У дома » Бременност и раждане » Терминът на ензимите. Ензимите са биологични катализатори

Терминът на ензимите. Ензимите са биологични катализатори

История на обучението

Срок ензимпредложен през 17 век от химика ван Хелмонт, когато се обсъждат механизмите на храносмилането.

В кон. XVIII – ран. 19 век вече беше известно, че месото се усвоява от стомашния сок, а нишестето се превръща в захар под действието на слюнката. Механизмът на тези явления обаче беше неизвестен.

Класификация на ензимите

Според вида на катализираните реакции ензимите се разделят на 6 класа според йерархичната класификация на ензимите (KF, - Enzyme Comission code). Класификацията е предложена от Международния съюз по биохимия и молекулярна биология. Всеки клас съдържа подкласове, така че ензимът се описва с набор от четири числа, разделени с точки. Например пепсинът има името EC 3.4.23.1. Първото число грубо описва механизма на реакцията, катализирана от ензима:

CF 1: Оксидоредуктазакоито катализират окисление или редукция. Пример: каталаза, алкохол дехидрогеназа.
CF 2: Трансферазикоито катализират прехвърлянето на химични групи от една субстратна молекула към друга. Сред трансферазите особено се отличават киназите, които пренасят фосфатна група, като правило, от молекула на АТФ.
CF 3: Хидролазикоито катализират хидролизата на химичните връзки. Пример: естерази, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеин липаза.
CF 4: Лиаза, като катализира разкъсването на химичните връзки без хидролиза с образуването на двойна връзка в един от продуктите.
CF 5: Изомерази, които катализират структурни или геометрични промени в молекулата на субстрата.
CF 6: Лигази, катализирайки образуването на химични връзки между субстратите, дължащи се на АТФ хидролиза. Пример: ДНК полимераза.

Кинетични изследвания

Най-простото описание кинетикаедносубстратни ензимни реакции е уравнението на Михаелис-Ментен (виж фиг.). Към днешна дата са описани няколко механизма на действие на ензима. Например, действието на много ензими се описва със схемата на механизма "пинг-понг".

През 1972-1973г. е създаден първият квантово-механичен модел на ензимна катализа (автори М. В. Волкенштейн, Р. Р. Догонадзе, З. Д. Урушадзе и др.).

Структура и механизъм на действие на ензимите

Активността на ензимите се определя от тяхната триизмерна структура.

Както всички протеини, ензимите се синтезират като линейна верига от аминокиселини, която се нагъва по специфичен начин. Всяка аминокиселинна последователност се сгъва по специфичен начин и получената молекула (протеинова глобула) има уникални свойства. Няколко протеинови вериги могат да бъдат комбинирани в протеинов комплекс. Третичната структура на протеините се разрушава при нагряване или излагане на определени химикали.

Активно място на ензими

В активния център условно разпределете:

каталитичен център - директно химически взаимодействащ със субстрата;
свързващ център (контактно или "котвящо" място) - осигуряване на специфичен афинитет към субстрата и образуване на ензим-субстратния комплекс.

За да катализира реакция, ензимът трябва да се свърже с един или повече субстрати. Протеиновата верига на ензима е сгъната по такъв начин, че на повърхността на глобулата се образува празнина или вдлъбнатина, където се свързват субстратите. Тази област се нарича място за свързване на субстрата. Обикновено той съвпада с активното място на ензима или се намира близо до него. Някои ензими също съдържат места за свързване на кофактори или метални йони.

Ензимът се свързва със субстрата:

почиства субстрата от водното "шуба"
подрежда реагиращите молекули на субстрата в пространството по начина, необходим за протичане на реакцията
подготвя за реакцията (например поляризира) субстратните молекули.

Обикновено прикрепването на ензим към субстрат става благодарение на йонни или водородни връзки, рядко поради ковалентни връзки. В края на реакцията нейният продукт (или продукти) се отделят от ензима.

В резултат на това ензимът намалява енергията на активиране на реакцията. Това е така, защото в присъствието на ензима реакцията протича по различен път (всъщност протича различна реакция), например:

При липса на ензим:

A+B = AB

В присъствието на ензим:

A+F = AF
AF+V = AVF
AVF \u003d AV + F

където A, B - субстрати, AB - реакционен продукт, F - ензим.

Ензимите не могат сами да осигурят енергия за ендергонични реакции (които изискват енергия). Следователно ензимите, които извършват такива реакции, ги свързват с екзергонични реакции, които протичат с освобождаване на повече енергия. Например, реакциите на синтез на биополимер често се свързват с реакцията на хидролиза на АТФ.

Активните центрове на някои ензими се характеризират с явлението кооперативност.

Специфичност

Ензимите обикновено показват висока специфичност за техните субстрати (субстратна специфичност). Това се постига чрез частична комплементарност на формата, разпределението на заряда и хидрофобните участъци върху молекулата на субстрата и на мястото на свързване на субстрата върху ензима. Ензимите обикновено показват високи нива на стереоспецифичност (образуват само един от възможните стереоизомери като продукт или използват само един стереоизомер като субстрат), региоселективност (образуват или разрушават химична връзка само в една от възможните позиции на субстрата) и хемоселективност (катализират само една химична реакция).от няколко възможни условия за тези състояния). Въпреки общото високо ниво на специфичност, степента на субстратна и реакционна специфичност на ензимите може да бъде различна. Например, ендопептидазата трипсин се разпада пептидна връзкасамо след аргинин или лизин, освен ако не са последвани от пролин, а пепсинът е много по-малко специфичен и може да разруши пептидната връзка след много аминокиселини.

Модел с ключалка

Хипотезата за индуцирано прилягане на Кошланд

По-реалистична ситуация е в случай на индуцирано съвпадение. Неправилните субстрати - твърде големи или твърде малки - не пасват на активното място

През 1890 г. Емил Фишер предполага, че специфичността на ензимите се определя от точното съответствие между формата на ензима и субстрата. Това предположение се нарича модел на ключалката. Ензимът се свързва със субстрата, за да образува краткотраен ензимно-субстратен комплекс. Въпреки това, въпреки че този модел обяснява високата специфичност на ензимите, той не обяснява феномена на стабилизиране на преходното състояние, който се наблюдава на практика.

Модел с предизвикано прилягане

През 1958 г. Даниел Кошланд предлага модификация на модела ключ-заключване. Ензимите обикновено не са твърди, а гъвкави молекули. Активното място на ензима може да промени конформацията след свързване със субстрата. Страничните групи на аминокиселините на активния център заемат позиция, която позволява на ензима да изпълнява своята каталитична функция. В някои случаи молекулата на субстрата също променя конформацията след свързване с активното място. За разлика от модела ключ-заключване, моделът на индуцираното прилягане обяснява не само спецификата на ензимите, но и стабилизирането на преходното състояние. Този модел беше наречен "ръчна ръкавица".

Модификации

Много ензими претърпяват модификации след синтеза на протеиновата верига, без които ензимът не показва своята активност в пълна степен. Такива модификации се наричат посттранслационни модификации (обработка). Един от най-често срещаните видове модификация е добавянето на химични групи към страничните остатъци на полипептидната верига. Например, добавянето на остатък от фосфорна киселина се нарича фосфорилиране и се катализира от ензима киназа. Много еукариотни ензими са гликозилирани, т.е. модифицирани с въглехидратни олигомери.

Друг често срещан тип посттранслационни модификации е разцепването на полипептидна верига. Например, химотрипсин (протеаза, участваща в храносмилането) се получава чрез разцепване на полипептидна област от химотрипсиноген. Химотрипсиногенът е неактивен прекурсор на химотрипсин и се синтезира в панкреаса. Неактивната форма се транспортира до стомаха, където се превръща в химотрипсин. Този механизъм е необходим, за да се избегне разцепването на панкреаса и други тъкани, преди ензимът да навлезе в стомаха. Неактивен ензимен прекурсор също се нарича "зимоген".

