom izrazu koji se koristi u biohemijskoj literaturi, enzim se približava supstratu poput „ključa od brave“. Ovo pravilo je formulisao E. Fischer 1894. na osnovu toga da je specifičnost djelovanja enzima unaprijed određena strogom korespondencijom između geometrijske strukture supstrata i aktivnog centra enzima. Enzim se vezuje za supstrat i formira kratkotrajni kompleks enzim-supstrat (formiranje srednjeg kompleksa). Međutim, iako ovaj model objašnjava visoku specifičnost enzima, on ne objašnjava fenomen stabilizacije prelaznog stanja koji se uočava u praksi. Tokom 1950-ih, ovaj statički pogled zamijenjen je hipotezom D. Koshlanda o induciranoj usklađenosti supstrata i enzima. Njegova se suština svodi na činjenicu da se prostorna korespondencija između strukture supstrata i aktivnog centra enzima stvara u trenutku njihove međusobne interakcije, što se može izraziti formulom "rukavica-ruka". Enzimi općenito nisu kruti, već fleksibilni molekuli. Aktivno mjesto enzima može promijeniti konformaciju nakon vezivanja supstrata. Bočne grupe aminokiselina aktivnog mjesta zauzimaju položaj koji omogućava enzimu da izvrši svoju katalitičku funkciju. U nekim slučajevima, molekul supstrata također mijenja konformaciju nakon vezivanja za aktivno mjesto. Za razliku od modela zaključavanja ključa, model induciranog uklapanja objašnjava ne samo specifičnost enzima, već i stabilizaciju prijelaznog stanja.

Ali u procesu sve većeg razvoja nauke, Koshlandova hipoteza se postepeno zamjenjuje hipotezom topohemijske korespondencije. Zadržavajući glavne odredbe hipoteze o međusobno induciranom podešavanju supstrata i enzima, skreće pažnju na činjenicu da je specifičnost djelovanja enzima prvenstveno zbog prepoznavanja onog dijela supstrata koji se ne mijenja tokom katalize. . Između ovog dijela supstrata i supstratnog centra enzima nastaju brojne hidrofobne interakcije u tačkama i vodikove veze.

2.2 Faktori koji utiču na enzimske reakcije

Na aktivnost enzima, a samim tim i na brzinu reakcija enzimske katalize, utiču različiti faktori:

· Koncentracija i dostupnost supstrata. Pri konstantnoj količini enzima, brzina raste s povećanjem koncentracije supstrata. Ova reakcija podliježe zakonu masovnog djelovanja i razmatra se u svjetlu Michaelis-Mentonove teorije.

· Koncentracija enzima. Koncentracija enzima je uvijek relativno niska. Brzina bilo kojeg enzimskog procesa u velikoj mjeri ovisi o koncentraciji enzima. Za većinu primjene u hrani brzina reakcija je proporcionalna koncentraciji enzima. Izuzetak je kada su reakcije prilagođene na vrlo niske razine supstrata.

· Temperatura reakcije. Do određene temperature (u prosjeku do 50°C), katalitička aktivnost se povećava, a za svakih 10°C stopa konverzije supstrata se povećava za oko 2 puta. Općenito, za enzime životinjskog porijekla ona se kreće između 40 i 50°C, a biljnog porijekla između 50 i 60°C. Najoptimalnija temperatura je 37 o C, pri kojoj se procesi u živom organizmu odvijaju brzo, štedeći veliku količinu energije. Međutim, postoje enzimi sa višim temperaturnim optimumom, na primjer, papain ima optimum na 80°C. Istovremeno, katalaza ima optimalnu temperaturu djelovanja između 0 i -10°C.

· pH reakcije. Svaki enzim ima određeni raspon pH vrijednosti pri kojem enzim pokazuje maksimalnu aktivnost. Međutim, najbolji uvjeti za njihovo funkcioniranje su blizu neutralnih pH vrijednosti. U oštro kiseloj ili oštro alkalnoj sredini, samo neki enzimi rade dobro. Utjecaj pH podloge na djelovanje enzima zasniva se na činjenici da dolazi do promjene naboja različitih proteinskih grupa u aktivnom centru enzima, što uzrokuje značajnu promjenu konformacije polipeptidnog lanca.

· Trajanje procesa. Za reakciju enzimske katalize prvog reda, brzina reakcije se smanjuje tokom vremena kako se smanjuje dostupnost supstrata. Za takve reakcije enzimske katalize potrebno je dosta vremena da se završe.

· Prisustvo inhibitora ili aktivatora . Hemijske supstance sposoban da pruži štetno dejstvo na reakciju fermentacije nazivaju se "inhibitori". Kao takve supstance mogu delovati metali (bakar, gvožđe, kalcijum) ili jedinjenja iz supstrata. Neke supstance su u stanju da aktiviraju ili stabilizuju enzime. Prisustvo određenih jona u reakcionom mediju može aktivirati formiranje aktivnog supstrata enzimskog kompleksa iu tom slučaju će se povećati brzina enzimske reakcije. Takve supstance se nazivaju aktivatori.

3. Osobine biomimetike

Znanja koja ljudi steknu iz prirode koriste se u savremenom svetu svuda, od građevinarstva do medicine. Danas je ovo znanje već predstavljalo novu oblast nauke: biomimetiku. Ovaj termin je prva uvela američka prirodoslovac Janine Benius.

Biomimetika je oblast hemije koja modelira procese koji se dešavaju u divljim životinjama. Otkrića u oblasti biomimetičkih sistema pripremaju revoluciju u oblasti sinteze novih materijala. razlikovati:

biološki, proučavanje procesa koji se odvijaju u biološkim sistemima;

· teorijski, izgradnja matematičkih modela ovih procesa;

· tehnički, primjena modela teorijske biomimetike za rješavanje inženjerskih problema.

Institut za probleme hemijske fizike Ruske akademije nauka u Černoglavki već je pronašao biomimetičke pristupe enzimskoj fiksaciji azota, anaerobnoj oksidaciji alkana (metan u metanol) i fotooksidaciji vode za proizvodnju kiseonika (to je ono što biljke rade tokom fotosinteze ).

Proizvod boje Lotosan proizveden u Njemačkoj je vrlo otporan na prljavštinu. Ideja je preuzeta iz lotosovih cvjetova koji rastu u močvarnim područjima, i uprkos tome zadržavaju svoju bjelinu. Ispostavilo se da je stvar u mikroskopskim klasovima koji prekrivaju površinu cvijeta. Sprečavaju zadržavanje čestica na laticama i omogućavaju kišnici da ih lako ispere. Trenutno, programeri se bore da naprave lagane, elastične i jake (5 puta jače od čelika) materijale zasnovane na mreži. Ideologija biomimetike čvrsto je zauzela svoje mjesto u raznim disciplinama - inženjerstvu, hemijskoj tehnologiji, nanotehnologiji i mnogim drugim. Naučnici će pokušati pronaći hemijske analoge enzima i na osnovu njih stvoriti nove industrijske procese. I ovaj proces će vremenom samo dobijati na zamahu.

Zaključak

U ovom radu jedan od bioloških aktivne supstance naime enzimi. Enzimi su biološki katalizatori proteinske prirode koji ubrzavaju kemijske reakcije ui izvan živih organizama. Enzimi imaju jedinstvena svojstva koja ih razlikuju od konvencionalnih organskih katalizatora. Ovo je, prije svega, neobično visoka katalitička aktivnost. Ostalo najvažnija imovina enzima je selektivnost njihovog djelovanja.

Važno svojstvo enzima, koje se mora uzeti u obzir u njihovoj praktičnoj upotrebi, je stabilnost, tj. njihovu sposobnost da održe katalitičku aktivnost.

Zbog visoke specifičnosti enzima, u tijelu ne vlada haos: svaki enzim obavlja strogo dodijeljene funkcije bez utjecaja na tok mnogih desetina i stotina drugih reakcija koje se dešavaju u njegovoj okolini. Uloga enzima u životu organizama je velika.

Budućnost enzima je veoma interesantna. Tehnologija za otkrivanje i proizvodnju novih enzima napreduje velikom brzinom. Prije upotrebe i proizvodnje razvijeni su enzimi uglavnom putem pokušaja i grešaka. Budući da su detalji koji utiču na hemiju i djelovanje enzima bili slabo poznati, u preparatima su korištene mješavine najsvestranijih enzima. Zahvaljujući novim istraživanjima, specifičniji enzimi se mogu koristiti u proizvodnji proizvoda na tržištu.

Danas, tehnologije u razvoju svakim danom otkrivaju sve više i više novih čuda stvaranja života, a "biomimetika" kao nauka za primjer bira odlične sisteme u organizmima živih bića, stvarajući izume po njihovoj slici i sličnosti za dobrobit i dobrobit ljudi. Naučnici će pokušati pronaći hemijske analoge enzima i na osnovu njih stvoriti nove industrijske procese.

Bibliografija

1. http://www.krugosvet.ru/articles/03/1000310/1000310a1.htm

2. Gabrielyan O.S., Maskaev F.N., Ponomarev S.Yu., Terenin V.I. Udžbenik hemija 10 razred. - M., 2005.

3. Nechaev A.P., Kochetkova A.A., Zaitsev A.N. Prehrambeni aditivi - M., 2001.

4. Biohemija biljnih materijala / Ed. Shcherbakova V.G. M., 1999.

5. http://www.gazeta.ru/science/2007/10/15_a_2241957.shtml?incut2

6. http://www.cleandex.ru/articles/2008/07/07/biomimetic-1

Prilog 1

Tabela 1

Klase enzima	katalizirana reakcija	Primjeri enzima ili njihovih grupa (dati trivijalni nazivi)
Oksidoreduktaza	Prijenos atoma vodika ili elektrona s jedne tvari na drugu	Dehidrogenaza, oksidaza
Transferaze	Prijenos određene grupe atoma - metilne, acilne, fosfatne ili amino grupe - s jedne tvari na drugu	transaminaza, kinaza
Hidrolaze	Reakcije hidrolize	Lipaza, amilaza, peptidaza
Liase	Nehidrolitički dodatak supstratu	Dekarboksilaza, fumaraza, aldolaza
Izomeraze	intramolekularno preuređenje	Izomeraza, mutaza
Ligaze	Veza dvaju molekula kao rezultat stvaranja novih C-C konekcije, C-N, C-O ili C-S, povezane sa razgradnjom ATP-a	Sintetaza

Dodatak 2

Neki primjeri upotrebe enzima u industriji

tabela 2

Enzim		Industrija	Upotreba
Amilaza (razgrađuje skrob)		pivara	Saharizacija škroba sadržanog u sladu
		tekstil	Uklanjanje škroba nanešenog na niti tokom dimenzionisanja
		pekara	Škrob glukoza. Ćelije kvasca, fermentirajući glukozu, formiraju ugljični dioksid, čiji mjehurići opuštaju tijesto i daju kruhu poroznu strukturu. Hleb bolje porumeni i duže ostaje bajat
Proteaze (podijeliti	papain	pivara	Faze procesa pripreme piva koje regulišu kvalitet pjene
		meso	Omekšavanje mesa. Ovaj enzim je prilično otporan na porast temperature i nastavlja djelovati još neko vrijeme kada se meso zagrije. Tada se, naravno, deaktivira
		farmaceutski	Aditivi za pastu za zube za uklanjanje plaka
	ficin	fotografija	Ispiranje želatine sa upotrijebljene folije kako bi se iz njega izvuklo srebro
	pepsin	hrana	Proizvodnja "gotovih" žitarica
	pepsin	farmaceutski	Pomaže u probavi (pored normalnog djelovanja pepsina u želucu)
	tripsin	hrana	Proizvodnja proizvoda za dječju hranu
	rennin	pravljenje sira	Koagulacija mlijeka (dobivanje ugruška kazeina)
	pravi proteaze	Praonica	Deterdženti za veš sa enzimskim aditivima
		koža	Odvajanje kose - metoda u kojoj se ne oštećuju ni kosa ni koža
		tekstil	Vađenje vune iz ostataka ovčje kože

Sadržaj

Uvod ………………………………………………………………………….2

Glavni dio.

Poglavlje 1. Šta su enzimi?

1.1. Enzimi - biološki katalizatori……………………………………………….2-3
1.2. Vrste enzima………………………………………………………………………3
1.3. Struktura enzima…………………………………………………………..…3
1.4. Specifičnost enzima i uvjeti njihovog djelovanja…………….… 4

Poglavlje 2. Značaj enzima u živim organizmima.

2.1. Uloga enzima u organizmu ……………………………………......4-5

2.2. ..........................................5

Poglavlje 3. Istraživački rad.

3.1. Hemijski rezultati studije …………………………………………………………………………………………………………………………………… …………………………………………………………………………………..5-6

3.2. Mehanizam enzima………….………………………………6
3.3. Istraživanje ………………………………………………………..6-7
Poglavlje 4. Zaključak.

4.1. Dobijanje enzima…………………………………………………. 7-9
4.2 Bolesti i enzimi.…………………………..……………………9-10
4.3. Medicinski značaj enzima……………………………….……10
4.4. Upotreba enzima………………………………………………………………………………10-12

Bibliografska lista . ……………………………………………………………………… 12

Prijave …………………………………………………………………13-16

Uvod.

Relevantnost: Poznato je da enzimi igraju važnu ulogu u regulaciji hemijskih transformacija metabolizma. Enzimi se nalaze u svim živim bićima, od najprimitivnijih mikroorganizama. Dobijeno je oko 600 enzima. Enzimi su u stanju kontrolirati najsloženije procese razaranja i stvaranja novih tvari u tijelu. Danas je znanje o radu enzima stavljeno u službu čovjeka u medicini, industriji, poljoprivredi i drugim oblastima života.

Cilj projekta: Provedite istraživanje o detekciji enzima u živim organizmima, razmotrite njihov značaj.

Šta su enzimi?

Enzimi - To su biološki katalizatori proteinske prirode koji ubrzavaju hemijske reakcije u živim organizmima i izvan njih.

Enzimi su prisutni u svim živim ćelijama i doprinose transformaciji jednih supstanci (supstrata) u druge (proizvode). Enzimi djeluju kao katalizatori u gotovo svim biohemijskim reakcijama koje se odvijaju u živim organizmima. Do 2013. godine opisano je preko 5.000 različitih enzima. Oni igraju važnu ulogu u svim životnim procesima, usmjeravaju i regulišu metabolizam tijela.

Kao i svi katalizatori, enzimi ubrzavaju i prednju i obrnutu reakciju snižavanjem energije aktivacije procesa. U ovom slučaju, hemijska ravnoteža se ne pomera ni pravolinijski ni unutra poleđina. Svaki molekul enzima je sposoban da izvrši od nekoliko hiljada do nekoliko miliona "operacija" u sekundi.

Na primjer, jedan molekul enzima renina koji se nalazi u sluznici želuca teleta savija oko 106 molekula kazeinogena mlijeka za 10 minuta na temperaturi od 37 °.C.

Istovremeno, efikasnost enzima je mnogo veća od efikasnosti neproteinskih katalizatora - enzimi ubrzavaju reakciju milionima i milijardama puta, neproteinski katalizatori - stotinama i hiljadama puta.

Vrste enzima

Svi enzimi su podijeljeni u tri glavne grupe:amilaze , lipaza iproteaza .

Enzimamilaze potrebno za preradu ugljikohidrata. Pod uticajem amilaze ugljikohidrati se uništavaju i lako se apsorbiraju u krv. Amilaza je prisutna i u pljuvački i u crijevima. Amilaza takođe varira. Svaka vrsta šećera ima svoju vrstu ovog enzima.

Lipaza - To su enzimi koji su prisutni u želudačnom soku, a proizvodi ih gušterača. Lipaza je neophodna za apsorpciju masti u tijelu.

Proteaza - Ovo je grupa enzima koji su prisutni u želučanom soku, a proizvodi ih i pankreas. Osim toga, proteaza je također prisutna u crijevima. Proteaza je neophodna za razgradnju proteina.

Struktura enzima

Aktivnost enzima određena je njihovom trodimenzionalnom strukturom.

Kao i svi proteini, enzimi se sintetiziraju kao linearni lanac aminokiselina koji se savija na specifičan način. Svaka sekvenca aminokiselina se savija na specifičan način, a rezultirajući molekul (proteinska globula) ima jedinstvena svojstva. Nekoliko proteinskih lanaca može se kombinovati u proteinski kompleks. Tercijarna struktura proteina se uništava kada se zagrije ili izloži određenim kemikalijama.

Specifičnost enzima

Enzimi obično pokazuju visoku specifičnost za svoje supstrate (specifičnost supstrata). Ovo se postiže djelomičnom komplementarnošću oblika, raspodjele naboja i hidrofobnih područja na molekulu supstrata i na mjestu vezivanja supstrata na enzimu. Enzimi takođe obično pokazuju visoke nivoe stereospecifičnosti (formiraju samo jedan od mogućih stereoizomera kao proizvod ili koriste samo jedan stereoizomer kao supstrat), regioselektivnost (formiraju ili prekidaju hemijsku vezu samo u jednoj od mogućih pozicija supstrata) i hemoselektivnost (katalizuju samo jednu hemijsku reakciju) nekoliko mogućih uslova za ove uslove). Uprkos opštem visokom nivou specifičnosti, stepen specifičnosti supstrata i reakcije enzima može biti različit. Na primjer, endopeptidaza tripsin razbija peptidnu vezu tek nakon arginina ili lizina, ako ih ne prati prolin, a pepsin je mnogo manje specifičan i može razbiti peptidnu vezu nakon mnogih aminokiselina.

Utjecaj uslova okoline na aktivnost enzima

Aktivnost enzima zavisi od uslova u ćeliji ili organizmu - pritiska, kiselosti sredine, temperature, koncentracije rastvorenih soli (jonska jačina rastvora) itd.

Uloga enzima u organizmu

Lokacija enzima u tijelu

U ćeliji su neki od enzima locirani u citoplazmi, ali su uglavnom enzimi povezani sa određenim ćelijskim strukturama, gdje ispoljavaju svoje djelovanje. U jezgri se, na primjer, nalaze enzimi odgovorni za replikaciju - sintezu DNK (DNK polimeraza), za njenu transkripciju - formiranje RNK (RNA polimeraza). U mitohondrijima se nalaze enzimi odgovorni za akumulaciju energije, u lizosomima - većina hidrolitičkih enzima uključenih u razgradnju nukleinskih kiselina i proteina.

Hemijski rezultati studije

Proveli smo eksperiment za proučavanje mehanizma djelovanja enzima na primjeru kuhanog i sirovog pilećeg filea.

Kao rezultat dodavanja uzoraka životinjskih proizvoda u epruvete s vodikovim peroksidom, uočava se rezultat katalitičke funkcije proteina. Katalitička funkcija proteina igra izuzetno važnu ulogu za naše tijelo. Svi biološki katalizatori - enzimi - supstance proteinske prirode. Njihova funkcija je da ubrzaju hemijske reakcije koje se dešavaju u ćeliji za desetine i stotine hiljada puta.

1. Aktivnost enzima se manifestovala u epruveti sa živim tkivima a nije se manifestovala u epruveti sa mrtvim tkivima, jer se kao rezultat denaturacije proteina poremeti struktura molekula enzima, njegova aktivnost se smanjuje, zatim prestaje.

2. Mljevenje tkiva utječe na aktivnost enzima zbog povećanja površine kontakta, čime se povećava brzina reakcije.

3. Katalaza - enzim koji se nalazi u skoro svim ćelijama, uništava vodonik peroksid neverovatnom brzinom (više od 5 miliona molekula u minuti).

2 H 2 O 2 = 2 H 2 O + O 2

Važna razlika između enzima i anorganskih katalizatora je u tome što se reakcije koje uključuju anorganske katalizatore po pravilu odvijaju na visoki pritisci, a enzimi rade na normalan pritisak. Najvažnija razlika je u tome što su brzine reakcija koje kataliziraju enzimi mnogo puta veće.

At biološka oksidacija u stanicama biljaka i životinja otrovna tvar je vodikov peroksid, koji se pod djelovanjem katalaze ili peroksidnih enzima razlaže na vodu i kisik.

Mehanizam enzima

Enzim, kada se kombinuje sa supstratom, formira kompleks enzim-supstrat. U takvom kompleksu šanse da dođe do reakcije značajno se povećavaju. Po završetku reakcije, enzim (kompleks supstrata) se razlaže na produkte i enzim. Rezultati istraživanja su pokazali da su molekuli većine enzima višestruko veći od molekula onih supstrata koji napadaju ovaj enzim, te da je samo mali dio molekule enzima (od 3 do 12 aminokiselinskih ostataka) u kontaktu sa supstrat. Ovaj dio se naziva aktivno mjesto enzima. Uloga preostalih aminokiselinskih ostataka je da molekuli enzima daju ispravan globularni oblik kako bi aktivni centar mogao najaktivnije da radi.

Istraživačka anketa

Sproveli smo anketu među učenicima MAOU srednje škole br. 55 „Lingvista“ na sledeća pitanja:

Šta su enzimi?

Koja je njihova uloga u organizmu?

Šta utiče na aktivnost enzima?

Šta je hemijske prirode enzimi?

Čiji su radovi postavili temelje za fermentologiju kao samostalnu granu biološke hemije?

Od 20 ljudi, samo 3 je tačno odgovorilo na sva pitanja. Pitanja 4 i 5 su se pokazala kao najteža za momke.

Enzimi su posrednici između tijela i okruženje, obezbeđuju prilagođavanje organizma promenljivim uslovima (autoregulatori).

Enzimi su uključeni u provođenje svih metaboličkih procesa, u implementaciju genetskih informacija. Varenje i asimilacija hranljive materije, sinteza i razgradnja proteina, nukleinskih kiselina, masti, ugljikohidrata i drugih spojeva u stanicama i tkivima svih organizama – svi ovi procesi su nemogući bez sudjelovanja enzima. Bilo koja manifestacija funkcija živog organizma – disanje, kontrakcija mišića, neuropsihička aktivnost, reprodukcija itd. – obezbjeđuje se djelovanjem enzima. Pojedinačne karakteristike ćelija koje obavljaju određene funkcije u velikoj su mjeri određene jedinstvenim skupom enzima čija je proizvodnja genetski programirana. Nedostatak čak i jednog enzima ili neki nedostatak u njemu može dovesti do ozbiljnih negativnih posljedica po organizam.

Dobijanje enzima

Enzimi se obično izoluju iz tkiva životinja, biljaka, ćelije i tečnosti kulture mikroorganizmi, biološke tečnosti (krv, limfa i sl.). Koriste se metode za dobijanje nekih teško dostupnih enzima. genetski inženjering. Enzimi se ekstrahuju iz polaznih materijala slane otopine. Zatim se dijele na frakcije, opsjedaju soli [obično (NH 4 ) 2 SO 4 ] ili, rjeđe, organskim rastvaračima, i pročišćeni gel permeacijom i metodama ionske izmjene.hromatografija.U završnim fazama prečišćavanja često se koriste metode afinitetna hromatografija. Praćenje toka prečišćavanja enzima i karakterizacija čistih preparata vrši se merenjem katalitičkog aktivnost enzima koristeći specifične (obično dajući reakcije u boji) supstrati. Jedinična količina enzima uzima se kao takva količina koja katalizira konverziju 1 mikromola supstrat za 1 min pod standardnim uslovima. Broj enzimskih jedinica po 1 mg protein se naziva specifičnim aktivnost.

Dobivanje enzima uz pomoć mikroorganizama je korisnije nego iz biljnih i životinjskih izvora. Mikrobne ćelije proizvode preko 2000 enzima koji kataliziraju biokemijske reakcije povezane s rastom, disanjem i stvaranjem proizvoda. Mnogi od ovih enzima se mogu izolovati i aktivni su nezavisno od ćelije. Za dobivanje enzimskih preparata koriste se i mikroskopske gljive i bakterije i kvasci. Ponekad se priprema tehničkog enzimskog preparata završava procesom fermentacije, ali se aktivnost enzima u tečnosti kulture brzo smanjuje. Zbog toga se široko praktikuje dobijanje suhih tehničkih enzimskih preparata.

U svijetu se proizvodi oko 20 enzima u količini od 65 hiljada tona (a ima, kako se očekuje, 25.000 enzima). Na primjer, industrijskim putem proizvode enzime kao što su amilaza, glukoamilaza, proteaza, invertaza, pektinaza, katalaza, streptokinaza, celulaza i drugi.

Amilaze i proteaze se koriste u tekstilnoj, pekarskoj i kožnoj industriji. Pektolitički enzimi se mogu koristiti za maceraciju tkiva u preradi biljnog materijala, na primjer, u proizvodnji lanenih vlakana. Alkalne proteaze, posebno one imobilisane, se vrlo efikasno koriste u deterdžentima. Osim proteolitičkih enzima, u sastav deterdženata se dodaju lipaza, celulaza, oksidaza i amilaza za uklanjanje zagađivača škrobnog porijekla. Upotreba imobilizirane glukozne izomeraze za kontinuiranu proizvodnju glukoze najveći je proces te vrste u svijetu.

Mikrobni enzimi se aktivno koriste u klinička dijagnostika u određivanju nivoa holesterola u krvi i mokraćne kiseline. Predlaže se korištenje enzima za čišćenje kanalizacijskih i vodovodnih cijevi itd. itd. Enzimi za medicinske ili analitičke svrhe trebaju biti visoko pročišćeni.

U biološkim objektima enzimi se obično nalaze u fiksiranom stanju na površini različitih ćelijskih struktura – najčešće na membranama. Ovo održava enzime aktivnim. dugo vrijeme. U tehnologiji dugo vremena korišteni su preparati slobodnih enzima; u ovom stanju, period njihove upotrebe bio je kratak - jedan proizvodni ciklus. Za poboljšanje stabilnosti izolovanih enzima koristi se tehnika imobilizacije, tj. vezivanje enzima na površini u vodi netopivog nosača, kao što su organski polimeri, staklo, mineralne soli, silikati itd. Imobilizirani enzimi se mogu dugo vremena koristiti u biohemijskim reaktorima u uvjetima kontinuiranog procesa.

Imobilizacija i priprema vezanih enzimskih preparata postala je moguća zahvaljujući detaljnom proučavanju strukture mnogih enzima. Otkriven je aminokiselinski sastav niza enzimskih proteina, njihova prostorna konfiguracija, aktivni centri, značaj različitih funkcionalnih grupa u ispoljavanju katalitičke aktivnosti enzima i dr.

Primjeri upotrebe imobiliziranih enzima su izomerizacija glukoze u fruktozu, hidroliza proteina, transformacija steroida, hormona itd. Novo polje primjene imobiliziranih enzima je stvaranje na njihovoj osnovi fotografskih materijala bez srebra. Na osnovu djelovanja enzima izgrađene su bioluminiscentne i enzimske imunotestne metode, žigšto je visoka osjetljivost i apsolutna specifičnost.

Bolesti povezane s poremećenom proizvodnjom enzima

Odsustvo ili smanjenje aktivnosti bilo kojeg enzima (često prekomjerna aktivnost) kod ljudi dovodi do razvoja bolesti (enzimopatija) ili smrti organizma. Dakle, nasljedna bolest djece - galaktozemija (dovodi do mentalna retardacija) - razvija se kao rezultat kršenja sinteze enzima odgovornog za pretvaranje galaktoze u lako probavljivu glukozu. Uzrok druge nasljedne bolesti - fenilketonurija, praćena poremećajem mentalna aktivnost, je gubitak sposobnosti stanica jetre da sintetiziraju enzim koji katalizuje konverziju aminokiseline fenilalanin u tirozin. Određivanje aktivnosti mnogih enzima u krvi, urinu, likvoru, sjemenu i drugim tjelesnim tekućinama koristi se za dijagnosticiranje niza bolesti. Uz pomoć ove analize krvnog seruma moguće je otkriti na rana faza infarkt miokarda, virusni hepatitis, pankreatitis, nefritis i druge bolesti.

medicinski značaj

Trenutno su poznate stotine nasljednih bolesti povezanih s defektima enzima. Razvijene su metode za liječenje i prevenciju mnogih od ovih bolesti.

Praktična upotreba

Danas u raznim sektorima privredeprimjena enzimaje vrhunsko dostignuće. Enzimi su našli poseban značaj u prehrambenoj industriji. Uostalom, upravo zbog prisustva enzima u testu ono se diže i nabubri. Kao što znate, bubrenje tijesta nastaje pod djelovanjem ugljičnog dioksida CO 2 , koji zauzvrat nastaje kao rezultat razgradnje djelovanjem enzimaamilaze, koji se već nalazi u brašnu. Ali ovaj enzim nije dovoljan u brašnu, obično se dodaje. Još jedan enzimproteaze, koji daje tijestu gluten, pomaže u zadržavanju ugljičnog dioksida u tijestu.

Manufacturing alkoholna pića takođe ne može bez učešća enzima. U ovom slučaju se široko koriste enzimi koji se nalaze u kvascu. Razna piva se dobijaju upravo raznim kombinacijama složenih spojeva enzima. Enzimi su također uključeni u otapanje sedimenata u alkoholnim pićima, na primjer, kako se u pivu ne bi pojavio talog, u njega se dodaju proteaze (papain, pepsin) koje rastvaraju proteinska jedinjenja koja se talože.
Proizvodnja fermentisanih mlečnih proizvoda, kao što je zgrušano mleko, zasniva se na hemijskoj konverziji laktoze (tj. mlečnog šećera) u mlečnu kiselinu. Kefir se proizvodi na sličan način, ali proizvodna karakteristika je da se ne uzimaju samo bakterije mliječne kiseline, već i kvasac. Kao rezultat prerade laktoze ne nastaje samo mliječna kiselina, već i. Nakon prijema kefira, javlja se još jedna reakcija koja je prilično korisna za ljudski organizam - to je hidroliza proteina, koja nakon što osoba konzumira kefir doprinosi njegovoj boljoj apsorpciji.
Proizvodnja sira je također povezana saenzimi. Mlijeko sadrži protein - kazein, koji u toku hemijske reakcije pod dejstvomproteazemijenja i taloži kao rezultat reakcije.
Proteazeširoko se koristi za preradu kožnih sirovina. Njegova sposobnost da proizvede hidrolizu proteina (razgradnju proteina) naširoko se koristi za uklanjanje tvrdokornih mrlja od čokolade, umaka, krvi itd.enzim celulaza- koristi se u prašcima za pranje rublja. U stanju je da ukloni "pelete" sa površine tkiva. Važna karakteristika pranja sa praškovima koji sadrže čitave komplekse enzima je da se pranje obavlja u toploj, ali ne vrućoj vodi, jer je topla voda štetna za enzime.
povezana s njihovom sposobnošću zacjeljivanja rana, rastvaranja nastalih krvnih ugrušaka. Ponekad se enzimi namjerno unose u organizam kako bi ih aktivirali, a ponekad, zbog pretjerane aktivnosti enzima, mogu unijeti tvari koje djeluju kao inhibitori (supstance koje usporavaju tok kemijskih reakcija). Na primjer, pod djelovanjem određenih inhibitora, bakterije gube sposobnost razmnožavanja i rasta.
Upotreba enzima u medicinitakođe povezan sa razne analize definicija bolesti. U ovom slučaju enzimi igraju ulogu supstanci koje ulaze u hemijsku interakciju ili potiču hemijske transformacije u fiziološkim tečnostima tela. Kao rezultat, dobijaju se određeni produkti hemijskih reakcija po kojima laboratorije prepoznaju prisustvo određenog patogena. Među ovim enzimima i njihovom primenom, najpoznatiji je enzimglukoza oksidaza,koji vam omogućava da odredite prisustvo šećera u urinu ili krvi osobe. Osim toga, uz navedeno, postoje enzimi koji su u stanju da utvrde prisustvo alkohola u krvi. Ovaj enzim se zovealkohol dehidrogenaza

književnost:

1. Tarkhanov I. R., Enzimi u fiziologiji // Enciklopedijski rječnik Brockhausa i Efrona: U 86 tomova (82 sveska i 4 dodatna). - Sankt Peterburg, 1890-1907.
2. Enzimi // Enciklopedijski rječnik Brockhausa i Efrona: U 86 tomova (82 sveska i 4 dodatna).

3. Fersht E. Struktura i mehanizam djelovanja enzima. M., 1980.

4. Strayer L. Biochemistry. M., 1984-1985. T. 1. S. 104-131.O. 2. S. 23-94.

5. Murray R., Grenner D., Meyes P., Rodwell W. Human Biochemistry. T. 1. M., 1993.

6. Enzimi i nukleinske kiseline. - Sankt Peterburg: Izdavačka kuća Sankt Peterburga. un-ta, 1997.

7. Molekularna dinamika enzima. - M.: Izdavačka kuća Moskve. un-ta, 2000.

8. Kisluhina O.V. Enzimi u proizvodnji hrane i hrane za životinje. - M.: DeLi print, 2002.

9. Fedorenko BN Enzimi i membrane: naučna osnova interakcije. - M.: MGUPP, 2002.

10. Enzimi mikroorganizama. - Kazanj: Unipress, 1998.
11. Nikolaev A.Ya. Biološka hemija. M.: "Viša škola", 1998, str. 53-58, 70-73, 78, 81-83. 12. Berezov T.T., Korovkin B.F. Biološka hemija. M.: "Medicina", 1990, str. 92-93, 95-97, 105-108, 112-115, 126-128, 131-132.

13. Berezov T.T., Korovkin B.F. Biološka hemija. M.: "Medicina", 2004, str. 114-116, 118-120, 129-134, 139-143, 159-163, 165-168.

14. Kushmanova O.D., Ivchenko G.M. Vodič za laboratorijske studije iz biološke hemije. M.: M. Medicina, 1983, rad 24 (str. 1), 25.

15. Udžbenik hemije 11. razred, Kuznetsova N.E., Litvinova T.N., Lyovkin A.N. str.132.

Prijave:

Aplikacija br. 1

Aplikacija №2

Aplikacija №3

Sirovo iskustvo pileći file. Gledanje odlično obrazovanje mjehurići. Ovo je oslobađanje kiseonika.

Aplikacija br. 4

Iskustvo sa kuvanim pilećim fileom. Reakcija ne ide.

Svaki živi organizam je savršen sistem u kojem se bukvalno svake minute odvija neka vrsta I ovi procesi nisu potpuni bez učešća enzima. Dakle, šta su enzimi? Koja je njihova uloga u životu organizma? od čega su napravljeni? Koji je mehanizam njihovog uticaja? U nastavku su odgovori na sva ova pitanja.

Šta su enzimi?

Enzimi ili, kako ih još zovu, enzimi su proteinski kompleksi. Ovo su katalizatori hemijskih reakcija. Zapravo, ulogu enzima je teško precijeniti, jer ni jedan proces u živoj ćeliji i cijelom organizmu ne može bez njih.

Sam termin "enzim" predložio je Helmont u 17. veku. I iako su veliki naučnici tog vremena shvatili da se meso vari kada je prisutno, a škrob se pod uticajem pljuvačke razlaže u jednostavne šećere, niko nije tačno znao šta je uzrokovalo takve procese. Ali već početkom 19. stoljeća Kirchhoff je prvi put izolovao enzim pljuvačke - amilazu. Nekoliko godina kasnije opisan je gastrični pepsin. Od tada se enzimološka nauka počela aktivno razvijati.

Šta su enzimi? Osobine i mehanizam djelovanja

Za početak, vrijedi napomenuti da su svi enzimi ili proteini čista forma ili proteinski kompleksi. Do danas je dešifrovan niz aminokiselina većine enzima u ljudskom tijelu.

Glavno svojstvo enzima je visoka specifičnost. Svaki enzim može katalizirati samo jednu vrstu reakcije. Na primjer, proteolitički enzimi mogu cijepati veze samo između aminokiselinskih ostataka proteinske molekule. Ponekad na jedan supstrat (objekat enzimskog djelovanja) može istovremeno utjecati više enzima slične strukture.

Ali enzim može biti specifičan ne samo u odnosu na reakciju, već iu odnosu na supstrat. Najčešći je grupni, što znači da određeni enzim može utjecati samo na određenu grupu supstrata koji imaju sličnu strukturu.

Ali ponekad postoji takozvana apsolutna specifičnost. To znači da se enzim može vezati za aktivno mjesto samo jednog supstrata. Naravno, takva specifičnost je rijetka u prirodi. Ali, na primjer, možemo se prisjetiti enzima ureaze, koji može samo katalizirati hidrolizu uree.

Sada smo saznali šta su enzimi. Ali ove tvari mogu biti potpuno različite. Stoga su klasifikovani.

Klasifikacija enzima

Moderna nauka poznaje više od dvije hiljade enzima, ali to nikako nije tačan broj. Radi praktičnosti, podijeljeni su u šest glavnih grupa ovisno o kataliziranoj reakciji.

Oksidoreduktaze su grupa enzima koji su uključeni u redoks reakcije. U pravilu djeluju ili kao donori ili akceptori elektrona i vodikovih jona. Ovi enzimi su veoma važni, jer su uključeni u procese ćelijskog i mitohondrijalnog disanja.
Transferaze su enzimi koji prenose atomske grupe sa jednog supstrata na drugi. Učestvuju u srednjem metabolizmu.
Liaze - takvi enzimi su u stanju da cijepaju atomske grupe sa supstrata bez hidrolitičke reakcije. U pravilu, kao rezultat takvog procesa nastaje molekul vode ili ugljičnog dioksida.
Hidrolaze su enzimi koji katalizuju hidrolitičko cijepanje supstrata
Izomeraze - kao što ime govori, ovi enzimi kataliziraju prijelaz tvari iz jednog izomernog oblika u drugi.
Ligaze su enzimi koji kataliziraju sintetičke reakcije.

Kao što vidite, enzimi su vrlo važne tvari za tijelo, bez kojih su vitalni procesi jednostavno nemogući.

Podijeli: