БИОЛОГИЧНА ХИМИЯ

Методически материалза самообучение)

Петрозаводск

ТЕМА 1. СТРУКТУРА, КЛАСИФИКАЦИЯ

И БИОЛОГИЧНАТА РОЛЯ НА АМИНОКИСЕЛИНИТЕ

Упражнение:

1. Научете предложения теоретичен материал.

2. Запознайте се с тестовите варианти по темата.

(Тестът по тази тема се провежда на първия лабораторен урок в 6-ти семестър, през лятната сесия).

Аминокиселинен състав на протеините

Историческа справка.Първата аминокиселина, глицин, е изолирана през 1820 г. чрез метода на киселинна хидролиза на желатин; аминокиселинният състав на протеините е напълно дешифриран през 1938 г., когато е идентифицирана последната аминокиселина, треонин ( Има доказателства, че аспарагинът е първият, който е изолиран от аспержи през 1806 г.).

Функции на аминокиселините.Понастоящем са известни повече от 300 аминокиселини; те могат да изпълняват различни функции:

са част от всички протеини– има 20 от тях и такива аминокиселини се наричат ​​стандартни или протеиногенен;

· само включени редки или определени протеини(например хидроксипролин, 5-оксилизин са част от колагена; дезмозинът е част от еластина);

· са част от други съединения (например b-аланин е част от витамин B 3, който е необходим за синтеза на CoA-SH);

· са междинни метаболити на метаболитните процеси (например орнитин, цитрулин);

· необходими за синтеза на биологично активни съединения, например биогенни амини, невротрансмитери;

· необходими за синтеза на азотсъдържащи съединения (полиамини, нуклеотиди и нуклеинови киселини);

· въглеродният скелет на аминокиселините може да се използва за синтеза на други съединения:

а) глюкоза - тези аминокиселини се наричат глюкогенен(повечето от протеиногенните);

б) липиди – кетогенен(вал, лей, иле, фен, стрелбище);

· аминокиселините могат да бъдат източник на определени функционални групи - сулфат (цистеин), едновъглеродни фрагменти (метионин, глицин и серин), аминогрупи (глутамин, аспартат).

Номенклатура на аминокиселините.Аминокиселините са производни на карбоксилни киселини, в чиято молекула водородният атом при С, разположен в а-позиция, е заменен с аминогрупа. Обща формула на L-изомерите на аминокиселините:

Аминокиселините се различават една от друга по функционални групи в страничната верига (R). Всяка аминокиселина има тривиална, рационална и съкратена три- или еднобуквена нотация, Например, глицин, аминооцетна, гли.

Тривиалноимето най-често се свързва с източника на изолиране или свойствата на аминокиселината:

Серинът е част от копринения фиброин (от лат. сериозен- копринен)

Тирозинът е изолиран за първи път от сирене (от гръцки. тирос- сирене),

Глутаминът се изолира от житния глутен (от лат. глутен- лепило),

· цистин – от камъни Пикочен мехур(от гръцки кистис– балон),

· аспарагинова киселина – кълнове от аспержи (от лат. аспержи– аспержи),

· глицин от гръцки. гликос- сладка.

Рационално имесе основава на факта, че всяка аминокиселина е производно на съответната карбоксилна киселина.

Съкращениеизползва се за запис на аминокиселинния състав и последователността на аминокиселините във верига. В биохимията най-често се използва тривиалното и съкратеното означение.

Класификация на аминокиселините.

Има няколко класификации:

1) според химическата природа на страничната верига (R),

2) рационална класификация (според степента на полярност на радикала, според Lehninger),

3) според способността да се синтезира в организма.

Според химическата природа на страничната верига (R)всички аминокиселини се делят на:

Ациклични (алифатни):

· моноаминомонокарбоксилни

· моноаминодикарбон

· диаминомонокарбоксилна

· диаминодикарбонов

Циклични:

1) хомоцикличен(сешоар, стрелбище);

2) хетероцикличен:

· аминокиселини(gis, три);

· имино киселини(професионалист).

Според Lehninger(въз основа на способността на радикала да взаимодейства с вода), всички аминокиселини са разделени на 4 групи:

· неполярни, незаредено ( хидрофобен) – има 8 от тях: ала, вал, лей, иле, мет, фен, три, про;

· полярен, незаредено ( хидрофилен) – те са 7: ser, tre, gln, asn, cis, tyr, gly;

· отрицателно заредени– има 2 от тях: asp, glu;

· положително заредени– те са 3: gis, arg, lys.

Чрез способността да се синтезира в организмааминокиселините могат да бъдат:

· сменяем, които могат да се синтезират в организма;

· незаменим, които не могат да се синтезират в организма и трябва да се набавят с храната.

Понятието „есенциален“ е относително за всеки вид - при хората и прасетата има 10 от тях (val, lei, ile, tre, met, fen, tri, arg, gis, lys), при животните с четирикамерна стомах - 2 сяросъдържащи (цис, мет), при птици - 1 (гли).

Физико-химични свойства на аминокиселините:

1. Разтворим във вода(положително и отрицателно заредените аминокиселини са по-добре разтворими, отколкото хидрофилни , по-лошо - хидрофобен).

2. Имат висока точка на топене(поради факта, че в кристална форма са под формата на биполярни йони).

3. Имат оптична активносткоето се дължи на наличието на асиметричен въглероден атом (с изключение на gly). В тази връзка аминокиселините:

· съществуват под формата на L- и D-стереоизомери, но протеините на висшите животни съдържат главно L-серия аминокиселини; броят на стереоизомерите зависи от броя на асиметричните въглеродни атоми и се изчислява по формулата 2 n, където n е броят на асиметричните С атоми;

· възможност за завъртане на равнината на поляризирана светлина надясно или наляво; Стойността на специфичното въртене за различните аминокиселини варира от 10 до 30º.

4. Амфотерни свойства(аминокиселините, с изключение на gly, при физиологични стойности на pH и в кристална форма са под формата на биполярни йони). Стойността на pH, при която общият заряд на една аминокиселина е 0, се нарича изоелектрична точка. За моноаминомонокарбоксилните аминокиселини той е в диапазона 5,5-6,3, за диаминомонокарбоксилните аминокиселини е повече от 7, за дикарбоксилните аминокиселини е по-малко от 7 .

5. Химични свойства :

· киселинни свойства, поради наличието на карбоксилна група;

· основни свойства, дължащи се на наличието на аминогрупа;

свойства, дължащи се на взаимодействието на амино-

и карбоксилни групи помежду си;

· свойства, дължащи се на наличието на функционални групи в страничната верига.

Класификация на аминокиселините.

1. Според способността на радикалите да взаимодействат с H2O:

Неполярни (хидрофобни) - слабо разтворими;

Полярен (хидрофилен) незареден - силно разтворим;

Отрицателно заредена;

Положително зареден.

2. Според биологичното и физиологичното значение:

Есенциални – не могат да се синтезират от организма от други съединения и идват изцяло от храната (валин, левцин, изолевцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан);

Полузаменими - образуват се в недостатъчни количества в организма, поради което се набавят частично с храната (аргинин, тирозин, хистидин);

Заменими - синтезирани в организма (всички останали).

3. По функционалност:

Алифатни монокарбоксилни киселини: глицин, аланин, валин, левцин, изолевцин;

Алифатни хидроксиаминокиселини: серин, треонин;

Диаминмонокарбоксилни киселини: лизин, аргинин;

Моноаминодикарбоксилни киселини: глутаминова киселина, глутамин;

Ароматни: фенилаланин, тирозин;

Хетероциклични: хистидин, триптофан;

Аминокиселина: пролин.

В една протеинова верига първата аминокиселина има свободна NH2 група - това е началото (N-край), а крайната аминокиселина има С-край.

Пептидната (амидна) връзка е ковалентна, много силна връзка. Неговото разкъсване възниква по време на тежка хидролиза (H2SO4 катализатор или основа). Открива се чрез биуретовата реакция. Пептидите се различават от протеините по това, че имат по-ниско молекулно тегло.

Някои от тях са биологични активни вещества(хормони - вазопресин, окситоцин; глутатион, ендорфини).

Протеиновите разтвори са колоидни разтвори с различни свойства. Всяка протеинова молекула във воден разтвор е заобиколена от хидратираща обвивка поради своите хидрофилни групи (–COOH, –OH, –NH2, –SH). Във водните разтвори протеиновата молекула има заряд, който може да се променя в зависимост от pH.

Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф.

Всички естествено срещащи се аминокиселини имат обща собственост– амфотерни (от гр. amphoteros – двустранен), т.е. Всяка аминокиселина съдържа поне една киселинна и една основна група. Общият тип структура на α-аминокиселините може да бъде представен по следния начин:

Както се вижда от обща формула, аминокиселините ще се различават една от друга по химическата природа на радикала R, който представлява група от атоми в молекулата на аминокиселината, свързана с α-въглеродния атом и не участваща в образуването на пептидна връзка по време на протеиновия синтез. Почти всички α-амино- и α-карбоксилни групи участват в образуването на пептидни връзки на протеиновата молекула, като същевременно губят своите киселинно-алкални свойства, специфични за свободните аминокиселини. Следователно цялото разнообразие от характеристики на структурата и функцията на протеиновите молекули е свързано с химическата природа и физикохимичните свойства на аминокиселинните радикали. Благодарение на тях протеините са надарени с редица уникални функции, които не са характерни за други биополимери и имат химическа индивидуалност.

Класификацията на аминокиселините е разработена въз основа на химичната структура на радикалите, въпреки че са предложени и други принципи. Има ароматни и алифатни аминокиселини, както и аминокиселини, съдържащи сяра или хидроксилни групи. Често класификацията се основава на естеството на заряда на аминокиселината. Ако радикалът е неутрален (такива аминокиселини съдържат само една амино и една карбоксилна група), тогава те се наричат ​​неутрални аминокиселини. Ако една аминокиселина съдържа излишък от амино или карбоксилни групи, тя се нарича съответно основна или кисела аминокиселина.

Съвременната рационална класификация на аминокиселините се основава на полярността на радикалите (R-групи), т.е. способността им да взаимодействат с вода при физиологични стойности на pH (близо до pH 7,0). Има 5 класа аминокиселини, съдържащи следните радикали: 1) неполярни (хидрофобни); 2) полярен (хидрофилен); 3) ароматни (предимно неполярни); 4) отрицателно заредени и 5) положително заредени. Представената класификация на аминокиселините (Таблица 1.3) показва имената, съкратените английски и руски обозначения и еднобуквените символи на аминокиселините, приети на руски и чужда литература, както и стойностите на изоелектричната точка (pI) и молекулното тегло (М). Дават се отделно структурни формуливсичките 20 аминокиселини на една протеинова молекула.

Първите две аминокиселини се намират в протеина съединителната тъкан– колаген, а дийодтирозинът е в основата на структурата на хормоните щитовидната жлеза. ε-N-метиллизин също е намерен в мускулния протеин миозин; Протромбинът (протеин на кръвосъсирването) съдържа γ-карбоксиглутаминова киселина, а глутатион пероксидазата съдържа селеноцистеин, в който ОН групата на серина е заменена със селен (Se):

В допълнение към тях редица α-аминокиселини изпълняват важни функции в метаболизма, въпреки че не са част от протеините, по-специално орнитин, цитрулин, хомосерин, хомоцистеин, цистеин сулфинова киселина, диоксифенилаланин и др.

СТРУКТУРА, СВОЙСТВА И КЛАСИФИКАЦИЯ НА АМИНОКИСЕЛИНИ И ПРОТЕИНИ

Аминокиселините по структура са органични карбоксилни киселини, в които поне един водороден атом е заменен с аминогрупа. Те са градивните елементи на протеиновите молекули, но необходимостта от изучаването им се крие не само в тази функция.

Няколко от аминокиселините са източник за образуването невротрансмитерив централната нервна система (хистамин, серотонин, гама-аминомаслена киселина, допамин, норепинефрин), други сами по себе си са невротрансмитери (глицин, глутаминова киселина).

Някои групи аминокиселини са необходими за синтеза на пуринови и пиримидинови бази, без които няма нуклеинови киселини, и се използват за синтеза на нискомолекулни биологично важни съединения (креатин, карнитин, карнозин, ансерин и др.).

Аминокиселината тирозин е изцяло включена в хормоните на щитовидната жлеза и надбъбречната медула.

Редица нарушения са свързани с нарушения в метаболизма на аминокиселините наследствени и придобити заболявания, придружени от сериозни проблеми в развитието на тялото (цистиноза, хомоцистеинемия, левциноза, тирозинемия и др.). Най-известният пример е фенилкетонурия.

КЛАСИФИКАЦИЯ НА АМИНОКИСЕЛИНИТЕ

Поради разнообразната структура и свойства, класификацията на аминокиселините може да бъде различна, в зависимост от избраното качество на аминокиселините. Аминокиселините се делят на:

1. В зависимост от позицията на аминогрупата.

2. Според абсолютната конфигурация на молекулата.

3. Според оптичната активност.

4. За участието на аминокиселините в синтеза на протеини.

5. Според структурата на страничния радикал.

6. Според киселинно-алкални свойства.

7. Колкото е необходимо за организма.

Според абсолютната конфигурация на молекулата

Въз основа на абсолютната конфигурация на молекулата се разграничават D- и L-форми. Разликите между изомерите са свързани с относителната позиция на четирите заместващи групи, разположени във върховете на въображаем тетраедър, чийто център е въглеродният атом вα-позиция.

Протеинът на всеки организъм съдържа само един изомер, за бозайниците това са L-аминокиселини. Оптичните изомери обаче претърпяват спонтанна неензимна рацемизация, т.е. L-формата се променя на D-форма. Това обстоятелство се използва за определяне на възрастта, напр. костна тъканзъб (в криминологията, археологията).

В зависимост от позицията на аминогрупата

Има α, β, γ и други аминокиселини. За тялото на бозайниците най-характерни са α-аминокиселините.

Чрез оптична активност

Чрез оптична активност аминокиселините се делят на десни и леви.

Наличието на асиметричен въглероден атом (хирален център) прави възможни само две подредби химични групиОколо него. Това води до специална разлика между веществата едно от друго, а именно промяна в посоката на въртене на равнината на поляризация на поляризираната светлина, преминаваща през разтвора. Ъгълът на въртене се определя с помощта на поляриметър. IN

Според ъгъла на въртене се разграничават дясновъртящи (+) и лявовъртящи (–) изомери.

Разделението на L- и D-форми не съответства на разделението на дясна и лява ръка. За някои аминокиселини L-формите (или D-формите) са дясновъртящи, докато за други са лявовъртящи. Например L-аланинът е дясновъртящ, а L-фенилаланинът е лявовъртящ. При смесване на L- и D-формите на една аминокиселина се образува рацемична смес, която няма оптична активност.

За участието на аминокиселините в синтеза на протеини

Има протеиногенни (20 AA) и непротеиногенни (около 40 AA). Всички протеиногенни аминокиселини са α-аминокиселини.

Използвайки протеиногенни аминокиселини като пример, можем да покажем допълнителни начиникласификации:

о от структурата на страничния радикал– неполярни (алифатни, ароматни) и полярни (незаредени, отрицателно и положително заредени),

о електрохимичен– според техните киселинно-алкални свойства се делят на неутрални (повечето), киселинни (Asp, Glu) и основни (Lys, Arg, His) аминокиселини,

о физиологична класификация –според нуждата на тялото се разграничават незаменими (Лей, Иле, Вал, Фен, Три, Тре, Лиз, Мет) и заменими. Две аминокиселини са условно незаменими (Arg, Gis), т.е. техният синтез се извършва в недостатъчни количества.

1) Хидрофобни аминокиселини (неполярни).Радикалните компоненти обикновено съдържат въглеводородни групи и ароматни пръстени. Хидрофобните аминокиселини включват ала, вал, лей, иле, фен, три, мет.

2) Хидрофилни (полярни) незаредени аминокиселини. Радикалите на такива аминокиселини съдържат полярни групи (-OH, -SH, -NH2). Тези групи взаимодействат с диполни водни молекули, които се ориентират около тях. Полярните незаредени включват gly, ser, tre, tyr, cis, gln, asn.

3) Полярни отрицателно заредени аминокиселини.Те включват аспарагинова и глутаминова киселини. В неутрална среда asp и glu придобиват отрицателен заряд.

4) Полярни положително заредени аминокиселини: аргинин, лизин и хистидин. Имат допълнителна аминогрупа (или имидазолов пръстен, като хистидин) в радикала. В неутрална среда lys, arg и gαis придобиват положителен заряд.

II. Биологична класификация.

1) Есенциални аминокиселинине могат да се синтезират в човешкото тяло и трябва да се набавят с храната (вал, иле, лей, лиз, мет, тре, три, фен) и още 2 аминокиселини са класифицирани като частично незаменими (арг, гис).

2) Несъществени аминокиселинимогат да се синтезират в човешкото тяло (глутаминова киселина, глутамин, пролин, аланин, аспарагинова киселина, аспарагин, тирозин, цистеин, серин и глицин).

Аминокиселинна структура. Всички аминокиселини са α-аминокиселини. Аминогрупата на общата част на всички аминокиселини е прикрепена към α-въглеродния атом. Аминокиселините съдържат карбоксилна група -COOH и аминогрупа -NH2. В протеина йоногенните групи на общата част на аминокиселините участват в образуването на пептидна връзка и всички свойства на протеина се определят само от свойствата на аминокиселинните радикали. Аминокиселините са амфотерни съединения. Изоелектрична точкааминокиселини е стойността на рН, при която максималната част от молекулите на аминокиселини има нулев заряд.

Физикохимични свойства на протеините.

Изолиране и пречистване: електрофоретично разделяне, гел филтрация и др. Молекулно тегло на протеини, амфотерност, разтворимост (хидратация, изсоляване). Денатурация на протеини, нейната обратимост.

Молекулна маса. Протеините са високомолекулни органични азотсъдържащи полимери, изградени от аминокиселини. Молекулното тегло на протеините зависи от броя на аминокиселините във всяка субединица.

Буферни свойства.Протеините са амфотерни полиелектролити, т.е. те съчетават киселинни и основни свойства. В зависимост от това протеините могат да бъдат киселинни и основни.

Фактори, стабилизиращи протеин в разтвор. ХИДРАТНАТА ОБВИВКА е слой от водни молекули, ориентирани по определен начин върху повърхността на белтъчната молекула. Повърхността на повечето протеинови молекули е отрицателно заредена, а диполите на водните молекули се привличат към нея от своите положително заредени полюси.

Фактори, които намаляват разтворимостта на протеина. Стойността на pH, при която протеинът става електрически неутрален, се нарича изоелектрична точка (IEP) на протеина. За основните протеини IET е в алкална среда, за киселинните протеини - в кисела среда. Денатурацията е последователно нарушение на кватернерната, третичната и вторичната структура на протеина, придружено от загуба на биологични свойства. Денатурираният протеин се утаява. Протеинът може да се утаи чрез промяна на pH на средата (IET), или чрез изсоляване, или чрез въздействие върху някакъв денатуриращ фактор. Физически фактори: 1. Високи температури.

Някои протеини се денатурират вече при 40-50 2. Ултравиолетово облъчване 3. Рентгеново и радиоактивно облъчване 4. Ултразвук 5. Механично въздействие (например вибрации). Химични фактори: 1. Концентрирани киселини и основи. 2. Соли на тежки метали (например CuSO4). 3. Органични разтворители ( етанол, ацетон) 4. Неутрални соли на алкални и алкалоземни метали (NaCl, (NH4)2SO4)

Структурна организация на белтъчните молекули.

Първични, вторични, третични структури. Връзки, участващи в стабилизиране на структури. Зависимост на биологичните свойства на протеините от вторичната и третичната структура. Кватернерна структура на протеините. Зависимост на биологичната активност на протеините от кватернерната структура (промени в конформацията на протомерите).

Има четири нива на пространствена организация на протеина: първична, вторична, третична и кватернерна структура на протеиновите молекули. Първична протеинова структура- последователност от аминокиселини в полипептидна верига (PPC). Пептидната връзка се образува само от алфа аминогрупата и алфа карбоксилната група на аминокиселините. Вторична структурае пространствената организация на ядрото на полипептидна верига под формата на α-спирала или β-листова структура. В една α-спирала има 36 аминокиселинни остатъка на 10 завъртания. α-спиралата се фиксира с помощта на водородни връзки между NH групите на един оборот на спиралата и C=O групите на съседния оборот.

Структурата на β-лист също се държи заедно чрез водородни връзки между C=O и NH групите. Третична структура- специален взаимно споразумениев пространството на спираловидни и нагънати участъци на полипептидната верига. В образуването на третичната структура участват силни дисулфидни връзки и всички слаби видове връзки (йонни, водородни, хидрофобни, ван дер ваалсови взаимодействия). Кватернерна структура- триизмерна организация в пространството на няколко полипептидни вериги. Всяка верига се нарича субединица (или протомер). Следователно протеините с кватернерна структура се наричат ​​олигомерни протеини.

4. Прости и сложни протеини, тяхната класификация.

Природата на връзките на протезните групи с протеина. Биологични функции на протеините. Способността за специфично взаимодействие с лиганд.

Прости протеиниса изградени от аминокиселинни остатъци и при хидролиза се разлагат само на свободни аминокиселини. Сложни протеини- Това са двукомпонентни протеини, които се състоят от някакъв прост протеин и небелтъчен компонент, наречен простетична група. Когато сложните протеини се хидролизират, в допълнение към свободните аминокиселини се освобождава небелтъчната част или нейните разпадни продукти. Простите протеини, от своя страна, се разделят по някои условно избрани критерии на няколко подгрупи: протамини, хистони, албумини, глобулини, проламини, глутелини и др.

Класификация на сложните протеини:

Фосфопротеини (съдържат фосфорна киселина), хромопротеини (съдържат пигменти),

Нуклеопротеини (съдържат нуклеинови киселини), гликопротеини (съдържат въглехидрати),

Липопротеини (съдържат липиди) и металопротеини (съдържат метали).

Активен център на протеинова молекула. Когато протеините функционират, те могат да се свързват с лиганди - вещества с ниско молекулно тегло. Лигандът се прикрепя към определено място в белтъчната молекула – активния център. Активният център се образува на третичното и кватернерното ниво на организация на протеиновата молекула и се образува поради привличането на странични радикали на определени аминокиселини (водородни връзки се образуват между -OH групите на сярата, ароматните радикали са свързани чрез хидрофобни взаимодействия, -COOH и -NH2 - чрез йонни връзки).

Протеини, съдържащи въглехидрати: гликопротеини, протеогликани.

Основните въглехидрати на човешкото тяло: монозахариди, дизахариди, гликоген, хетерополизахариди, тяхната структура и функции.

Протеини, съдържащи въглехидрати (гликопротеини и протеогликани).Простетичната група на гликопротеините може да бъде представена от монозахариди (глюкоза, галактоза, маноза, фруктоза, 6-деоксигалактоза), техните амини и ацетилирани производни на аминозахари (ацетилглюкоза, ацетилгалактоза. Делът на въглехидратите в гликопротеиновите молекули е до 35% Гликопротеините са предимно глобуларни протеини Протеогликаните на въглехидратния компонент могат да бъдат представени от няколко вериги от хетерополизахариди.

Биологични функции на гликопротеините:

1. транспорт(кръвни протеини глобулини транспортират желязо, медни йони, стероидни хормони);

2. защитен: фибриногенът осъществява съсирването на кръвта; b. имуноглобулините осигуряват имунна защита;

3. рецептор(на повърхността на клетъчната мембрана са разположени рецептори, които осигуряват специфично взаимодействие).

4. ензимен(холинестераза, рибонуклеаза);

5. хормонални(хормони на предната хипофизна жлеза - гонадотропин, тиреотропин).

Биологични функции на протеогликаните: хиалуронова и хондроитин-сярна киселина, кератин сулфат изпълняват структурни, свързващи, повърхностно-механични функции.

Липопротеини на човешки тъкани. Класификация на липидите.

Основен представители: триацилглицероли, фосфолипиди, гликолипиди, холестерол. Тяхното устройство и функции. Незаменима мастна киселинаи техните производни. Състав, структура и функции на кръвните липопротеини.

Нуклеопротеини.

Характеристики на протеиновата част. История на откриването и изследването на нуклеиновите киселини. Структура и функции на нуклеиновите киселини. Първична и вторична структура на ДНК и РНК. Видове РНК. Структурата на хромозомите.

Нуклеопротеини- сложни протеини, които съдържат протеин (протамин или хистон), непротеиновата част е представена от нуклеинови киселини (NA): дезоксирибонуклеинова киселина (ДНК) и рибонуклеинова киселина (РНК). Протамините и хистоните са протеини с изразени основни свойства, т.к те съдържат повече от 30% Arg и Lys.

Нуклеинови киселини (NA) -Това са дълги полимерни вериги, състоящи се от много хиляди мономерни единици, които са свързани една с друга чрез 3',5'-фосфодиетерни връзки. NA мономерът е мононуклеотид, който се състои от азотна основа, пентоза и остатък от фосфорна киселина. Азотните бази са пурин (A и G) и пиримидин (C, U, T). Пентозата е β-D-рибоза или β-D-дезоксирибоза. Азотната основа е свързана с пентозата чрез N-гликозидна връзка. Пентозата и фосфатът са свързани помежду си чрез естерна връзка между -OH групата, разположена при C5' атома на пентозата и фосфата.

Видове нуклеинови киселини:

1. ДНКсъдържа A, G, T и C, дезоксирибоза и фосфорна киселина. ДНК се намира в клетъчното ядро ​​и формира основата на сложния протеинов хроматин.

2. РНКсъдържа A, G, U и C, рибоза и фосфорна киселина.

Има 3 вида РНК:

а) m-RNA (информация или шаблон) - копие на ДНК секция, съдържа информация за структурата на протеина;

б) r-RNA образува скелета на рибозомата в цитоплазмата и играе важна роля в сглобяването на протеини върху рибозомата по време на транслацията;

в) тРНК участва в активирането и транспорта на АК до рибозомата и е локализирана в цитоплазмата. НК имат първична, вторична и третична структура .

Първична структура на НКе еднакъв за всички видове - линейна полинуклеотидна верига, в която мононуклеотидите са свързани с 3', 5'-фосфодиестерни връзки. Всяка полинуклеотидна верига има 3' и 5', тези краища са отрицателно заредени.

Вторична структура на ДНКе двойна спирала. ДНК се състои от 2 нишки, усукани в спирала вдясно около ос. Завъртане на спиралата = 10 нуклеотида, което е с дължина 3,4 nm. И двете спирали са антипаралелни.

Третична структура на ДНК -това е резултат от допълнително усукване в пространството на ДНК молекулата. Това се случва, когато ДНК взаимодейства с протеин. При взаимодействие с хистонов октамер, двойната спирала се навива върху октамера, т.е. се превръща в суперспирала.

Вторична структура на РНК- полинуклеотидна нишка, огъната в пространството. Тази кривина се дължи на образуването на водородни връзки между комплементарни азотни бази. В т-РНК вторичната структура е представена от „лист на детелина“, в който различаваме комплементарни и некомплементарни региони. Вторичната структура на рРНК е спиралата на единична извита РНК, а третичната структура е скелетът на рибозомата. Идвайки от ядрото към централната зона, m-RNA образува комплекси със специфични протеини - информомери ( третична структура на иРНК) и се наричат ​​инфозоми.

Хромопротеини, тяхната класификация. Флавопротеините, тяхната структура и функции.

Хемопротеини, структура, представители: хемоглобин, миоглобин, каталаза, пероксидаза, цитохроми. Функции на хемопротеините.

Фосфопротеинисъдържат остатък от фосфорна киселина като простетична група. Примери: казеин и казеиноген от мляко, извара, млечни продукти, вителин от яйчен жълтък, овалбумин яйчен белтък, яйца от риба ихтулин. Клетките на ЦНС са богати на фосфопротеини.

Фосфопротеините имат различни функции:

1. Хранителна функция.Фосфопротеините на млечните продукти се усвояват лесно, усвояват и са източник незаменими аминокиселинии фосфор за синтеза на протеини в тъканите на детето.

2. Необходима е фосфорна киселина за пълното формиране на нервната и костната тъкандете.

3. Фосфорна киселина участва в синтеза на фосфолипиди, фосфопротеини, нуклеотиди, нуклеинови киселини.

4. Фосфорна киселина регулира ензимната активностчрез фосфорилиране с участието на протеин киназни ензими. Фосфатът е свързан към -OH групата на серин или треонин чрез естерни връзки: Хромопротеини- сложни протеини с оцветена небелтъчна част. Те включват флавопротеини (жълти) и хемопротеини (червени). Флавопротеините като простетична група съдържат производни на витамин В2 - флавини: флавин аденин динуклеотид (FAD) или флавин мононуклеотид (FMN). Те са непротеиновата част на дехидрогеназните ензими, които катализират редокс реакциите.

ХемопротеиниТе съдържат хем-желязо порфиринов комплекс като непротеинова група.

Хемопротеините се разделят на два класа:

1. ензими: каталаза, пероксидаза, цитохроми;

2. неензими: хемоглобин и миоглобин.

Ензимите каталаза и пероксидаза разрушават водородния прекис, цитохромите са носители на електрони в електронната транспортна верига. Неензимни. Хемоглобинът транспортира кислород (от белите дробове към тъканите) и въглероден диоксид (от тъканите към белите дробове); миоглобинът е депо на кислород в работещите мускули. Хемоглобин- тетрамер, т.к се състои от 4 субединици: глобинът в този тетрамер е представен от 4 полипептидни вериги от 2 разновидности: 2 α и 2 β вериги. Всяка субединица е свързана с хема. Физиологични видове хемоглобин: 1. HbP - примитивен хемоглобин се образува в ембриона. 2. HbF - фетален хемоглобин - фетален хемоглобин. Заместването на HbP с HbF става до 3-месечна възраст.

Ензими, история на откриването и изучаването на ензими, характеристики на ензимната катализа.

Специфика на ензимното действие. Зависимост на скоростта на ензимните реакции от температурата, pH, концентрацията на ензима и субстрата.

Ензими - биологични катализаторипротеинова природа, образувана от жива клетка, действаща с висока активност и специфичност.

Прилики ензими с небиологични катализатори е, че:

• ензимите катализират енергийно възможни реакции;
• енергия химическа системаостава постоянна;
• по време на катализа посоката на реакцията не се променя;
• ензимите не се изразходват по време на реакцията.

Разликите между ензимите и небиологичните катализатори са, че:

• скоростта на ензимните реакции е по-висока от реакциите, катализирани от непротеинови катализатори;
• ензимите са силно специфични;
• ензимната реакция протича в клетката, т.е. при температура 37 °C, постоянно атмосферно налягане и физиологично pH;
• скорост ензимна реакцияможе да се регулира.

Съвременна класификация на ензимитевъз основа на естеството на химичните трансформации, които те катализират. Класификацията се основава на типа реакция, катализирана от ензима.

Ензимите се разделят на 6 класа:

1. Оксидоредуктази - катализират редокс реакциите

2. Трансферази - групов трансфер

3. Хидролази - хидролиза

4. Лиази - нехидролитично разцепване на субстрата

5. Изомерази - изомеризация

6. Лигази (синтетази) - синтез с използване на енергия (АТФ)

Номенклатура на ензимите.

1. Тривиално име (пепсин, трипсин).

2. Името на ензима може да бъде съставено от името на субстрата с добавяне на окончанието "аза"

(аргиназата хидролизира аминокиселината аргинин).

3. Добавяне на края "аза" към името на катализираната реакция (хидролазата катализира

хидролиза, дехидрогеназа - дехидрогениране на органична молекула, т.е. отстраняване на протони и електрони от субстрата).

4. Рационално име - наименованието на субстратите и естеството на катализираните реакции (АТФ + хексоза хексозо-6-фосфат + АДФ. Ензим: АТФ: D-хексоза-6-фосфотрансфераза).

5. Индексиране на ензими (на всеки ензим са присвоени 4 индекса или серийни номера): 1.1.1.1 - ADH, 1.1.1.27 - LDH.

Зависимост на скоростта на ензимната реакция от pH на средата.За всеки ензим има стойност на pH, при която се наблюдава максималната му активност. Отклонението от оптималната стойност на pH води до намаляване на ензимната активност. Ефектът на рН върху активността на ензима е свързан с йонизирането на функционални групи от аминокиселинни остатъци на даден протеин, които осигуряват оптималната конформация на активния център на ензима. Когато pH се промени от оптималните стойности, йонизацията на функционалните групи на протеиновата молекула се променя.

Например, когато средата се подкисли, свободните аминогрупи (NH 3 +) се протонират, а когато настъпи алкализиране, протонът се отстранява от карбоксилните групи (COO -). Това води до промяна в конформацията на ензимната молекула и конформацията на активния център; следователно, прикрепването на субстрата, кофакторите и коензимите към активния център е нарушено. Ензими, които работят в киселинни условия(например пепсин в стомаха или лизозомни ензими), еволюционно придобиват конформация, която гарантира, че ензимът работи при киселинни стойности на pH. въпреки това повечето отензими на човешкото тяло има pH оптимално близко до неутрално, съвпадаща с физиологично значение pH.

Зависимост на скоростта на ензимната реакция от температурата на средата.Повишаването на температурата до определени граници влияе на скоростта на ензимната реакция, подобно на ефекта на температурата върху всяка химична реакция. С повишаването на температурата движението на молекулите се ускорява, което води до увеличаване на вероятността от взаимодействие между реагентите. В допълнение, температурата може да увеличи енергията на реагиращите молекули, което също ускорява реакцията.

Скоростта обаче химическа реакция, катализиран от ензими, има свой температурен оптимум, чийто излишък е придружен от намаляване на ензимната активност в резултат на термична денатурация на протеиновата молекула. За повечето човешки ензими оптималната температура е 37-38 °C. Специфичност- много висока селективност на ензимите по отношение на субстрата. Специфичността на ензима се обяснява със съвпадението на пространствената конфигурация на субстрата и субстратния център (стерично съвпадение). Както активният център на ензима, така и цялата му протеинова молекула са отговорни за специфичността на ензима. Активното място на ензима определя вида на реакцията, която ензимът може да извърши. Има три вида специфичност:

Абсолютна конкретност.Тази специфика имат ензимите, които действат само върху един субстрат. Например сукразата хидролизира само захарозата, лактазата - лактозата, малтазата - малтозата, уреазата - уреята, аргиназата - аргинин и т.н. Относителна специфичност- е способността на ензима да действа върху група субстрати с общ типвръзки, т.е. относителната специфичност се проявява само по отношение на определен тип връзка в група от субстрати. Пример: липазите разграждат естерните връзки в животинските мазнини и растителен произход. Амилазата хидролизира α-гликозидната връзка в нишестето, декстрините и гликогена. Алкохолдехидрогеназата окислява алкохолите (метанол, етанол и др.).

Стереохимична специфичносте способността на ензима да действа само върху един стереоизомер.

Например: 1) α, β-изомерия: α - амилазата на слюнката и панкреатичния сок разгражда само α-глюкозидните връзки в нишестето и не разгражда β-глюкозидните връзки на фибрите. Международна единица (IU) за ензимна активносте количеството ензим, способен да превърне 1 µmol субстрат в реакционни продукти за 1 минута при 25 °C и оптимално pH. Catal съответства на количеството катализатор, способно да превърне 1 мол субстрат в продукт за 1 секунда при 25 °C и оптимално pH. Специфична ензимна активност- броя на единиците ензимна активност на ензима на 1 mg протеин. Моларна активносте отношението на броя на единиците ензимна активност на каталите или IU към броя на моловете ензим.

Структурата на ензимите. Устройство и функции на активния център.

Механизъм на действие на ензимите. Ензимни кофактори: метални йони и коензими, тяхното участие в работата на ензимите. Ензимни активатори: механизъм на действие. Инхибитори на ензимни реакции: конкурентни, неконкурентни, необратими. Лекарства - ензимни инхибитори (примери).

По структура ензимите могат да бъдат:

1. еднокомпонентни (прости протеини),

2. двукомпонентни (комплексни протеини).

Към ензимите - прости протеини- отнасям се храносмилателни ензими(пепсин, трипсин). Ензимите - сложни протеини - включват ензими, които катализират редокс реакциите. За каталитичната активност на двукомпонентните ензими е необходим допълнителен химичен компонент, който се нарича кофактор, те могат да се играят като не органична материя (йони на желязо, магнезий, цинк, мед и др..), и органични вещества - коензими (напр. активни форми на витамини).

Редица ензими изискват както коензим, така и метални йони (кофактор), за да функционират. Коензимите са нискомолекулни органични вещества с непротеинова природа, свързани с протеиновата част на ензима временно и крехко. В случай, че небелтъчната част на ензима (коензим) е тясно и трайно свързана с протеина, тогава такава непротеинова част се нарича протезна група. Белтъчната част на сложен протеин-ензим се нарича апоензим. Заедно се образуват апоензимът и кофакторът холоензим.

В процеса на ензимна катализа не участва цялата протеинова молекула, а само определен участък - активният център на ензима. Активен центърензимът представлява част от ензимната молекула, към която е прикрепен субстратът и от която зависят каталитичните свойства на ензимната молекула. В активния център на ензима има "контактна" зона- място, което привлича и задържа субстрата върху ензима поради неговите функционални групи и "каталитична" секция, чиито функционални групи участват пряко в каталитичната реакция. Някои ензими, в допълнение към активния център, имат и "друг" център - алостеричен.

С алостериченцентърът взаимодейства с различни вещества (ефектори), най-често различни метаболити. Комбинацията от тези вещества с алостеричния център води до промяна в конформацията на ензима (третична и кватернерна структура). Активният център в ензимната молекула или се създава, или се разрушава. В първия случай реакцията се ускорява, във втория се забавя. Следователно алостеричният център се нарича регулаторен център на ензима. Ензимите, които имат алостеричен център в структурата си, се наричат ​​регулаторни или алостеричен. Теорията за механизма на действие на ензимите се основава на образуването на ензимно-субстратен комплекс.

Механизъм на действие на ензима:

1. образуване на ензим-субстратен комплекс, субстратът е прикрепен към активния център на ензима.

2. на втория етап от ензимния процес, който протича бавно, в ензимно-субстратния комплекс настъпват електронни пренареждания.

Ензимът (En) и субстратът (S) започват да се приближават един към друг, за да осъществят максимален контакт и образуват единичен ензимно-субстратен комплекс. Продължителността на втория етап зависи от енергията на активиране на субстрата или енергийната бариера на дадена химична реакция. Активираща енергия- енергията, необходима за превръщане на всички молекули от 1 мол S в активирано състояние при дадена температура. Всяка химична реакция има своя собствена енергийна бариера. Поради образуването на ензимно-субстратен комплекс енергията на активиране на субстрата намалява и реакцията започва да протича на по-ниско енергийно ниво. Следователно вторият етап на процеса ограничава скоростта на цялата катализа.

3. На третия етап протича самата химическа реакция с образуването на реакционни продукти. Третият етап от процеса е кратък. В резултат на реакцията субстратът се превръща в реакционен продукт; ензим-субстратният комплекс се разпада и ензимът излиза непроменен от ензимната реакция. По този начин ензимът позволява, поради образуването на ензимно-субстратен комплекс, да се подложи на химическа реакция по заобиколен начин на по-ниско енергийно ниво.

Кофактор- небелтъчно вещество, което трябва да присъства в тялото в малки количества, за да могат съответните ензими да изпълняват своите функции. Кофакторът съдържа коензими и метални йони (например натриеви и калиеви йони).

Всички ензими принадлежат към глобуларните протеини и всеки ензим изпълнява специфична функция, свързана с присъщата му глобуларна структура. Въпреки това, активността на много ензими зависи от непротеинови съединения, наречени кофактори. Молекулният комплекс от протеиновата част (апоензим) и кофактора се нарича холоензим.

Ролята на кофактор може да се изпълнява от метални йони (Zn 2+, Mg 2+, Mn 2+, Fe 2+, Cu 2+, K +, Na +) или комплекс органични съединения. Органичните кофактори обикновено се наричат ​​коензими, а някои от тях са производни на витамини. Видът на връзката между ензима и коензима може да бъде различен. Понякога те съществуват отделно и се свързват един с друг по време на реакция. В други случаи кофакторът и ензимът са свързани постоянно и понякога чрез силни ковалентни връзки. В последния случай непротеиновата част на ензима се нарича простетична група.

Ролята на кофактора основно се свежда до следното:

• промяна на третичната структура на протеина и създаване на комплементарност между ензима и субстрата;
• пряко участие в реакцията като друг субстрат.

Активатори може да бъде:

1) кофактори, защото те са важни участници в ензимния процес. Например метали, които са част от каталитичния център на ензима: слюнчената амилаза е активна в присъствието на Ca йони, лактат дехидрогеназа (LDH) - Zn, аргиназа - Mn, пептидаза - Mg и коензими: витамин С, производни на различни витамини (NAD, NADP, FMN, FAD, KoASH и др.). Те осигуряват свързването на активния център на ензима със субстрата.

2) анионите също могат да имат активиращ ефект върху активността на ензима, например аниони

Cl - активира слюнчената амилаза;

3) активаторите могат също да бъдат вещества, които създават оптималната стойност на рН на средата за проява на ензимна активност, например HCl за създаване на оптимална среда за стомашното съдържание за активиране на пепсиногена в пепсин;

4) активаторите също са вещества, които превръщат проензимите в активен ензимнапример ентерокиназа чревен сокактивира превръщането на трипсиногена в трипсин;

5) активаторите могат да бъдат различни метаболити, които се свързват с алостеричния център на ензима и допринасят за образуването на активния център на ензима.

инхибитори- това са вещества, които инхибират активността на ензимите. Има два основни вида инхибиране: необратимо и обратимо. В случай на необратимо инхибиране, инхибиторът се свързва здраво (необратимо) с активния център на ензима чрез ковалентни връзки, променяйки конформацията на ензима. По този начин солите на тежките метали (живак, олово, кадмий и др.) Могат да действат върху ензимите. Обратимото инхибиране е вид инхибиране, при което ензимната активност може да бъде възстановена. Има два вида обратимо инхибиране: конкурентно и неконкурентно. При конкурентното инхибиране субстратът и инхибиторът обикновено са много сходни химическа структура.

При този тип инхибиране, субстратът (S) и инхибиторът (I) могат еднакво да се свържат с активния център на ензима. Те се конкурират помежду си за място в активния център на ензима. Класически пример е конкурентното инхибиране - инхибиране на действието сукцинат дехидрогеназа малонова киселина. Неконкурентните инхибитори се свързват с алостеричното място на ензима.

В резултат на това настъпват промени в конформацията на алостеричния център, което води до деформация на каталитичния център на ензима и намаляване на ензимната активност. Метаболитните продукти често действат като алостерични неконкурентни инхибитори. Лечебни свойстваензимни инхибитори (Contrical, Trasylol, Aminocaproic acid, Pamba). Контрикал (апротинин) се използва за лечение остър панкреатити екзацербации хроничен панкреатит, остра панкреатична некроза, остър кръвоизлив.

Регулиране на ензимното действие. Алостеричен център, алостерични инхибитори и активатори (примери). Регулиране на ензимната активност чрез фосфорилиране и дефосфорилиране (примери). Видове хормонална регулация на ензимната активност.

Разлики в ензимния състав на органите и тъканите.

Органоспецифични ензими, изоензими (например LDH, MDH и др.). Промени в ензимната активност при патология. Ензимопатии, ензимна диагностика и ензимотерапия.

Изоензими- това са изоформи на един и същ ензим, които се различават по последователност на аминокиселини, съществуващи в един и същ организъм, но като правило в различни клетки, тъкани или органи.

Изоензимите обикновено са силно хомоложни в аминокиселинната последователност. Всички изоензими на един и същи ензим изпълняват една и съща каталитична функция, но могат да се различават значително по степен на каталитична активност, регулаторни характеристики или други свойства. Пример за ензим с изоензими е амилаза- панкреатичната амилаза се различава по аминокиселинна последователност и свойства от амилазата слюнчените жлези, червата и други органи. Това послужи като основа за разработването и прилагането на по-надежден метод за диагностициране на остър панкреатит чрез определяне не на общата плазмена амилаза, а на панкреатичната изоамилаза.

Ензимопатии- заболявания, причинени от нарушен синтез на ензими:

а) изцяло или частично отсъствиеензимна активност;

б) прекомерно повишаване на ензимната активност;

в) при производството на патологични ензими, които не се срещат в здрав човек.

Има наследствени и придобити ензимопатии. Наследствените ензимопатии са свързани с нарушение в генетичния апарат на клетката, което води до липса на синтез на определени ензими.

ДА СЕ наследствени заболяваниявключват ензимопатии, свързани с нарушено превръщане на аминокиселини:

1. Фенилкетонурия - наследствено нарушение в синтеза на ензима фенилаланин хидроксилаза, с участието на който се осъществява превръщането на фенилаланин в тирозин. При тази патология се наблюдава повишаване на концентрацията на фенилаланин в кръвта. При това заболяване при деца фенилаланинът трябва да бъде изключен от диетата.

2. Албинизъм - заболяване, свързано с генетичен дефект в ензима тирозиназа. Когато меланоцитите загубят способността си да синтезират този ензим (окислява тирозина до DOPA и DOPA-хинон), меланинът не се образува в кожата, косата и ретината.

Придобити ензимопатии, т.е. Нарушаването на ензимния синтез може да бъде резултат от:

1. продължителна употреба на лекарства (антибиотици, сулфонамиди);

2. прекарани инфекциозни заболявания;

3. поради недостиг на витамини;

4. злокачествени тумори.

Ензимна диагностика - определяне на ензимната активност за диагностика на заболявания. Ензимите на кръвната плазма се делят на 3 групи: секреторни, индикаторни и екскреторни. Индикатор - клетъчни ензими. За заболявания, придружени от увреждане клетъчни мембрани, тези ензими се появяват в големи количества в кръвта, което показва патология в определени тъкани. Например активността на амилазата в кръвта и урината се увеличава по време на остър панкреатит.

За ензимна диагностика се определят изоензими. При патологични състоянияосвобождаването на ензима в кръвта може да се увеличи поради промяна в състоянието на клетъчната мембрана. Изследването на активността на ензимите в кръвта и други биологични течности се използва широко за диагностициране на заболявания. Например диастаза на урината и амилаза в кръвта при панкреатит (повишена активност), намалена активност на амилаза при хроничен панкреатит.

Ензимна терапия- използване на ензими като лекарства. Например, смес от ензимни препарати от пепсин, трипсин, амилаза (панкреатин, фестал) се използва за заболявания на стомашно-чревния тракт с намалена секреция, трипсин и химотрипсин се използват в хирургическата практика за гнойни заболяванияза хидролиза на бактериални протеини.

Ензимопатията при деца и значението на тяхната биохимична диагноза (например нарушения на азотния и въглехидратния метаболизъм).

Най-често срещаният вариант на ензимопатии, водещ до развитие хемолитична анемия- дефицит на глюкозо 6 фосфат дехидрогеназа. Нека разгледаме причините за ензимопатии при деца. Заболяването е широко разпространено сред афро-американците (630%), по-рядко сред татарите (3,3%) и народите на Дагестан (511,3%); рядко се откриват в руското население (0,4%). Специален случай на дефицит на глюкозо-6-фосфат дехидрогеназа е фавизмът. Хемолиза се развива при ядене на боб, боб, грах или вдишване на нафталинов прах.

Причини за ензимопатии при децаУнаследяване на дефицита на глюкозо 6 фосфат дехидрогеназа (N), поради което мъжете са по-често засегнати. В света има около 400 милиона носители на този патологичен ген. Заболяването се развива, като правило, след приемане на определени лекарства [производни на нитрофуран, хинин, изониазид, фтивазид, аминосалицилова киселина (натриев пара-аминосалицилат), налидиксова киселина, сулфонамиди и др.] Или на фона на инфекция.

Ензимопатии при деца - признаци.

Заболяването се проявява чрез бързо развитие хемолизакогато консумирате изброените по-горе вещества или имате инфекции (особено пневмония, коремен тиф, хепатит). Дефицитът на глюкозо-6-фосфат дехидрогеназа може да причини жълтеница при новородени. Кръвният тест разкрива ретикулоцитоза, повишени нива на директен и индиректен билирубин, LDH и алкална фосфатаза.

Морфологията на еритроцитите и еритроцитните индекси не са променени. Диагнозата се поставя въз основа на резултатите от определянето на ензимната активност.

Ензимопатии при деца - лечение.

Извън криза лечението не се провежда. При треска се използват методи за физическо охлаждане. При хронична хемолиза се предписва фолиева киселина 1 mt/ден в продължение на 3 седмици на всеки 3 месеца. По време на криза всичко се отменя лекарства, извършвам инфузионна терапияна фона на дехидратация.

Витамини, класификация на витамините (по разтворимост и функционалност). История на откриването и изследването на витамините.

Витамините са нискомолекулни органични съединения от различни химическа природаИ на различни структури, синтезиран главно от растенията, частично от микроорганизми.

За хората витамините са основни хранителни фактори. Витамините участват в много биохимични реакции, изпълнявайки каталитична функция в състава активни центрове голямо количестворазлични ензими или действащи като информационни регулаторни посредници, изпълняващи сигнални функции на екзогенни прохормони и хормони. Според химичната структура и физични и химични свойства(по-специално, според разтворимостта), витамините се разделят на 2 групи.

Водоразтворим:

• Витамин В1 (тиамин);
• Витамин B 2 (рибофлавин);
• витамин РР ( никотинова киселина, никотинамид, витамин В 3);
• Пантотенова киселина (витамин B 5);
• Витамин В6 (пиридоксин);
• Биотин (витамин Н);
• Фолиева киселина (витамин Bc, B9);
• Витамин B 12 (кобаламин);
• Витамин С (аскорбинова киселина);
• Витамин Р (биофлавоноиди).