Ензимни кофактори

Някои ензими изпълняват каталитичната функция самостоятелно, без допълнителни компоненти. Има обаче ензими, които изискват непротеинови компоненти за катализа. Кофакторите могат да бъдат или неорганични молекули (метални йони, клъстери желязо-сяра и т.н.), или органични (например флавин или хем). Органичните кофактори, които са силно свързани с ензима, се наричат също простетични групи. Органичните кофактори, които могат да бъдат отделени от ензима, се наричат коензими.

Ензим, който изисква кофактор, за да прояви каталитична активност, но не е свързан с него, се нарича апо-ензим. Апо-ензим в комбинация с кофактор се нарича холо-ензим. Повечето от кофакторите са свързани с ензима чрез нековалентни, но доста силни взаимодействия. Има и простетични групи, които са ковалентно свързани с ензима, като тиамин пирофосфат в пируват дехидрогеназата.

Ензимна регулация

Някои ензими имат места за свързване на малки молекули и могат да бъдат субстрати или продукти на метаболитния път, в който ензимът влиза. Те намаляват или повишават активността на ензима, което прави възможно за обратна връзка.

Инхибиране на крайния продукт

Метаболитен път - верига от последователни ензимни реакции. Често крайният продукт на метаболитен път е инхибитор на ензим, който ускорява първата от реакциите в този метаболитен път. Ако крайният продукт е твърде много, тогава той действа като инхибитор на първия ензим и ако след това крайният продукт стане твърде малък, тогава първият ензим се активира отново. По този начин инхибирането от крайния продукт според принципа на отрицателната обратна връзка е важен начин за поддържане на хомеостазата (относителното постоянство на условията на вътрешната среда на тялото).

Влияние на условията на околната среда върху ензимната активност

Активността на ензимите зависи от условията в клетката или организма – налягане, киселинност на средата, температура, концентрация на разтворени соли (йонна сила на разтвора) и др.

Множество форми на ензими

Множеството форми на ензими могат да бъдат разделени на две категории:

Изоензими
Правилни форми за множествено число (вярно)

Изоензими- това са ензими, чийто синтез е кодиран от различни гени, имат различни първични структури и различни свойства, но катализират една и съща реакция. Видове изоензими:

Органични - ензими на гликолизата в черния дроб и мускулите.
Клетъчна - цитоплазмена и митохондриална малат дехидрогеназа (ензимите са различни, но катализират една и съща реакция).
Хибридни - ензими с кватернерна структура, се образуват в резултат на нековалентно свързване на отделни субединици (лактатдехидрогеназа - 4 субединици от 2 вида).
Мутантни – образуват се в резултат на единична мутация на ген.
Алоензими – кодирани от различни алели на един и същи ген.

Правилни форми за множествено число(true) са ензими, чийто синтез е кодиран от един и същи алел на един и същ ген, те имат същата първична структура и свойства, но след синтез върху рибозомите претърпяват модификация и стават различни, въпреки че катализират една и съща реакция.

Изоензимите са различни на генетично ниво и се различават от първичната последователност, а истинските множествени форми стават различни на пост-транслационно ниво.

медицинско значение

Връзката между ензимите и наследствени заболяванияметаболизмът е установен за първи път А. Гарродомпрез 1910-те години Гаррод нарича болестите, свързани с ензимни дефекти, "вродени грешки на метаболизма".

Ако настъпи мутация в гена, кодиращ определен ензим, аминокиселинната последователност на ензима може да се промени. В същото време, в резултат на повечето мутации, неговата каталитична активност намалява или напълно изчезва. Ако един организъм получи два от тези мутантни гени (по един от всеки родител), химическата реакция, катализирана от този ензим, спира да протича в тялото. Например, появата на албиноси се свързва с прекратяването на производството на ензима тирозиназа, който е отговорен за един от етапите в синтеза на тъмния пигмент меланин. Фенилкетонурия се свързва с намалена или липсваща активност на ензима фенилаланин-4-хидроксилаза в черния дроб.

Стотици известни наследствени заболяваниясвързани с ензимни дефекти. Разработени са методи за лечение и профилактика на много от тези заболявания.

Практическа употреба

Ензимите се използват широко в национална икономика- храна, текстилна индустрия, по фармакология и медицина. Повечето лекарства влияят върху хода на ензимните процеси в организма, като стартират или спират определени реакции.

Обхватът на използването на ензимите в научните изследвания и в медицината е още по-широк.

Бележки

Литература

Вижте какво представляват "ензимите" в други речници:

ЕНЗИМИ- (син. ензими; фр. диастаза), биол. агенти, които катализират повечето хим. реакции, които са в основата на жизнената дейност на клетката и организма. Редица характерни свойства са термолабилност, специфичност на действие, висока каталитична ефективност, ... ... Голям медицинска енциклопедия

- (от лат. fermentum ферментация, закваска), ензими, биокатализатори, специфични. протеини, присъстващи във всички живи клетки и играещи ролята на биол. катализатори. Чрез тях се реализира ген. информация и всички процеси на обмен се извършват ... ... Биологичен енциклопедичен речник

- (лат. Fermentum квас, от fervere да бъде горещ). Органични вещества, които ферментират други органични тела, без самите те да се разлагат. Речник чужди думивключени в руския език. Чудинов A.N., 1910. ЕНЗИМИ ... ... Речник на чуждите думи на руския език

- (от лат. fermentum закваска) (ензими) биологични катализатори, присъстващи във всички живи клетки. Извършват трансформацията на веществата в тялото, като по този начин насочват и регулират неговия метаболизъм. Химическата природа на протеините. Ензими ..... Голям енциклопедичен речник

- (от латински fermentum закваска), биологични катализатори, присъстващи във всички живи клетки. Извършват трансформации (метаболизъм) на вещества в тялото. Химическата природа на протеините. Участва в множество биохимични реакции в клетката ... ... Съвременна енциклопедия

Съществува., брой синоними: 2 биокатализатори (1) ензими (2) Речник на синонимите на ASIS. В.Н. Тришин. 2013 ... Речник на синонимите

Ензими. Вижте ензими. (

Въведение

1. Ензими

1.1 Терминът "ензими", биологична роляензими

1.2 Структурни особености на прости и сложни ензими. Предимства пред химическите катализатори

1.3 Методи за изолиране на ензими

1.4 Класификация на номенклатурата на ензимите според вида на катализираната реакция

1.5 Обхват

2. Биокатализа

2.1 Как работят ензимите

2.2 Фактори, влияещи върху реакциите на ферментация

3. Характеристики на биомиметиката

Заключение

Списък на използваните източници

ензимна каталитична реакция

Въведение

Избрах темата „Ензими. Биокатализа. Възможности на биомиметиката”, защото наскоро като лекарствазапочнаха да използват широко лекарства, които имат насочен ефект върху ензимните процеси на тялото. Както знаете, в нашето тяло има много ензими, които допринасят за осъществяването на метаболитни процеси (дишане, храносмилане, мускулна контракция, фотосинтеза), които определят самия процес на живот. Поради това лекарствата са широко използвани при лечението на заболявания, придружени от гнойно-некротични процеси, тромбоза и тромбоемболия и храносмилателни разстройства. Ензимните препарати започват да намират приложение и при лечението на онкологични заболявания.

ензимите играят важна роляи при извършване на много технологични процеси. Ензими Високо качествопозволяват технологията да бъде подобрена, разходите да бъдат намалени и дори да бъдат получени нови продукти.

В момента ензимите се използват в повече от 25 индустрии: хранително-вкусова промишленост, фармацевтична, целулозно-хартиена, лека промишленост, както и в селското стопанство.

Целта на моето резюме е: подробно проучване на понятията ензим и ензимна катализа (биокатализа).

В тази връзка ми стана интересно да науча историята на появата на първите ензими, структурни характеристики, техните свойства, класификация, принцип на действие, методи за изолиране на ензими.

1. Ензими

1.1 Терминът "ензими", биологичната роля на ензимите

През цялата си история на съществуване човекът е използвал ензими, често без да го има предвид.

Срок ензимпредложен през 17-ти век от химика Ван Хелмонт при обсъждането на механизмите на храносмилането. В кон. XVIII – ран. 19 век вече беше известно, че месото се усвоява от стомашния сок, а нишестето се превръща в захар под действието на слюнката. Механизмът на тези явления обаче беше неизвестен. През 19 век Луи Пастьор, изучавайки превръщането на въглехидратите в етанолпод действието на дрожди, стигна до извода, че този процес (ферментация) се катализира от определен жизнена силанамерени в клетките на дрождите. Срок ензим(от гръцки ἐν- - в- и ζύμη - мая, закваска) е предложен през 1876г.

Първият кристален ензим (уреаза) е изолиран от американския биохимик Д. Съмнър през 1926 г.

И така, какво представляват ензимите? Ензими (от лат. fermentum - ферментация, закваска) или ензими - органична материяпротеинова природа, които се синтезират в клетките и многократно ускоряват протичащите в тях реакции, без да претърпяват химични трансформации.

Към днешна дата са известни над 3000 ензима. Всички те имат редица специфични свойства, които ги отличават от неорганичните катализатори. Само в човешкото тяло всяка секунда протичат хиляди ензимни реакции. Ензимите играят важна роля във всички жизнени процеси, като насочват и регулират метаболизма на организма.

Трябва също да се отбележи, че всички Жива природасъществува единствено чрез биокатализа. Нищо чудно, че великият руски физиолог, Нобелов лауреатИ.П. Павлов нарича ензимите носители на живота.

1.2 Структурни особености на прости и сложни ензими. Предимства пред химическите катализатори

По структура ензимите могат да бъдат еднокомпонентни прости протеини и двукомпонентни сложни протеини. Във втория случай не само протеиновият компонент, апоензимът (апоензим ), но също така и допълнителна група от непротеинова природа - коензим (коензим) . Последните вещества, за разлика от протеинов компонентензим (апоензим), имат относително малко молекулно тегло и като правило са термостабилни.

Химическата природа на най-важните коензими е изяснена през 30-те години на нашия век благодарение на трудовете на О. Варбург, Р. Кун, П. Карера и др.Оказва се, че ролята на коензимите в двукомпонентните ензими се играе от повечето витамини (Е, К, Q, В1, В2, В6, В12, С, Н и др.) или съединения, изградени с участието на витамини, поради което трябва да се приемат с храната. Много ензими с голямо молекулно тегло проявяват каталитична активност само в присъствието на специфични вещества с ниско молекулно тегло, наречени коензими (или кофактори).

Характерна особеност на двукомпонентните ензими е, че нито протеиновата част, нито допълнителната група поотделно имат забележима каталитична активност. Само техният комплекс проявява ензимни свойства. В същото време протеинът рязко повишава каталитичната активност на допълнителната група, която му е присъща в свободно състояние в много малка степен; допълнителната група стабилизира протеиновата част и я прави по-малко уязвима към денатуриращи агенти.

Еднокомпонентните ензими са прости протеини.Еднокомпонентните ензими нямат допълнителна група, която може да влезе в пряк контакт със съединението, което се превръща. Тази функция се изпълнява от част от протеиновата молекула, наречена каталитичен център. Предполага се, че каталитичният център на еднокомпонентния ензим е уникална комбинация от няколко аминокиселинни остатъка, разположени в определена част от протеиновата молекула. Аминокиселинните остатъци, които образуват каталитичния център на еднокомпонентен ензим, са разположени в различни точки в една полипептидна верига. Следователно каталитичният център възниква в момента, когато протеиновата молекула придобие присъщата си третична структура. Следователно промяната в третичната структура на ензима под въздействието на определени фактори може да доведе до деформация на каталитичния център и промяна в ензимната активност.

В допълнение към каталитичния център, образуван от комбинация от аминокиселинни радикали или добавяне на коензим, в ензимите се разграничават още два центъра: субстратен и алостеричен. Под субстратния център се разбира частта от ензимната молекула, отговорна за добавянето на вещество (субстрат), подложено на ензимна трансформация. Често това място се нарича "зона на закрепване" на ензима, където, като кораб на котва, става субстратът. Концепцията за каталитичен и субстратен център не трябва да се приема като абсолютна. В реалните ензими мястото на субстрата може да съвпада с (или да се припокрива) с каталитичното място. Освен това, каталитичният център може да бъде окончателно образуван по време на прикрепването на субстрата. Ето защо те често говорят за активния център на ензима, който е комбинация от първия и втория.

Алостеричният център е част от ензимната молекула, в резултат на прикрепването към която определено нискомолекулно (а понякога и високомолекулно) вещество променя третичната структура на протеиновата молекула. В резултат на това конфигурацията на активния център се променя, придружено от повишаване или намаляване на каталитичната активност на ензима.

Ензимите като биологични катализатори имат редица характеристики, които ги различават от неорганичните катализатори:

Ензимните реакции протичат при физиологично нормални за живия организъм условия и не изискват сурови условия - повишена температура, висока киселинност на средата, прекомерно налягане;

Ензимите като катализатори са строго специфични, те катализират само определени биохимични реакции, действайки само върху определен субстрат;

ензимните реакции в живите организми протичат последователно, по такъв начин, че субстратът за всеки следващ ензим е крайният продукт, който го предхожда ензимна реакция;

Скоростта на ензимните реакции е висока, но зависи от определени фактори. Ускорете реакцията с 10 8 -10 20 пъти. Ензимните реакции протичат със 100% добив и не дават странични продукти. Catal се използва за изразяване на каталитична активност съгласно препоръките на Международния биохимичен съюз. Catal (cat) е каталитична активност, способна да извърши реакция със скорост от 1 mol за секунда;

Всички ензими са протеини. Молекулното тегло на ензимите варира в широки граници от 12*103 до 10*106 Da.

1.3 Методи за изолиране на ензими

Процесът на изолиране на протеин започва с прехвърлянето на тъканни протеини в разтвор. За целта тъканта (материалът), от който се получава ензимът, се смила внимателно в хомогенизатор в присъствието на буферен разтвор. За по-добро разрушаване на клетките към материала се добавя кварцов пясък, ако материалът е смлян в хаван. В резултат на това се получава каша - хомогенат. Ако не е извършено предварително фракциониране на клетъчни органели, хомогенатът съдържа фрагменти от клетки, ядра, хлоропласти и други клетъчни органели, разтворими пигменти и протеини.

При изолиране на ензими от тъканите на живи организми, включително растения, е необходимо да се спазват условия, които не причиняват денатурация на протеини. Цялата работа се извършва при ниска температура (4 0 C) и при стойности на pH на буферния разтвор, които са оптимални за този ензим.

След прехвърлянето на ензимите от тъканта в разтворено състояние, хомогенатът се подлага на центрофугиране за отделяне на неразтворимата част от материала, след което се изолират следните ензими в отделни фракции на екстракта-центрофугата.

Тъй като всички ензими са протеини, за получаване на пречистени ензимни препарати се използват същите методи за изолиране, както при работа с протеини.

Методи за избор:

утаяване на протеин от органични разтворители;

изсоляване;

метод на електрофореза;

метод на йонообменна хроматография;

Методът на центрофугиране

метод на гел филтрация;

метод на афинитетна хроматография или метод на афинитетна хроматография;

селективна денатурация.

1.4 Класификация и номенклатура на ензимите според вида на катализираната реакция

Класификацията и номенклатурата на ензимите се основава на типа реакция, която катализират, тъй като катализираната реакция е специфичната характеристика, по която един ензим се различава от друг.

През 1961 г. специална комисия на Международния биохимичен съюз предлага систематична номенклатура на ензимите. Ензимите са класифицирани в 6 групи или класа според общия тип реакция, която катализират: оксидоредуктази, трансферази, хидролази, лиази, изомерази, лигази.

След това на всеки ензим се дава систематично име, което точно описва реакцията, която катализира. Въпреки това, тъй като много от тези систематични имена се оказаха много дълги и сложни, на всеки ензим беше присвоено тривиално, работно име, предназначено за ежедневна употреба. В повечето случаи се състои от името на веществото, върху което действа ензимът, указание за вида на катализираната реакция и окончанието -аза.

Международната ензимна комисия е разработила система за присвояване на кодови номера (шифри) на отделни ензими. Кодът на всеки ензим съдържа четири числа, разделени с точки. Съставен е по следния принцип:

А. Първото число показва към кой клас принадлежи ензимът.

B. Второто число, присвоено на ензим чрез класификация, обозначава подкласа. За оксидоредуктазите той показва естеството на групата в донорната молекула, която претърпява окисление (1- означава алкохолна група -CH-OH; 2-алдехидна или кетонна група и т.н.); за трансферазите, естеството на транспортираната група; в хидролазите, вида на хидролизируемата връзка; в лиазите, видът на връзката, която се разкъсва; за изомеразите, типът катализирана реакция на изомеризация; за лигазите, видът на новообразуваната връзка.

Б. Третото число показва подкласа. За оксидоредуктазите той показва за всяка група донори вида на участващия акцептор (1 означава коензима NAD + или NASP +; 2- цитохром; 3- молекулярен кислород и т.н.); при трансферазите третото число обозначава вида на транспортираната група; в хидролазите, това число определя вида на хидролизируемата връзка, докато в лиазите, вида на групата, която трябва да се отцепи; за изомеразите, той определя естеството на трансформацията на субстрата, а за лигазите, той определя естеството на образуващото се съединение.

D. Четвъртото число показва серийния номер на ензимите в този подклас.

Класификацията на шифрите има много важно предимство - елиминира необходимостта от промяна на номерата на всички следващи ензими при включването на новооткрити ензими в списъка. Новият ензим може да бъде поставен в края на съответния подклас, без да се нарушава останалата част от номерацията.

Ензимите се използват широко в такива индустрии като печене, пивоварство, винопроизводство, производство на чай, кожа и кожи, производство на сирене, натурални сокове, кафе, готвене (за преработка на месо) и др. AT последните годиниензимите започнаха да се използват във фината химическа промишленост за извършване на такива реакции органична химия, като окисление, редукция, дезаминиране, декарбоксилиране, дехидратация, кондензация, както и за разделяне и изолиране на изомери на L-серия аминокиселини (по време на химичния синтез се образуват рацемични смеси от L- и D-изомери), които са използвани в индустрията, селското стопанство и медицината. Овладяването на фините механизми на действие на ензимите несъмнено ще предостави неограничени възможности за получаване на полезни вещества в големи количества и с висока скорост в лабораторни условия с почти 100% добив.

Ензимите се използват в производството на перилни препарати и хартия, както и в технологични процесиза производството на кожа и текстил, фармацевтичната промишленост (фестал, мезимфорт). Сега стана възможно използването им в храната на животните.

Ензимите, използвани в хранително-вкусовата промишленост, имат широк спектър от приложения, включително функциите на синтез и разлагане (разграждане). При избора на ензим за конкретен хранителен процес трябва да се обърне внимание на неговия източник и биохимични характеристики, което е важно за сертифицирането.

Подобно на други хранителни добавки, употребата на ензими в храните се регулира от закона.

2. Биокатализа

Биокатализа (ензимна катализа), ускоряване химична реакцияпод въздействието на ензими. В основата на жизнената дейност са многобройни химични реакции на разделяне на хранителни вещества, синтез, необходими на тялото химични съединенияи трансформиране на тяхната енергия в енергия на физиологични процеси (работа на мускулите, бъбреците, нервната дейност и др.). Всички тези реакции не биха могли да протичат с необходимата за живите организми скорост, ако механизмите за тяхното ускоряване с помощта на биокатализа не са възникнали в хода на еволюцията.

2.1 Как работят ензимите

Вещество, което претърпява трансформация в присъствието на ензим, се нарича субстрат. Субстратът се присъединява към ензима, което ускорява разкъсването на едни химични връзки в неговата молекула и създаването на други; полученият продукт се отделя от ензима.

Ензимите не подлежат на износване по време на реакцията. Те се освобождават при завършване на реакцията и веднага са готови да започнат следващата реакция. Теоретично това може да продължи безкрайно, поне докато изчерпят целия субстрат. На практика, поради тяхната чувствителност и органичен състав, продължителността на живота на ензимите е ограничена.

Според образния израз, използван в биохимичната литература, ензимът се доближава до субстрата като „ключ към ключалка“. Това правило е формулирано от E. Fischer през 1894 г. въз основа на факта, че специфичността на действието на ензима се определя от стриктното съответствие между геометричната структура на субстрата и активния център на ензима. Ензимът се свързва със субстрата, за да образува краткотраен комплекс ензим-субстрат (образуване на междинен комплекс). Въпреки това, въпреки че този модел обяснява високата специфичност на ензимите, той не обяснява феномена на стабилизиране на преходното състояние, който се наблюдава на практика. През 50-те години този статичен възглед е заменен от хипотезата на Д. Кошланд за индуцираното съответствие на субстрата и ензима. Същността му се свежда до факта, че пространственото съответствие между структурата на субстрата и активния център на ензима се създава в момента на тяхното взаимодействие помежду си, което може да се изрази с формулата „ръкавица-ръка“. Ензимите обикновено не са твърди, а гъвкави молекули. Активното място на ензима може да промени конформацията след свързване със субстрата. Страничните групи на аминокиселините на активния център заемат позиция, която позволява на ензима да изпълнява своята каталитична функция. В някои случаи молекулата на субстрата също променя конформацията след свързване с активното място. За разлика от модела ключ-заключване, моделът на индуцираното прилягане обяснява не само спецификата на ензимите, но и стабилизирането на преходното състояние.

Но в процеса на нарастващо развитие на науката, хипотезата на Кошланд постепенно се заменя с хипотезата за топохимично съответствие. Запазвайки основните положения на хипотезата за взаимно индуцирана настройка на субстрата и ензима, той обръща внимание на факта, че спецификата на действието на ензимите се обяснява предимно с разпознаването на тази част от субстрата, която не се променя по време на катализа. . Между тази част на субстрата и субстратния център на ензима възникват множество точкови хидрофобни взаимодействия и водородни връзки.

2.2 Фактори, влияещи върху ензимните реакции

Активността на ензимите и следователно скоростта на реакциите на ензимната катализа се влияе от различни фактори:

· Концентрация и достъпност на субстрата. При постоянно количество ензим скоростта нараства с увеличаване на концентрацията на субстрата. Тази реакция се подчинява на закона за масовото действие и се разглежда в светлината на теорията на Михаелис-Ментон.

· Ензимна концентрация. Концентрацията на ензими винаги е относително ниска. Скоростта на всеки ензимен процес силно зависи от концентрацията на ензима. За повечето хранителни приложенияскоростта на реакциите е пропорционална на концентрацията на ензимите. Изключение е, когато реакциите са настроени към много ниски нива на субстрата.

· Реакционна температура. До определена температурна стойност (средно до 50 ° C) каталитичната активност се увеличава и за всеки 10 ° C скоростта на превръщане на субстрата се увеличава около 2 пъти. Като цяло, за ензими от животински произход тя е между 40 и 50°C, а за растителни – между 50 и 60°C. Най-оптималната температура е 37 o C, при която процесите в живия организъм протичат бързо, спестявайки голямо количество енергия. Има обаче ензими с по-висок температурен оптимум, например папаинът има оптимум при 80°C. В същото време каталазата има оптимална температура на действие между 0 и -10°C.

· рН на реакцията. Всеки ензим има определен диапазон от стойности на pH, при които ензимът проявява максимална активност. Най-добрите условия за тяхното функциониране обаче са близки до неутралните стойности на pH. В рязко кисела или рязко алкална среда само някои ензими работят добре. Влиянието на pH на средата върху действието на ензимите се основава на факта, че има промяна в заряда на различни протеинови групи в активния център на ензима, което води до значителна промяна в конформацията на полипептидната верига. .

· Продължителност на процеса. За реакция на ензимна катализа от първи ред скоростта на реакцията намалява с времето, тъй като наличността на субстрата намалява. Такива реакции на ензимна катализа отнемат доста дълго време, за да завършат.

· Наличие на инхибитори или активатори . Химически веществав състояние да осигури вреден ефектвърху реакцията на ферментация се наричат "инхибитори". Като такива вещества могат да действат метали (мед, желязо, калций) или съединения от субстрати. Някои вещества могат да активират или стабилизират ензимите. Наличието на определени йони в реакционната среда може да активира образуването на активния субстрат на ензимния комплекс и в този случай скоростта на ензимната реакция ще се увеличи. Такива вещества се наричат активатори.

3. Характеристики на биомиметиката

Знанието, получено от хората от природата, се използва в съвременния свят навсякъде, от строителството до медицината. Днес това знание вече е съставило нова област на науката: биомиметика. Този термин е въведен за първи път от американския натуралист Джанин Бениус.

Биомиметиката е област от химията, която моделира процесите, протичащи в дивата природа. Откритията в областта на биомиметичните системи подготвят революция в областта на синтеза на нови материали. Разграничаване:

биологични, изучаващи процесите, протичащи в биологичните системи;

· теоретични, изграждане на математически модели на тези процеси;

· технически, прилагане на модели на теоретична биомиметика за решаване на инженерни проблеми.

Институтът по проблеми на химическата физика на Руската академия на науките в Черноголовка вече е открил биомиметични подходи за ензимна азотна фиксация, анаеробно окисление на алкани (метан до метанол) и фотоокисление на вода за производство на кислород (това правят растенията по време на фотосинтеза ).

Продуктът боя Lotosan, произведен в Германия, е много устойчив на замърсяване. Идеята е взета от лотосови цветя, които растат в блатисти райони и въпреки това запазват своята белота. Оказа се, че въпросът е в микроскопичните шипове, покриващи повърхността на цветето. Те предотвратяват задържането на частици по листенцата и позволяват на дъждовната вода лесно да ги отмие. В момента разработчиците се борят да създадат леки, еластични и здрави (5 пъти по-здрави от стоманата) уеб-базирани материали. Идеологията на биомиметиката твърдо зае мястото си в различни дисциплини - инженерство, химични технологии, нанотехнологии и много други. Учените ще се опитат да намерят химически аналози на ензими и да създадат нови промишлени процеси на тяхна основа. И този процес само ще набира скорост с времето.

Заключение

В тази статия един от биологичните активни веществаа именно ензими. Ензимите са биологични катализатори от протеинова природа, които ускоряват химичните реакции във и извън живите организми. Ензимите имат уникални свойства, които ги отличават от конвенционалните органични катализатори. Това е преди всичко необичайно висока каталитична активност. други най-важното свойствоензимите е селективността на тяхното действие.

Важно свойство на ензимите, което трябва да се вземе предвид при практическото им използване, е стабилността, т.е. способността им да поддържат каталитична активност.

Поради високата специфичност на ензимите, в тялото не цари хаос: всеки ензим изпълнява строго възложените му функции, без да засяга хода на много десетки и стотици други реакции, протичащи в неговата среда. Ролята на ензимите в живота на организмите е голяма.

Бъдещето на ензимите е много интересно. Технологията за откриване и производство на нови ензими напредва с бързи темпове. Преди да се развие използването и производството на ензими през по-голямата частчрез проба и грешка. Тъй като детайлите, които влияят върху химията и действието на ензимите, са били слабо известни, в препаратите са използвани смеси от най-универсалните ензими. Благодарение на нови изследвания, по-специфични ензими могат да бъдат използвани в производството на предлагани на пазара продукти.

Днес развиващите се технологии всеки ден разкриват все повече и повече нови чудеса на сътворяването на живота, а „биомиметиката“ като наука избира за примери отлични системи в организмите на живите същества, създавайки изобретения по техен образ и подобие в полза и полза на хората. Учените ще се опитат да намерят химически аналози на ензими и да създадат нови промишлени процеси на тяхна основа.

Библиография

1. http://www.krugosvet.ru/articles/03/1000310/1000310a1.htm

2. Габриелян О.С., Маскаев Ф.Н., Пономарев С.Ю., Теренин В.И. Учебник по химия 10 клас. - М., 2005.

3. Нечаев А.П., Кочеткова А.А., Зайцев А.Н. Хранителни добавки - М., 2001.

4. Биохимия на растителни материали / Ed. Щербакова В.Г. М., 1999.

5. http://www.gazeta.ru/science/2007/10/15_a_2241957.shtml?incut2

6. http://www.cleandex.ru/articles/2008/07/07/biomimetic-1

Приложение 1

маса 1

Ензимни класове	катализирана реакция	Примери за ензими или техните групи (дадени са тривиални имена)
Оксидоредуктаза	Прехвърляне на водородни атоми или електрони от едно вещество в друго	Дехидрогеназа, оксидаза
Трансферази	Пренасяне на определена група атоми - метилова, ацилова, фосфатна или аминогрупа - от едно вещество в друго	трансаминаза, киназа
Хидролази	Реакции на хидролиза	Липаза, амилаза, пептидаза
Лиаза	Нехидролитично добавяне към субстрат	Декарбоксилаза, фумараза, алдолаза
Изомерази	вътрешномолекулно пренареждане	Изомераза, мутаза
Лигази	Свързването на две молекули в резултат на образуването на нови C-C връзки, C-N, C-O или C-S, свързани с разграждането на АТФ	Синтетаза

Приложение 2

Някои примери за употребата на ензими в промишлеността

таблица 2

Ензим		Индустрия	Използване
Амилаза (разгражда нишестето)		пивоварна	Захаризиране на нишестето, съдържащо се в малца
		текстил	Отстраняване на нишестето, нанесено върху конците по време на оразмеряването
		пекарна	нишесте глюкоза. Клетките на дрождите, ферментирайки глюкоза, образуват въглероден диоксид, чиито мехурчета разхлабват тестото и придават на хляба пореста структура. Хлябът покафенява по-добре и остава застоял по-дълго
Протеази (разделяне	папаин	пивоварна	Етапи на процеса на варене, които регулират качеството на пяната
		месо	Омекотяване на месото. Този ензим е доста устойчив на повишаване на температурата и продължава да действа известно време, когато месото се нагрява. След това, разбира се, се дезактивира
		фармацевтични	Добавки за паста за зъби за отстраняване на плака
	фицин	снимка	Отмиване на желатина от използвания филм, за да се извлече среброто в него
	пепсин	храна	Производство на "готови" зърнени култури
	пепсин	фармацевтични	Помощ за храносмилането (в допълнение към нормалното действие на пепсин в стомаха)
	трипсин	храна	Производство на продукти за бебешка храна
	ренин	производство на сирене	Коагулация на мляко (получаване на съсирек от казеин)
	истински протеази	Пералня	Перилни препарати с ензимни добавки
		Кожа	Разделяне на космите – метод, при който не се уврежда нито косата, нито кожата
		текстил	Извличане на вълна от остатъци от овчи кожи

Съдържание

Въведение ………………………………………………………………………….2

Главна част.

Глава 1. Какво представляват ензимите?

1.1. Ензими – биологични катализатори…….…………………….2-3
1.2. Видове ензими…………………………………………………………..…3
1.3. Структурата на ензимите…………………………………………………..…3
1.4. Специфика на ензимите и условията на тяхната активност…………….… 4

Глава 2. Значение на ензимите в живите организми.

2.1. Ролята на ензимите в организма ……………………………………......4-5

2.2. ..........................................5

Глава 3. Изследователска работа.

3.1. Химически резултати от изследването ………………………………………………………………………………………………………………………… ………………………………………………………………………..5-6

3.2. Ензимен механизъм………….………………………………6
3.3. Изследователска анкета……………………………………………..6-7
Глава 4. Заключение.

4.1. Получаване на ензими…………………………………………………. 7-9
4.2 Болести и ензими.…………………………..……………………9-10
4.3. Медицинско значение на ензимите…………….……………….……10
4.4. Използването на ензими……………………………………………………………………10-12

Библиографски списък . ……………………………………………………………………… 12

Приложения …………………………………………………………………13-16

Въведение.

Уместност: Известно е, че ензимите играят важна роля в регулирането на химичните трансформации на метаболизма. Ензимите се намират във всички живи същества, от най-примитивните микроорганизми. Получени са около 600 ензима. Ензимите са в състояние да контролират най-сложните процеси на разрушаване и създаване на нови вещества в организма. Понастоящем знанията за работата на ензимите са поставени в услуга на човек в медицината, промишлеността, селското стопанство и други области на живота.

Цел на проекта: Проведете изследване за откриване на ензими в живи организми, помислете за тяхното значение.

Какво представляват ензимите?

Ензими - Това са биологични катализатори с протеинова природа, които ускоряват химичните реакции в живите организми и извън тях.

Ензимите присъстват във всички живи клетки и допринасят за превръщането на едни вещества (субстрати) в други (продукти). Ензимите действат като катализатори в почти всички биохимични реакции, протичащи в живите организми. До 2013 г. са описани над 5000 различни ензими. Те играят важна роля във всички жизнени процеси, като насочват и регулират метаболизма на организма.

Както всички катализатори, ензимите ускоряват както правата, така и обратната реакция, като намаляват енергията на активиране на процеса. В този случай химичното равновесие не се измества нито по права линия, нито навътре обратна страна. Всяка ензимна молекула е способна да извършва от няколко хиляди до няколко милиона "операции" в секунда.

Например, една молекула от ензима ренин, съдържаща се в лигавицата на стомаха на теле, подсирва около 106 молекули млечен казеиноген за 10 минути при температура 37 °° С.

В същото време ефективността на ензимите е много по-висока от ефективността на непротеиновите катализатори - ензимите ускоряват реакцията милиони и милиарди пъти, непротеиновите катализатори - стотици и хиляди пъти.

Видове ензими

Всички ензими се разделят на три основни групи:амилаза , липаза ипротеаза .

Ензимамилаза необходими за преработката на въглехидратите. Под въздействието на амилазата въглехидратите се разрушават и лесно се абсорбират в кръвта. Амилазата присъства както в слюнката, така и в червата. Амилазата също варира. Всеки вид захар има свой собствен вид на този ензим.

Липаза - Това са ензими, които присъстват в стомашния сок и се произвеждат от панкреаса. Липазата е от съществено значение за усвояването на мазнините от тялото.

Протеаза - Това е група от ензими, които присъстват в стомашния сок и също се произвеждат от панкреаса. В допълнение, протеазата присъства и в червата. Протеазата е от съществено значение за разграждането на протеините.

Структура на ензимите

Активността на ензимите се определя от тяхната триизмерна структура.

Ензимна специфичност

Ензимите обикновено показват висока специфичност за техните субстрати (субстратна специфичност). Това се постига чрез частична комплементарност на формата, разпределението на заряда и хидрофобните участъци върху молекулата на субстрата и на мястото на свързване на субстрата върху ензима. Ензимите обикновено показват високи нива на стереоспецифичност (образуват само един от възможните стереоизомери като продукт или използват само един стереоизомер като субстрат), региоселективност (образуват или разрушават химична връзка само в една от възможните позиции на субстрата) и хемоселективност (катализират само една химична реакция).от няколко възможни условия за тези състояния). Въпреки общото високо ниво на специфичност, степента на субстратна и реакционна специфичност на ензимите може да бъде различна. Например ендопептидазата трипсин разкъсва пептидната връзка само след аргинин или лизин, ако не са последвани от пролин, а пепсинът е много по-малко специфичен и може да разруши пептидната връзка след много аминокиселини.

Влияние на условията на околната среда върху ензимната активност

Ролята на ензимите в организма

Местоположение на ензимите в тялото

В клетката част от ензимите се намират в цитоплазмата, но най-вече ензимите са свързани с определени клетъчни структури, където проявяват своето действие. В ядрото например има ензими, отговорни за репликацията - синтеза на ДНК (ДНК полимераза), за нейната транскрипция - образуването на РНК (РНК полимераза). В митохондриите има ензими, отговорни за натрупването на енергия, в лизозомите - повечето от хидролитичните ензими, участващи в разграждането на нуклеинови киселини и протеини.

Химични резултати от изследването

Проведохме експеримент за изследване на механизма на действие на ензимите на примера на варено и сурово пилешко филе.

В резултат на добавяне на проби от животински продукти в епруветки с водороден пероксид се наблюдава резултатът от каталитичната функция на протеините. Каталитичната функция на протеините играе изключително важна роля за нашето тяло. Всички биологични катализатори - ензими - вещества с протеинова природа. Тяхната функция е да ускоряват протичащите в клетката химични реакции десетки и стотици хиляди пъти.

1. Ензимната активност се проявява в епруветка с живи тъкани и не се проявява в епруветка с мъртви тъкани, тъй като в резултат на денатурация на протеин структурата на ензимната молекула се нарушава, нейната активност намалява, след което спира.

2. Смилането на тъканите засяга активността на ензима поради увеличаването на контактната площ, като по този начин скоростта на реакцията се увеличава.

3. Каталаза – ензим, открит в почти всички клетки, унищожава водородния пероксид с невероятна скорост (повече от 5 милиона молекули в минута).

2 з 2 О 2 = 2 з 2 О + О 2

Важна разлика между ензимите и неорганичните катализатори е, че реакциите, включващи неорганични катализатори, протичат по правило при високи налягания, а ензимите работят при нормално налягане. Най-важната разлика е, че скоростите на реакциите, катализирани от ензими, са многократно по-високи.

При биологично окислениев клетките на растенията и животните токсичното вещество е водородният пероксид, който под действието на каталазни или пероксидни ензими се разгражда до вода и кислород.

Механизмът на ензимите

Ензимът, когато се комбинира със субстрат, образува ензимно-субстратен комплекс. В такъв комплекс шансовете за реакция се увеличават значително. След завършване на реакцията ензимът (субстратен комплекс) се разлага на продукти и ензима. Резултатите от изследването показват, че молекулите на повечето ензими са многократно по-големи от молекулите на онези субстрати, които атакуват този ензим, и че само малка част от ензимната молекула (от 3 до 12 аминокиселинни остатъка) е в контакт с субстрата. Тази част се нарича активно място на ензима. Ролята на останалите аминокиселинни остатъци е да осигурят правилната кълбовидна форма на ензимната молекула, за да може активният център да работи най-активно.

Проучвателно проучване

Проведохме анкета сред ученици от МАОУ СОУ № 55 „Лингвист“ по следните въпроси:

Какво представляват ензимите?

Каква е тяхната роля в организма?

Какво влияе върху активността на ензимите?

Какво е химическа природаензими?

Чии трудове полагат основите на ферментологията като самостоятелен клон на биологичната химия?

От 20 души само 3 са отговорили правилно на всички въпроси. Въпроси 4 и 5 се оказаха най-трудни за момчетата.

Ензимите са медиатори между тялото и околен свят, осигуряват адаптиране на тялото към променящите се условия (авторегулатори).

Ензимите участват в осъществяването на всички метаболитни процеси, в внедряването на генетична информация. Храносмилане и асимилация хранителни вещества, синтез и разграждане на протеини, нуклеинови киселини, мазнини, въглехидрати и други съединения в клетките и тъканите на всички организми - всички тези процеси са невъзможни без участието на ензими. Всяка проява на функциите на живия организъм - дишане, мускулна контракция, нервно-психическа дейност, възпроизводство и др. - се осигурява от действието на ензими. Индивидуалните характеристики на клетките, изпълняващи определени функции, до голяма степен се определят от уникален набор от ензими, чието производство е генетично програмирано. Липсата дори на един ензим или някакъв негов дефект може да доведе до сериозни негативни последици за организма.

Получаване на ензими

Ензимите обикновено се изолират от тъкани от животни, растения, клетки и културални течности микроорганизми, биологични течности (кръв, лимфа и т.н.). Използват се методи за получаване на някои труднодостъпни ензими. генното инженерство. Ензимите се извличат от изходните материали солеви разтвори. След това се разделят на фракции, обсаждат соли [обикновено (NH 4 ) 2 ТАКА 4 ] или, по-рядко, органични разтворители и пречистени чрез гел проникване и йонообменни методи.хроматография.В последните етапи на пречистване често се използват методи афинитетна хроматография. Мониторингът на хода на пречистване на ензимите и характеризирането на чистите препарати се извършва чрез измерване на каталитичния ензимна активност използване на специфични (обикновено даващи цветни реакции) субстрати. Единично количество ензим се приема като такова количество, което катализира превръщането на 1 микромол субстрат за 1 мин при стандартни условия. Брой ензимни единици на 1 mg протеинът се нарича специфичен дейност.

Получаването на ензими с помощта на микроорганизми е по-полезно, отколкото от растителни и животински източници. Микробните клетки произвеждат над 2000 ензима, които катализират биохимичните реакции, свързани с растежа, дишането и образуването на продукти. Много от тези ензими могат да бъдат изолирани и са активни независимо от клетката. За получаване на ензимни препарати се използват както микроскопични гъбички, така и бактерии и дрожди. Понякога приготвянето на технически ензимен препарат завършва с процеса на ферментация, но активността на ензимите в културалната течност бързо намалява. Поради това широко се практикува получаването на сухи технически ензимни препарати.

В света се произвеждат около 20 ензима в количество от 65 хил. тона (а има, както се очаква, 25 000 ензима). Например, индустриален начинпроизвеждат ензими като амилаза, глюкоамилаза, протеаза, инвертаза, пектиназа, каталаза, стрептокиназа, целулаза и други.

Амилазите и протеазите се използват в текстилната, хлебопекарната и кожарската промишленост. Пектолитични ензими могат да се използват за тъканна мацерация при обработката на растителни материали, например при производството на ленени влакна. Алкалните протеази, особено имобилизираните, се използват много ефективно в детергентите. В допълнение към протеолитичните ензими към състава на детергентите се добавят липаза, целулаза, оксидаза и амилаза за отстраняване на замърсители от нишестен произход. Използването на имобилизирана глюкозна изомераза за непрекъснато производство на глюкоза е най-големият процес от този вид в света.

Микробните ензими се използват активно в клинична диагностикапри определяне нивото на холестерола в кръвта и пикочна киселина. Предлага се ензимите да се използват за почистване на канализационни и водопроводни тръби и др. и т.н. Ензимите за медицински или аналитични цели трябва да бъдат високо пречистени.

В биологичните обекти ензимите обикновено се намират във фиксирано състояние на повърхността на различни клетъчни структури - най-често върху мембрани. Това поддържа ензимите активни. дълго време. В технологиите за дълго времеизползвани са препарати от свободни ензими; в това състояние периодът на тяхното използване е кратък - един производствен цикъл. За подобряване на стабилността на изолираните ензими се използва техниката на имобилизация, т.е. свързване на ензими върху повърхността на водонеразтворим носител, като органични полимери, стъкло, минерални соли, силикати и др. Имобилизираните ензими могат да се използват дълго време в биохимични реактори при условия на непрекъснат процес.

Имобилизирането и получаването на свързани ензимни препарати стана възможно благодарение на подробното изследване на структурата на много ензими. Разкрит е аминокиселинният състав на редица ензимни протеини, тяхната пространствена конфигурация, активни центрове, значението на различни функционални групи в проявата на каталитичната активност на ензима и др.

Примери за използване на имобилизирани ензими са изомеризацията на глюкозата до фруктоза, хидролизата на протеини, трансформацията на стероиди, хормони и др. Нова област на приложение на имобилизираните ензими е създаването на тяхна основа на фотографски материали без съдържание на сребро. Въз основа на действието на ензимите са изградени биолуминесцентни и ензимни имуноанализни методи, отличителен белегкоето е с висока чувствителност и абсолютна специфичност.

Болести, свързани с нарушено производство на ензими

Липсата или намаляването на активността на всеки ензим (често прекомерна активност) при хората води до развитие на заболявания (ензимопатии) или смърт на организма. По този начин, наследствено заболяване на децата - галактоземия (води до умствена изостаналост) - се развива в резултат на нарушение на синтеза на ензима, отговорен за превръщането на галактозата в лесно смилаема глюкоза. Причината за друго наследствено заболяване - фенилкетонурия, придружено от разстройство умствена дейност, е загубата от чернодробните клетки на способността да синтезират ензим, който катализира превръщането на аминокиселината фенилаланин в тирозин. Определянето на активността на много ензими в кръвта, урината, цереброспиналните, семенните и други телесни течности се използва за диагностициране на редица заболявания. С помощта на този анализ на кръвния серум е възможно да се открие ранна фазаинфаркт на миокарда, вирусен хепатит, панкреатит, нефрит и други заболявания.

медицинско значение

Понастоящем са известни стотици наследствени заболявания, свързани с ензимни дефекти. Разработени са методи за лечение и профилактика на много от тези заболявания.

Практическа употреба

Днес в различни сектори на икономикатаприлагане на ензимие авангардно постижение. Ензимите придобиха особено значение в хранително-вкусовата промишленост. В крайна сметка именно поради наличието на ензими в тестото то втасва и набъбва. Както знаете, подуването на тестото става под действието на въглероден диоксид CO 2 , който от своя страна се образува в резултат на разграждането под действието на ензимаамилаза, която вече се съдържа в брашното. Но този ензим не е достатъчен в брашното, обикновено се добавя. Друг ензимпротеази, който придава на тестото глутен, спомага за задържането на въглероден диоксид в тестото.

производство Алкохолни напиткисъщо не прави без участието на ензими. В този случай широко се използват ензими, които се намират в дрождите. Разнообразие от бири се получава именно чрез различни комбинации от комплексни съединения на ензими. Ензимите също участват в разтварянето на утайките в алкохолните напитки, например, за да не се появи утайка в бирата, към нея се добавят протеази (папаин, пепсин), които разтварят протеиновите съединения, които се утаяват.
Производството на ферментирали млечни продукти, като подварено мляко, се основава на химическото превръщане на лактозата (т.е. млечната захар) в млечна киселина. Кефирът се произвежда по подобен начин, но особеността на производството е, че се вземат не само млечнокисели бактерии, но и мая. В резултат на преработката на лактозата се образува не само млечна киселина, но и. При приемането на кефир възниква друга реакция, която е доста полезна за човешкото тяло - това е хидролизата на протеини, която след като човек консумира кефир, допринася за по-доброто му усвояване.
Производството на сирене също е свързано сензими. Млякото съдържа протеин - казеин, който в хода на химична реакция под действието напротеазисе променя и се утаява в резултат на реакцията.
Протеазишироко използвани за обработка на кожени суровини. Способността му да произвежда протеинова хидролиза (разграждане на протеин) се използва широко за премахване на упорити петна от шоколад, сосове, кръв и др.целулазен ензим- използва се в прахове за пране. Той е в състояние да премахне "пелетите" от повърхността на тъканите. Важна особеност на прането с прахове, съдържащи цели комплекси от ензими, е, че прането трябва да се извършва в топла, но не гореща вода, тъй като горещата вода е вредна за ензимите.
свързано със способността им да лекуват рани, да разтварят получените кръвни съсиреци. Понякога ензимите се въвеждат умишлено в тялото, за да ги активират, а понякога, поради прекомерната активност на ензимите, те могат да въведат вещества, които действат като инхибитори (вещества, които забавят хода на химичните реакции). Например, под действието на определени инхибитори, бактериите губят способността си да се размножават и да растат.
Използването на ензими в медицинатасъщо свързано с различни анализиопределение на болестите. В този случай ензимите играят ролята на вещества, които влизат в химично взаимодействие или насърчават химичните трансформации във физиологичните течности на тялото. В резултат на това се получават определени продукти от химични реакции, по които лабораториите разпознават наличието на определен патоген. Сред тези ензими и техните приложения най-известният е ензимътглюкозооксидаза,което ви позволява да определите наличието на захар в урината или кръвта на човек. Освен това, заедно с отбелязаното, има ензими, които са в състояние да определят наличието на алкохол в кръвта. Този ензим се наричаалкохол дехидрогеназа

Литература:

1. Тарханов И. Р., Ензимите във физиологията // Енциклопедичен речник на Брокхаус и Ефрон: В 86 тома (82 тома и 4 допълнителни). - Санкт Петербург, 1890-1907.
2. Ензими // Енциклопедичен речник на Брокхаус и Ефрон: В 86 тома (82 тома и 4 допълнителни).

3. Fersht E. Структура и механизъм на действие на ензимите. М., 1980.

4. Strayer L. Биохимия. М., 1984-1985. Т. 1. С. 104-131.О. 2. С. 23-94.

5. Murray R., Grenner D., Meyes P., Rodwell W. Човешка биохимия. Т. 1. М., 1993.

6. Ензими и нуклеинова киселина. - Санкт Петербург: Издателство на Санкт Петербург. ун-та, 1997 г.

7. Молекулярна динамика на ензимите. - М.: Издателство на Москва. ун-та, 2000г.

8. Кислухина О. В. Ензими в производството на храни и фуражи. - М .: DeLi print, 2002.

9. Fedorenko BN Ензими и мембрани: научна основа на взаимодействието. - М.: МГУПП, 2002.

10. Ензими на микроорганизми. - Казан: Юнипрес, 1998.
11. Николаев А.Я. Биологична химия. М .: "Висше училище", 1998, стр. 53-58, 70-73, 78, 81-83. 12. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологична химия. М.: "Медицина", 1990 г., стр. 92-93, 95-97, 105-108, 112-115, 126-128, 131-132.

13. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологична химия. М.: "Медицина", 2004 г., стр. 114-116, 118-120, 129-134, 139-143, 159-163, 165-168.

14. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Ръководство за лабораторни изследвания по биологична химия. М .: М. Медицина, 1983, работа 24 (с. 1), 25.

15. Учебник по химия 11 клас, Кузнецова N.E., Литвинова T.N., Lyovkin A.N. стр.132.

Приложения:

Приложение №1

Приложение №2

Приложение №3

Суровият опит пилешко филе. Гледане страхотно образованиемехурчета. Това е отделянето на кислород.

Приложение № 4

Опит с варено пилешко филе. Реакцията не върви.

Всеки жив организъм е перфектна система, в която буквално всяка минута, някакъв вид И тези процеси не са завършени без участието на ензими. И така, какво представляват ензимите? Каква е тяхната роля в живота на организма? От какво са направени? Какъв е механизмът на тяхното влияние? По-долу са отговорите на всички тези въпроси.

Какво представляват ензимите?

Ензимите или, както се наричат още, ензими, са протеинови комплекси. Това са катализаторите на химичните реакции. Всъщност ролята на ензимите е трудно да се надценява, тъй като нито един процес в живата клетка и целият организъм не може без тях.

Самият термин "ензим" е предложен през 17 век от Хелмонт. И въпреки че великите учени от онова време са разбрали, че месото се усвоява, когато е налице, и нишестето се разгражда до прости захари под въздействието на слюнката, никой не знае точно какво причинява тези процеси. Но още в началото на 19 век Кирхоф за първи път изолира ензима на слюнката - амилаза. Няколко години по-късно е описан стомашен пепсин. Оттогава науката ензимология започва да се развива активно.

Какво представляват ензимите? Свойства и механизъм на действие

Като начало си струва да се отбележи, че всички ензими са или протеини чиста формаили протеинови комплекси. Към днешна дата аминокиселинната последователност на повечето ензими в човешкото тяло е дешифрирана.

Основното свойство на ензимите е висока специфичност. Всеки ензим може да катализира само един тип реакция. Например, протеолитичните ензими могат да разцепват само връзки между аминокиселинни остатъци на протеинова молекула. Понякога един субстрат (обект на ензимно действие) може да бъде засегнат от няколко подобни по структура ензими наведнъж.

Но един ензим може да бъде специфичен не само по отношение на реакцията, но и по отношение на субстрата. Най-често срещаният е група , Това означава, че определен ензим може да повлияе само на определена група субстрати, които имат подобна структура.

Но понякога има така наречената абсолютна специфичност. Това означава, че ензимът може да се свърже с активното място само на един субстрат. Разбира се, такава специфика е рядкост в природата. Но например можем да си припомним ензима уреаза, който може само да катализира хидролизата на урея.

Сега разбрахме какво представляват ензимите. Но тези вещества могат да бъдат напълно различни. Следователно те са класифицирани.

Класификация на ензимите

Съвременната наука познава повече от две хиляди ензими, но това в никакъв случай не е точен брой. За удобство те са разделени на шест основни групи в зависимост от катализираната реакция.

Оксидоредуктазите са група ензими, които участват в редокс реакции. По правило те действат или като донори, или като акцептори на електрони и водородни йони. Тези ензими са много важни, тъй като участват в процесите на клетъчно и митохондриално дишане.
Трансферазите са ензими, които пренасят атомни групи от един субстрат към друг. Участват в междинния метаболизъм.
Лиази - такива ензими са способни да разцепват атомни групи от субстрата без хидролитична реакция. По правило в резултат на такъв процес се образува молекула вода или въглероден диоксид.
Хидролазите са ензими, които катализират хидролитичното разцепване на субстрат с помощта на
Изомерази – както подсказва името, тези ензими катализират прехода на дадено вещество от една изомерна форма в друга.
Лигазите са ензими, които катализират синтетични реакции.

Както можете да видите, ензимите са много важни вещества за тялото, без които жизнените процеси са просто невъзможни.

Дял: